Билет 2. 1. Основни хранителни фактори от липиден характер.Някои липиди не се синтезират в човешкото тяло и следователно са основни хранителни фактори. Те включват мастни киселини с две или повече двойни връзки (полиени) - незаменими мастни киселини.Някои от тези киселини са субстрати за синтеза на локални хормони – ейкозаноиди (тема 8.10).

Мастноразтворими витаминиизпълнява различни функции: витамин Аучаства в процеса на зрение, както и в растежа и диференциацията на клетките; доказана е способността му да инхибира растежа на определени видове тумори; витамин Кучаства в съсирването на кръвта; витамин Dучаства в регулирането на калциевия метаболизъм; витамин Е- антиоксидант, инхибира образуването на свободни радикали и по този начин противодейства на увреждането на клетките в резултат на липидна пероксидация.

Документ

2.Структура и нива на структурна организация на белтъците

Има четири нива на структурна организация на протеините: първично, вторично, третично и кватернерно. Всяко ниво има свои собствени характеристики.

Първична протеинова структура

Първичната структура на протеините е линейна полипептидна верига от аминокиселини, свързани с пептидни връзки. Първичната структура е най-простото ниво на структурна организация на протеинова молекула. Висока стабилност му придават ковалентните пептидни връзки между α-аминогрупата на една аминокиселина и α-карбоксилната група на друга аминокиселина. [покажи].

Ако иминогрупата на пролин или хидроксипролин участва в образуването на пептидна връзка, тогава тя има различна форма [покажи].

Когато в клетките се образуват пептидни връзки, карбоксилната група на една аминокиселина първо се активира и след това се комбинира с аминогрупата на друга. Лабораторният синтез на полипептиди се извършва приблизително по същия начин.

Пептидната връзка е повтарящ се фрагмент от полипептидна верига. Той има редица характеристики, които засягат не само формата на първичната структура, но и по-високите нива на организация на полипептидната верига:

копланарност - всички атоми, включени в пептидната група, са в една и съща равнина;

способността да съществува в две резонансни форми (кето или енолна форма);

транс позиция на заместителите спрямо C-N връзката;

способността да образуват водородни връзки и всяка от пептидните групи може да образува две водородни връзки с други групи, включително пептидни.

Изключение правят пептидните групи, включващи аминогрупата на пролин или хидроксипролин. Те могат да образуват само една водородна връзка (виж по-горе). Това влияе върху образуването на вторичната структура на протеина. Полипептидната верига в областта, където се намира пролин или хидроксипролин, лесно се огъва, тъй като не се държи, както обикновено, от втора водородна връзка.

Номенклатура на пептидите и полипептидите. Името на пептидите се състои от имената на съставните им аминокиселини. Две аминокиселини образуват дипептид, три правят трипептид, четири правят тетрапептид и т.н. Всяка пептидна или полипептидна верига с произволна дължина има N-крайна аминокиселина, съдържаща свободна аминогрупа, и С-крайна аминокиселина, съдържаща свободен карбоксил група. При именуването на полипептидите всички аминокиселини се изброяват последователно, като се започне с N-терминалната, като в имената им, с изключение на С-терминалната, се заменя суфиксът -in с -yl (тъй като аминокиселините в пептидите вече нямат карбоксилна група, но карбонилна). Например името, показано на фиг. 1 трипептид - левк тиняфенилалан тинятреон в.

Характеристики на първичната структура на протеина. В гръбнака на полипептидната верига твърдите структури (плоски пептидни групи) се редуват с относително подвижни области (-CHR), които са способни да се въртят около връзки. Такива структурни характеристики на полипептидната верига влияят върху нейното пространствено разположение.

Вторична структура на протеина

Вторичната структура е начин за нагъване на полипептидна верига в подредена структура поради образуването на водородни връзки между пептидни групи от същата верига или съседни полипептидни вериги. Според конфигурацията си вторичните структури се делят на спираловидни (α-спирала) и слоесто-нагънати (β-структура и кръстосана β-форма).

