Помощ за Tele2, тарифи, въпроси

I. Таблица 2. Класификация на протеините според тяхната структура.

II.Класификация на протеините според техния състав.

Прост комплекс

Състои се само от аминокиселини Състои се от глобуларни протеини и непротеини

материал. Небялата част се нарича

протезна група.

Таблица 3. Сложни протеини.

III. Таблица 4. Класификация на протеините по функция.

Ензими(ензими) са специфични протеини, които присъстват във всички живи организми и играят ролята на биологични катализатори.

Ензимите ускоряват реакциите, без да променят общия резултат.

Ензимите са много специфични: всеки ензим катализира специфичен тип химична реакция в клетките. Това осигурява фина регулация на всички жизненоважни процеси (дишане, храносмилане, фотосинтеза и др.)

Пример: ензимът уреаза катализира разграждането само на урея, без да упражнява каталитичен натиск върху структурно свързани съединения.

Ензимната активност е ограничена до доста тесен температурен диапазон (35-45°C), след който активността намалява и изчезва. Ензимите са активни при физиологични стойности на Ph, т.е. в леко алкална среда.

Според тяхната пространствена организация ензимите се състоят от няколко домена и обикновено имат кватернерна структура.

Ензимите могат да съдържат и непротеинови компоненти. Белтъчната част се нарича апоензим и непротеинови – кофактор (ако е просто неорганично вещество, например Zn 2+, Mg 2+) или коензим (коензим) ) (ако говорим за органични съединения).

Предшествениците на много коензими са витамините.

Пример: пантатеновата киселина е прекурсор на коензим А, който играе важна роля в метаболизма.

Ензимните молекули съдържат т.нар активен център . Състои се от две части - сорбция И каталитичен . Първият е отговорен за свързването на ензимите към субстратните молекули, а вторият е отговорен за действителния акт на катализа.

Името на ензимите съдържа името на субстрата, върху който действа ензимът и окончанието „-аза“.

ü целулоза – катализира хидролизата на целулозата до монозахариди.

ü протеаза – хидролизира протеините до аминокиселини.

Според този принцип всички ензими се разделят на 6 класа.

Оксидоредуктазикатализират окислително-редукционните реакции, извършвайки прехвърлянето на Н и О атоми и електрони от едно вещество в друго, като същевременно окисляват първото и редуцират второто. Тази група ензими участва във всички процеси на биологично окисление.

Пример: в дишането

AN + B ↔A + VN (окислителен)

A + O ↔ AO (редуктивно)

Трансферазикатализират прехвърлянето на група атоми (метил, ацил, фосфат и амино групи) от едно вещество към друго.

Пример: под натиска на фосфотрансферазите остатъците от фосфорна киселина се прехвърлят от АТФ към глюкоза и фруктоза: АТФ + глюкоза ↔ глюкоза – 6 – фосфат + АДФ.

Хидролазиускоряват реакциите, разграждат сложните органични съединения до по-прости чрез добавяне на водни молекули на мястото, където се разкъсват химичните връзки. Този вид разделяне се нарича хидролиза .

Те включват амилаза (хидролизира нишестето), липаза (разгражда мазнините) и др.:

AB + H 2 O↔AON + VN

Лиазикатализират нехидролитичните добавки към субстрата и отделянето на група атоми от него. В този случай може да има прекъсване на връзките C – C, C – N, C – O, C – S.

Пример: отстраняване на карбоксилна група чрез декарбоксилаза

CH 3 – C – C ↔ CO 2 + CH 3 – C

Изомеразиизвършват вътрешномолекулни пренареждания, т.е. катализира превръщането на един изомер в друг:

глюкоза – 6 – фосфат ↔ глюкоза – 1 – фосфат

Липази(синтетази) катализират реакциите на свързване на две молекули с образуването на нови връзки C – O, C – S, P – N, C – C, използвайки енергията на АТФ.

Липазите включват група ензими, които катализират добавянето на аминокиселинни остатъци към t-RNA. Тези синтетази играят важна роля в процеса на протеинов синтез.

Пример: ензимът валин - t-RNA - синтетаза, под действието му се образува комплекс валин-t-RNA:

ATP + валин + tRNA ↔ ADP + H 3 PO 4 + валин-tRNA

Поради големия брой възможни комбинации в протеиновия синтез от 20 аминокиселини, има много различни аминокиселинни последователности, всяка от които потенциално съответства на специфичен протеин. Всички тези протеини могат лесно да бъдат групирани в отделни класове, като се открои специфичен признак – функция или структурни особености.

Класификация по функция

В съответствие с биологичните функции те се разграничават:

• структурни протеини (колаген, кератин),
• ензимни (пепсин, амилаза),
• транспорт (трансферин, албумин, хемоглобин),
• резервна храна (яйчени и зърнени протеини),
• контрактилни и моторни (актин, миозин, тубулин),
• защитни (имуноглобулини, тромбин, фибриноген),
• регулаторни (соматотропен хормон, адренокортикотропен хормон, инсулин).

Класификация по структура

В зависимост от формата на молекулата се разграничават глобуларни и фибриларни протеини. IN кълбовиденПри протеините съотношението на надлъжната и напречната ос е по-малко от 10 и в повечето случаи не повече от 3-4. Тези протеини се характеризират с компактно триизмерно нагъване на полипептидни вериги. Например: инсулин, албумин, глобулини в кръвната плазма.

Фибриларни протеиниимат аксиално съотношение повече от 10. Те се състоят от снопове полипептидни вериги, навити в спирала една върху друга и свързани помежду си чрез напречни ковалентни и водородни връзки. Изпълняват защитни и структурни функции. Например: кератин, миозин, колаген.

По броя на протеиновите веригиизолирани в една молекула мономеренпротеини, които имат една субединица (протомер) и полимерпротеини, които имат няколко субединици. Например, за да мономеренпротеините включват албумин, миоглобин, полимер- хемоглобин (4 субединици), ензими лактатдехидрогеназа и креатин киназа (съответно 4 и 2 субединици), хексокиназа (2 субединици). Субединиците в протеина могат да бъдат с еднаква или различна структура.

Има и по-големи протеини. Те включват РНК полимераза на Е. coli – 5 вериги, аспартат карбамоилтрансфераза – 12 протомера, глутамин синтетаза – 12 протомера, пируват дехидрогеназа – 72 протеинови вериги.

По химичен съставвсички протеини се делят на простоИ комплекс. Простите протеини съдържат само аминокиселини в структурата си (

6. Глутелини

7. Склеропротеини (протеиноиди)

Албумин.Най-често срещаната група протеини. Характеризират се с високо съдържание на левцин (15%) и ниско съдържание на глицин. Молекулно тегло - 25000-70000. Водоразтворими протеини. Те се утаяват, когато разтворите са наситени с неутрални соли. Добавянето на една сол обикновено не води до утаяване на протеини, с изключение на (NH 4) 2 SO 4; утаяването обикновено изисква смес от соли на моно- и двувалентни катиони (NaCl и MgSO 4, Na 2 SO 4 и MgCl2). (NH 4) 2 SO 4 започва да утаява албумини при 65% насищане, а пълното утаяване настъпва при 100% насищане.

Албуминът съставлява 50% от протеините на кръвната плазма и 50% от яйчните протеини.

Примери: лактоалбумин - млечен протеин, овоалбумин - яйчен албумин, сероалбумин - кръвен серум.

Глобулини.Най-многобройната група протеини в животинския организъм. По аминокиселинен състав глобулините са подобни на албумините, но се различават по високото съдържание на глицин (3-4%). Молекулно тегло - 9 × 10 5 - 1,5 × 10 6. Фракцията е неразтворима във вода и следователно се утаява, когато солите се разделят чрез диализа. Те се разтварят в слаби разтвори на неутрални соли, но високите концентрации на последните утаяват глобулини. Например (NH 4) 2 SO 4 изсолява глобулините при 50% насищане (обаче не се получава пълно разделяне на албумини и глобулини).