α-спирала. Това е вид вторична протеинова структура, която изглежда като правилна спирала, образувана поради интерпептидни водородни връзки в една полипептидна верига. Моделът на структурата на α-спиралата (фиг. 2), който отчита всички свойства на пептидната връзка, е предложен от Pauling и Corey. Основни характеристики на α-спиралата:

спирална конфигурация на полипептидната верига, имаща спирална симетрия;

образуването на водородни връзки между пептидните групи на всеки първи и четвърти аминокиселинен остатък;

редовност на спиралните завои;

еквивалентността на всички аминокиселинни остатъци в α-спиралата, независимо от структурата на техните странични радикали;

страничните радикали на аминокиселините не участват в образуването на α-спирала.

Външно α-спиралата изглежда като леко разтегната спирала на електрическа печка. Редовността на водородните връзки между първата и четвъртата пептидна група определя редовността на завоите на полипептидната верига. Височината на един оборот или стъпката на α-спиралата е 0,54 nm; включва 3,6 аминокиселинни остатъка, т.е. всеки аминокиселинен остатък се движи по оста (височината на един аминокиселинен остатък) с 0,15 nm (0,54:3,6 = 0,15 nm), което ни позволява да говорим за еквивалентност на всички аминокиселинни остатъци в α-спиралата. Периодът на редовност на α-спирала е 5 завъртания или 18 аминокиселинни остатъка; дължината на един период е 2,7 nm. Ориз. 3. Модел на a-спирала на Полинг-Кори

β-Структура. Това е вид вторична структура, която има леко извита конфигурация на полипептидната верига и се образува от междупептидни водородни връзки в отделни участъци на една полипептидна верига или съседни полипептидни вериги. Нарича се още слоесто-гънка структура. Съществуват разновидности на β-структури. Ограничените слоести области, образувани от една полипептидна верига на протеин, се наричат ​​кръстосана β форма (къса β структура). Между пептидните групи на бримките на полипептидната верига се образуват водородни връзки в кръстосана β форма. Друг вид – пълната β-структура – ​​е характерна за цялата полипептидна верига, която има удължена форма и се задържа от интерпептидни водородни връзки между съседни паралелни полипептидни вериги (фиг. 3). Тази конструкция наподобява мех на акордеон. Освен това са възможни варианти на β-структури: те могат да бъдат образувани от паралелни вериги (N-терминалните краища на полипептидните вериги са насочени в една и съща посока) и антипаралелни (N-терминалните краища са насочени в различни посоки). Страничните радикали на един слой се поставят между страничните радикали на друг слой.

В протеините са възможни преходи от α-структури към β-структури и обратно поради пренареждането на водородните връзки. Вместо редовни интерпептидни водородни връзки по веригата (благодарение на които полипептидната верига е усукана в спирала), спиралните участъци се развиват и водородните връзки се затварят между удължените фрагменти на полипептидните вериги. Този преход се намира в кератина, протеина на косата. При измиване на косата с алкални препарати спиралната структура на β-кератина лесно се разрушава и той се превръща в α-кератин (къдравата коса се изправя).

Разрушаването на правилните вторични структури на протеини (α-спирали и β-структури), по аналогия с топенето на кристал, се нарича "топене" на полипептиди. В този случай водородните връзки се разкъсват и полипептидните вериги приемат формата на произволна плетеница. Следователно стабилността на вторичните структури се определя от интерпептидните водородни връзки. Други видове връзки почти не участват в това, с изключение на дисулфидните връзки по полипептидната верига в местата на цистеиновите остатъци. Късите пептиди са затворени в цикли поради дисулфидни връзки. Много протеини съдържат както α-спирални области, така и β-структури. Почти няма естествени протеини, състоящи се от 100% α-спирала (изключение прави парамиозин, мускулен протеин, който е 96-100% α-спирала), докато синтетичните полипептиди имат 100% спирала.