Глобулините включват суроватъчен, млечен, яйчен, мускулен и други глобулини.

Разпространява се в семената на маслодайните и бобовите култури. Легумин - грах (семена), фазеолин - бобови семена, едестин - конопени семена.

Протамини.Силно основни протеини с ниско молекулно тегло (до 12 000), което кара някои да преминават през целофан по време на диализа. Протамините са разтворими в слаби киселини и не се утаяват при варене; в тяхната молекула съдържанието на диаминомонокарбоксилни киселини е 50-80%, особено много аргинин и 6-8 други аминокиселини. Не в протамини цис, триИ аспид,често отсъства стрелбище, сешоар.

Протамините се намират в зародишните клетки на животни и хора и съставляват по-голямата част от хроматиновите нуклеопротеини от този тип. Протамините придават биохимична инертност на ДНК, което е необходимо условие за запазване на наследствените свойства на организма. Синтезът на протамини се осъществява по време на сперматогенезата в цитоплазмата на зародишната клетка, протамините проникват в клетъчното ядро ​​и при узряването на спермата изместват хистоните от нуклеотидите, образувайки силен комплекс с ДНК, като по този начин защитават наследствените свойства на тялото от неблагоприятни ефекти.

Протамините се намират в големи количества в спермата на рибите (salmin - сьомга, klupein - херинга). Протамини са открити в растителни представители – изолирани от спори на мъх.

Хистони.Те са алкални протеини с молекулно тегло 12000-30000, диаминомонокарбоксилните киселини представляват 20-30% (аргинин, лизин).Разтворими са в слаби киселини (0,2 N HCl), утаени от амоняк и алкохол. Хистоните са протеиновата част на нуклеотидите.

Хистоните са част от структурата на хроматина и преобладават сред хромозомните протеини, т.е. те се намират в ядрата на клетките.

Хистоните са еволюционно запазени протеини. Животинските и растителните хистони се характеризират с подобни съотношения на аргинин към лизин и съдържат подобен набор от фракции.

Проламини.Те са протеини от растителен произход. Слабо разтворим във вода, силно разтворим в 60-80% етилов алкохол. Те съдържат много от аминокиселината пролин (оттук и името проламин), както и глутаминова киселина. В много малки количества тези протеини включват liz, arg, gly. Проламините са характерни изключително за семената на зърнените култури, където действат като запасни протеини: в семената на пшеницата и ръжта - протеинът глиадин, в семената на ечемика - хордеин, а в царевицата - зеин.

Глутелини.Добре разтворим в алкални разтвори (0,2-2% NaOH). Това е растителен протеин, намиращ се в семената на житни и други култури, както и в зелените части на растенията. Комплексът от алкално-разтворими протеини в семената на пшеницата се нарича глутенин, в ориза - оризенин. Глиадинът от семената на пшеницата, комбиниран с глутенина, образува глутен, чиито свойства до голяма степен определят технологичните качества на брашното и тестото.

Склеропротеини (протеиноиди).Протеини на поддържащи тъкани (кости, хрущяли, сухожилия, вълна, коса). Отличителна черта е неговата неразтворимост във вода, солеви разтвори, разредени киселини и основи. Не се хидролизира от ензимите на храносмилателния тракт. Протеиноидите са фибриларни протеини. Богат на глицин, пролин, цистин, без фенилаланин, тирозин, триптофан, хистидин, метионин, треонин.

Примери за протеиноиди: колаген, проколаген, еластин, кератини.

Сложни протеини (протеиди)

Включва два компонента - протеинов и непротеинов.