Други протеини имат различна степен на навиване. Висока честота на α-спирални структури се наблюдава в парамиозина, миоглобина и хемоглобина. Обратно, в трипсин, рибонуклеаза, значителна част от полипептидната верига е нагъната в слоести β-структури. Протеините на поддържащите тъкани: кератин (протеин на косата, вълната), колаген (протеин на сухожилията, кожата), фиброин (протеин на естествената коприна) имат β-конфигурация на полипептидни вериги. Различните степени на спиралност на полипептидните вериги на протеините показват, че очевидно има сили, които частично нарушават спиралността или "нарушават" редовното нагъване на полипептидната верига. Причината за това е по-компактното нагъване на протеиновата полипептидна верига в определен обем, т.е. в третична структура.

Третична структура на протеина

Третичната структура на протеина е начинът, по който полипептидната верига е подредена в пространството. Въз основа на формата на тяхната третична структура, протеините се разделят главно на глобуларни и фибриларни. Глобуларните протеини най-често имат елипсоидна форма, а фибриларните (нишковидни) протеини имат удължена форма (пръчковидна или вретеновидна).

Въпреки това, конфигурацията на третичната структура на протеините все още не дава основание да се смята, че фибриларните протеини имат само β-структура, а глобуларните протеини имат α-спирална структура. Има фибриларни протеини, които имат спирална, а не слоеста, нагъната вторична структура. Например, α-кератин и парамиозин (протеин на обтураторния мускул на мекотели), тропомиозини (протеини на скелетните мускули) принадлежат към фибриларни протеини (имат пръчкова форма), а тяхната вторична структура е α-спирала; за разлика от тях, глобуларните протеини могат да съдържат голям брой β-структури.

Спирализацията на линейна полипептидна верига намалява размера й приблизително 4 пъти; и опаковането в третичната структура я прави десетки пъти по-компактна от оригиналната верига.

Връзки, които стабилизират третичната структура на протеина. Връзките между страничните радикали на аминокиселините играят роля в стабилизирането на третичната структура. Тези връзки могат да бъдат разделени на:

силен (ковалентен) [покажи].

слаби (полярни и ван дер ваалсови) [покажи].

Многобройните връзки между страничните радикали на аминокиселините определят пространствената конфигурация на протеиновата молекула.

Характеристики на организацията на третичната структура на протеина. Конформацията на третичната структура на полипептидната верига се определя от свойствата на страничните радикали на включените в нея аминокиселини (които нямат забележим ефект върху образуването на първични и вторични структури) и микросредата, т.е. заобикаляща среда. Когато се сгъне, полипептидната верига на протеина има тенденция да приеме енергийно благоприятна форма, характеризираща се с минимум свободна енергия. Следователно неполярните R-групи, „избягващи“ водата, образуват, така да се каже, вътрешната част на третичната структура на протеина, където се намира основната част от хидрофобните остатъци на полипептидната верига. В центъра на протеиновата глобула почти няма водни молекули. Полярните (хидрофилни) R групи на аминокиселината са разположени извън това хидрофобно ядро ​​и са заобиколени от водни молекули. Полипептидната верига е сложно извита в триизмерното пространство. Когато се огъва, вторичната спирална конформация се нарушава. Веригата се "разкъсва" в слаби места, където се намират пролин или хидроксипролин, тъй като тези аминокиселини са по-подвижни във веригата, образувайки само една водородна връзка с други пептидни групи. Друго място на огъване е глицинът, който има малка R група (водород). Следователно, R-групите на други аминокиселини, когато са подредени, са склонни да заемат свободното пространство на мястото на глицина. Редица аминокиселини - аланин, левцин, глутамат, хистидин - допринасят за запазването на стабилни спирални структури в протеина, а като метионин, валин, изолевцин, аспарагинова киселина благоприятстват образуването на β-структури. В протеинова молекула с третична конфигурация има области под формата на α-спирали (спирални), β-структури (слоести) и произволна намотка. Само правилното пространствено разположение на протеина го прави активен; нарушението му води до промени в свойствата на протеините и загуба на биологична активност.