Протеиновата част е прост протеин. Небелтъчната част е простетична група (от гр. prostheto - добавям, добавям).

В зависимост от химическата природа на протетичната група, протеините се разделят на:

Киселите гликопротеини включват муцини и мукоиди.

Муцини- основата на телесната слуз (слюнка, стомашен и чревен сок). Защитна функция: намалява дразненето на лигавицата на храносмилателния тракт. Муцините са устойчиви на действието на ензими, които хидролизират протеина.

Мукоид s - протеини на синовиалната течност на ставите, хрущяла, течността на очната ябълка. Те изпълняват защитна функция и действат като смазка в апарата за движение.

Нуклеопротеини.Всички нуклеинови киселини са разделени на два вида в зависимост от това кой монозахарид е включен в състава. Нуклеиновата киселина се нарича рибонуклеинова киселина (РНК), ако съдържа рибоза, или дезоксирибонуклеинова киселина (ДНК), ако съдържа дезоксирибоза.

С участието на нуклеиновите киселини се образуват протеини, които са материалната основа на всички жизнени процеси. Информацията, която определя структурните характеристики на протеините, се „записва“ в ДНК и се предава в продължение на няколко поколения от ДНК молекули. РНК са задължителни и основни участници в самия механизъм на биосинтеза на протеини. В тази връзка тялото съдържа особено много РНК в онези тъкани, в които интензивно се образуват протеини.

Нуклеопротеините са сложни протеини, които съдържат протеинов компонент (протамини, хистони) и небелтъчен компонент - нуклеинови киселини.

Хромопротеини.Хромопротеините включват сложни протеини, в които непротеиновата част е оцветени съединения, принадлежащи към различни класове органични вещества: порфиринови структури, флавин аденин динуклеотид (FAD), флавин аденин мононуклеотид (FMN) и др.

Порфириновият пръстен с координиран към него железен йон е включен като простетична част в редица редокс ензими (каталаза, пероксидаза) и група преносители на електрони - цитохроми. Флавин дехидрогеназите или „жълтите респираторни ензими“ - флавопротеини (FP) - също са хромопротеини. Протеиновата част на тяхната молекула е свързана с FAD или FMN. Типичните хромопротеини са родопсин и кръвен хемоглобин.

Металопротеини.Комплекси от метални йони с протеини, при които металните йони са прикрепени директно към протеина, като са неразделна част от протеиновите молекули.

Металопротеините често съдържат метали като Cu, Fe, Zn, Mo и др. Типични металопротеини са някои ензими, съдържащи тези метали, както и Mn, Ni, Se, Ca и др.

Металопротеините включват цитохроми - протеини на дихателната верига, съдържащи желязо.

Открити протеини - селенопротеини,в който селенът най-вероятно е ковалентно свързан към ароматна или хетероциклична група. Един от селенопротеините се намира в животинските мускули.

Протеин, съдържащ ванадий, е открит в някои морски животни - ванадохром, който най-вероятно е носител на кислород.

Липопротеини.Простетичната група в тези сложни протеини са различни мастноподобни вещества - липиди. Връзката между компонентите на липопротеините може да бъде с различна степен на сила.

Липопротеините съдържат както полярни, така и неутрални липиди, както и холестерол и неговите естери. Липопротеините са основни компоненти на всички клетъчни мембрани, като тяхната небелтъчна част е представена предимно от полярни липиди - фосфолипиди, гликолипиди. Липопротеините винаги присъстват в кръвта. Липопротеинът, съдържащ инозитол дифосфат, се изолира от бялото вещество на мозъка; липопротеините на сивото вещество на мозъка включват сфинголипиди. При растенията значителна част от фосфолипидите в протоплазмата също са под формата на липопротеини.

Известни са комплекси от липиди и протеини, чиято протеинова част съдържа много хидрофобни аминокиселини, липидният компонент често преобладава над протеиновия компонент. В резултат на това такива сложни протеини са разтворими, например, в смес от хлороформ и метанол. Комплекси от този вид се наричат протеолипиди.Те се намират в големи количества в миелиновите обвивки на нервните клетки, както и в синаптичните мембрани и вътрешните мембрани на митохондриите.

Функцията на липопротеините е да транспортират липидите в тялото.

Ензимни протеини.Голяма група протеини, изградени от прости протеини и простетични групи от различно естество, изпълняващи функциите на биологични катализатори. Небелтъчни компоненти - витамини, моно- и динуклеотиди, трипептиди, фосфорни естери на монозахаридите.

Представена е структурата на простите протеини само полипептидна верига(албумин, инсулин). Необходимо е обаче да се разбере, че много прости протеини (например албумин) не съществуват в „чиста“ форма, те винаги са свързани с някои непротеинови вещества. Те се класифицират като прости протеини само поради връзката с непротеиновата група слаби при подчертаване инвитроте се оказват свободни от други молекули - прост протеин.

Албумин

В природата албумините се намират не само в кръвната плазма (серумен албумин), но и в яйчен белтък (овалбумин), мляко (лакталбумин) и са резервни протеини в семената на висшите растения.

Глобулини

Група от различни протеини на кръвната плазма с молекулно тегло до 100 kDa, леко киселаили неутрален. Те са слабо хидратирани, в сравнение с албумините, те са по-малко стабилни в разтвор и се утаяват по-лесно, което се използва в клиничната диагностика в "седиментни" проби (тимол, Велтман). Въпреки факта, че те се класифицират като прости, те често съдържат въглехидратни компоненти.

При електрофорезаСерумните глобулини се разделят на най-малко 4 фракции - α 1 -глобулини, α 2 -глобулини, β-глобулини и γ-глобулини.

Модел на електроферограма (отгоре) на серумни протеини
и получената на негова основа протеинограма (по-долу)

Тъй като глобулините включват различни протеини, те Функциите са разнообразни:

Някои α-глобулини имат антипротеазна активност, която предпазва протеините на кръвта и междуклетъчния матрикс от преждевременно разрушаване, например α 1 -антитрипсин, α 1 -антихимотрипсин, α 2 -макроглобулин.

Някои глобулини са способни да свързват определени вещества: трансферин (пренася железни йони), церулоплазмин (съдържа медни йони), хаптоглобин (преносител на хемоглобин), хемопексин (пренася хем).

γ-глобулините са антитела и осигуряват имунна защита на организма.

Хистони

Хистоните са вътрешноядрени протеини с тегло около 24 kDa. Те имат изразени основни свойства, следователно при физиологични стойности на рН те са положително заредени и се свързват с дезоксирибонуклеиновата киселина (ДНК), образувайки дезоксирибонуклеопротеини. Има 5 вида хистони - много богат на лизин (29%) хистон H1, други хистони H2a, H2b, H3, H4 са богати на лизин и аргинин (общо до 25%).

Аминокиселинните радикали в хистоните могат да бъдат метилирани, ацетилирани или фосфорилирани. Това променя нетния заряд и други свойства на протеините.

Могат да се разграничат две функции на хистоните:

1. Регулиране на активността на генома,а именно те пречат на транскрипцията.

2. Структурни – стабилизират пространствената структура на ДНК.

Хистоните в комплекс с ДНК образуват нуклеозоми - октаедрични структури, съставени от хистони H2a, H2b, H3, H4. Хистон H1 е свързан с ДНК молекулата, предотвратявайки „изплъзването“ й от хистоновия октамер. ДНК се увива около нуклеозома 2,5 пъти и след това се увива около следващата нуклеозома. Благодарение на тази подредба се постига 7-кратно намаляване на размера на ДНК.

Благодарение на хистоните и образуването на по-сложни структури, размерът на ДНК в крайна сметка се намалява хиляди пъти: всъщност Дължина на ДНКдостига 6-9 см (10 –1), а размерите на хромозомите са само няколко микрометра (10 –6).