Кватернерна протеинова структура

Протеините, състоящи се от една полипептидна верига, имат само третична структура. Те включват миоглобин - протеин на мускулната тъкан, участващ в свързването на кислорода, редица ензими (лизозим, пепсин, трипсин и др.). Въпреки това, някои протеини са изградени от няколко полипептидни вериги, всяка от които има третична структура. За такива протеини е въведена концепцията за кватернерна структура, която е организацията на няколко полипептидни вериги с третична структура в една функционална протеинова молекула. Такъв протеин с кватернерна структура се нарича олигомер, а неговите полипептидни вериги с третична структура се наричат ​​протомери или субединици (фиг. 4).

На кватернерно ниво на организация протеините запазват основната конфигурация на третичната структура (глобуларна или фибриларна). Например, хемоглобинът е протеин с кватернерна структура и се състои от четири субединици. Всяка от субединиците е глобуларен протеин и като цяло хемоглобинът също има глобуларна конфигурация. Протеините на косата и вълната - кератините, свързани по третична структура с фибриларните протеини, имат фибриларна конформация и кватернерна структура.

Стабилизиране на кватернерната структура на протеина. Всички протеини, които имат кватернерна структура, са изолирани под формата на отделни макромолекули, които не се разпадат на субединици. Контактите между повърхностите на субединиците са възможни само поради полярните групи от аминокиселинни остатъци, тъй като по време на образуването на третичната структура на всяка от полипептидните вериги страничните радикали на неполярните аминокиселини (които съставляват по-голямата част от всички протеиногенни аминокиселини) са скрити вътре в субединицата. Между техните полярни групи се образуват множество йонни (солни), водородни и в някои случаи дисулфидни връзки, които здраво задържат субединиците под формата на организиран комплекс. Използването на вещества, които разрушават водородни връзки или вещества, които намаляват дисулфидните мостове, причинява дезагрегация на протомерите и разрушаване на кватернерната структура на протеина. В табл 1 обобщава данните за връзките, които стабилизират различни нива на организация на протеиновата молекула [покажи].

Характеристики на структурната организация на някои фибриларни протеини

Структурната организация на фибриларните протеини има редица характеристики в сравнение с глобуларните протеини. Тези характеристики могат да се видят в примера на кератин, фиброин и колаген. Кератините съществуват в α- и β-конформации. α-Кератините и фиброинът имат слоесто-нагъната вторична структура, но в кератина веригите са успоредни, а във фиброина те са антипаралелни (виж фиг. 3); В допълнение, кератинът съдържа междуверижни дисулфидни връзки, докато фиброинът ги няма. Разкъсването на дисулфидните връзки води до разделяне на полипептидните вериги в кератините. Напротив, образуването на максимален брой дисулфидни връзки в кератините чрез излагане на окислители създава силна пространствена структура. Като цяло, във фибриларните протеини, за разлика от глобуларните протеини, понякога е трудно да се направи строго разграничение между различните нива на организация. Ако приемем (както за глобуларен протеин), че третичната структура трябва да се образува чрез полагане на една полипептидна верига в пространството, а кватернерната структура от няколко вериги, тогава във фибриларните протеини няколко полипептидни вериги участват още по време на образуването на вторична структура . Типичен пример за фибриларен протеин е колагенът, който е един от най-разпространените протеини в човешкото тяло (около 1/3 от масата на всички протеини). Намира се в тъкани, които имат висока якост и ниска разтегливост (кости, сухожилия, кожа, зъби и др.). В колагена една трета от аминокиселинните остатъци са глицин, а около една четвърт или малко повече са пролин или хидроксипролин.