Протамини

Това са протеини с тегло от 4 kDa до 12 kDa; те се намират в ядрата на спермата на много организми; в спермата на рибите те съставляват по-голямата част от протеина. Протамините са заместители на хистоните и служат за организиране на хроматина в спермата. В сравнение с хистоните, протамините имат рязко повишено съдържание на аргинин (до 80%). Освен това, за разлика от хистоните, протамините имат само структурна функция; те нямат регулаторна функция; хроматинът в спермата е неактивен.

Колаген

Колагенът е фибриларен протеин с уникална структура, който формира основата на междуклетъчното вещество на съединителната тъкан на сухожилията, костите, хрущялите, кожата, но, разбира се, се намира и в други тъкани.

Полипептидната верига на колагена включва 1000 аминокиселини и се нарича α верига. Има около 30 варианта на α-веригата на колагена, но всички те имат една обща характеристика - в по-голяма или по-малка степен включват повтарящ се триплет [ Gly-X-Y], където X и Y са всякакви аминокиселини с изключение на глицин. бременна хсе среща по-често пролинили много по-рядко, 3-хидроксипролин, бременна Yотговаря пролинИ 4-хидроксипролин. Също така на позиция Yчесто срещани аланин, лизинИ 5-оксилизин. Другите аминокиселини представляват около една трета от общия брой аминокиселини.

Твърдата циклична структура на пролина и хидроксипролина не позволява образуването на дясна α-спирала, а образува т.нар. "пролин кинк". Благодарение на това прекъсване се образува лява спирала, където има 3 аминокиселинни остатъка на завой.

Хидроксилирането е от първостепенно значение за синтеза на колаген лизинИ пролинвключени в първичната верига, осъществявани с участието на аскорбинова киселина. Колагенът също обикновено съдържа монозахаридни (галактоза) и дизахаридни (глюкоза-галактоза) молекули, свързани с ОН групите на някои оксилизинови остатъци.

Етапи на синтеза на колагеновата молекула

Синтезирана молекула колагенизграден от 3 полипептидни вериги, сплетени заедно в плътен сноп - тропоколаген(дължина 300 nm, диаметър 1,6 nm). Полипептидните вериги са тясно свързани една с друга чрез ε-аминогрупите на лизиновите остатъци. Тропоколагенът образува голям колаген фибрилис диаметър 10-300 nm. Напречната набразденост на фибрила се дължи на изместването на молекулите на тропоколаген една спрямо друга с 1/4 от тяхната дължина.

Колагеновите фибрили са много здрави, по-здрави от стоманена тел с еднакво напречно сечение. В кожата фибрилите образуват неправилно изтъкана и много гъста мрежа. Например, дъбената кожа е почти чист колаген.

Настъпва хидроксилиране на пролина желязо-съдържащ ензим пролил хидроксилазакоето изисква витамин С (аскорбинова киселина). Аскорбиновата киселина предпазва пролил хидроксилазата от инактивиране, поддържайки намаленото състояние железен атомв ензима. Колагенът, синтезиран при липса на аскорбинова киселина, се оказва недостатъчно хидроксилиран и не може да образува влакна с нормална структура, което води до увреждане на кожата и крехкост на кръвоносните съдове и се проявява като скорбут.

Хидроксилирането на лизин се извършва от ензим лизил хидроксилаза.Той е чувствителен към влиянието на хомогентизиновата киселина (тирозинов метаболит), чието натрупване (заболявания алкаптонурия) синтезът на колаген се нарушава и се развива артроза.

Полуживотът на колагена се измерва в седмици и месеци. Играе ключова роля в неговата обмяна колагеназа, който разцепва тропоколагена на 1/4 от разстоянието от С-края между глицин и левцин.

С напредването на възрастта в тялото се образуват все повече напречни връзки в тропоколагена, което прави колагеновите фибрили в съединителната тъкан по-твърди и крехки. Това води до повишена чупливост на костите и намалена прозрачност на роговицата в напреднала възраст.

В резултат на разграждането на колагена,. хидроксипролин. При увреждане на съединителната тъкан (болест на Paget, хиперпаратироидизъм) екскрецията на хидроксипролин се увеличава и има диагностична стойност.

еластин

Като цяло еластинът е подобен по структура на колагена. Намира се в лигаментите, еластичния слой на кръвоносните съдове. Структурната единица е тропоеластинс молекулно тегло 72 kDa и дължина 800 аминокиселинни остатъка. Съдържа много повече лизин, валин, аланин и по-малко хидроксипролин. Липсата на пролин причинява наличието на спирални еластични области.

Характерна особеност на еластина е наличието на особена структура - дезмозин, който със своите 4 групи обединява протеиновите вериги в системи, които могат да се разтягат във всички посоки.

α-аминогрупите и α-карбоксилните групи на дезмозин са включени в пептидните връзки на една или повече протеинови вериги.

Класификация на протеините по структура.

Всички протеини се разделят според техните структурни характеристики на две големи групи: прости протеини (протеини) и сложни протеини (протеиди);

· Прости бекове (протеини). Тяхната структура е представена само от полипептидна верига, т.е. те се състоят само от аминокиселини и са разделени на няколко подгрупи. Протеините, които са сходни по молекулно тегло, аминокиселинен състав, свойства и функции, се комбинират в подгрупи. . Простите протеини рядко се срещат в чиста форма. По правило те са част от сложни протеини.

· Сложни протеини (протеиди) се състои от протеинов компонент , представен от всеки прост протеин, и непротеинов компонент , Наречен протезен част. В зависимост от химическата природа на протезната част сложните протеини се разделят на подгрупи.

катерици

Протаминови хромопротеини

Хистони нуклеопротеини

Албумин фосфопротеини

Глобулинови гликопротеини

Проламин протеогликани

Глутелини липопротеини

Протеиноиди металопротеини

Характеристики на простите протеини.

Протамини и хистони имат най-малкото молекулно тегло , техният състав е доминиран от диаминокарбонови AA: аргинин и лизин (20-30%), следователно имат изразени основни свойства (IET – 9.5-12.0), имат положителен заряд . Те са част от сложни нуклеопротеинови протеини. Като част от нуклеопротеините изпълняват Характеристика: – структурни (участват в образуването на третичната структура на ДНК) и регулаторни (способни да блокират трансфера на генетична информация от ДНК към РНК).

Албумин – протеини малко молекулно тегло (15000-70000), кисело (IET 4.7), тъй като съдържат голямо количество глутаминова и аспарагинова киселина , имам отрицателен заряд . IN осолена с наситен разтвор на амониев сулфат . Функции албумин: транспорт - транспортират свободни мастни киселини, холестерол, хормони, лекарства, жлъчни пигменти, т.е. са неспецифични носители.

Поради високата хидрофилност на албумина поддържа онкотично налягане кръв,

участват в поддържане на киселинно-алкален статус (ABS) кръв.

Глобулини – протеини с молекулно тегло, по-голямо от албумина (>100 000), леко кисела или неутралнапротеини (IET 6-7.3), тъй като съдържат по-малко киселинни аминокиселини от албумините. Утаява се с полунаситен (50%) разтвор на амониев сулфат . Включен в сложни протеини - гликопротеини и липопротеини и в състава им изпълняват Характеристика: транспорт, защитни (имуноглобулини), каталитични, рецепторни и др.

Проламини и глутелини - растителни протеини, съдържащи се в глутена на семената на житни растения, неразтворими във вода, солеви разтвори, киселини и основи, но за разлика от всички други протеини , разтворете в 60-80% разтвор на етанол. СЪС съдържат 20-25% глутаминова киселина, 10-15% пролин .