Изолираната полипептидна верига на колагена (първична структура) изглежда като прекъсната линия. Съдържа около 1000 аминокиселини и има молекулно тегло около 10 5 (фиг. 5, а, б). Полипептидната верига е изградена от повтарящо се трио аминокиселини (триплет) със следния състав: gly-A-B, където A и B са всякакви аминокиселини, различни от глицин (най-често пролин и хидроксипролин). Колагеновите полипептидни вериги (или α-вериги) по време на образуването на вторични и третични структури (фиг. 5, c и d) не могат да произведат типични α-спирали със спирална симетрия. Пролин, хидроксипролин и глицин (антихелични аминокиселини) пречат на това. Следователно три α-вериги образуват, така да се каже, усукани спирали, като три нишки, увиващи се около цилиндър. Три спирални α вериги образуват повтаряща се колагенова структура, наречена тропоколаген (фиг. 5d). Тропоколагенът по своята организация е третичната структура на колагена. Плоските пръстени от пролин и хидроксипролин, редовно редуващи се по веригата, й придават твърдост, както и междуверижните връзки между α-веригите на тропоколагена (поради което колагенът е устойчив на разтягане). Тропоколагенът е по същество субединица от колагенови фибрили. Полагането на тропоколагенови субединици в кватернерната структура на колагена става поетапно (фиг. 5е).

Стабилизирането на колагеновите структури се дължи на междуверижни водородни, йонни и ван дер ваалсови връзки и малък брой ковалентни връзки.

α-веригите на колагена имат различна химична структура. Има различни видове α 1 вериги (I, II, III, IV) и α 2 вериги. В зависимост от това кои α 1 - и α 2 -вериги участват в образуването на триверижната спирала на тропоколагена, се разграничават четири вида колаген:

първият тип - две α 1 (I) и една α 2 верига;

вторият тип - три α 1 (II) вериги;

трети тип - три α 1 (III) вериги;

четвърти тип - три α 1 (IV) вериги.

Най-често срещаният колаген е първият тип: намира се в костната тъкан, кожата, сухожилията; тип 2 колаген се намира в хрущялната тъкан и т.н. Един вид тъкан може да съдържа различни видове колаген.

Подреденото агрегиране на колагеновите структури, тяхната твърдост и инертност осигуряват висока якост на колагеновите влакна. Колагеновите протеини също съдържат въглехидратни компоненти, т.е. те са протеиново-въглехидратни комплекси.

Колагенът е извънклетъчен протеин, който се образува от клетки на съединителната тъкан, намиращи се във всички органи. Следователно, с увреждане на колагена (или нарушаване на неговото образуване), възникват множество нарушения на поддържащите функции на съединителната тъкан на органите.

Алфа полипептидната верига завършва с аминокиселинната комбинация валин-левцин, а бета полипептидната верига завършва с комбинацията валин-хистидин-левцин. Алфа и бета полипептидните вериги в молекулата на хемоглобина не са подредени линейно, това е първичната структура. Поради наличието на вътрешномолекулни сили, полипептидните вериги са усукани под формата на алфа-спирална спирала (вторична структура), типична за протеините. Самата алфа-спирална спирала се огъва пространствено за всяка алфа и бета полипептидна верига, образувайки плексуси с яйцевидна форма (третична структура). Отделните части на алфа-спиралните спирали на полипептидните вериги са маркирани с латински букви от A до H. И четирите третично извити алфа и бета полипептидни вериги са разположени пространствено в определено съотношение - кватернерна структура. Те са свързани не чрез реални химични връзки, а чрез междумолекулни сили.

Оказа се, че хората имат три основни типа нормален хемоглобин: ембрионален - U, фетален - F и хемоглобин на възрастен - A. HbU (наречен на началната буква на думата uterus) се среща в ембриона между 7 и 12 седмица от живота, след това изчезва и се появява фетален хемоглобин, който след третия месец е основният хемоглобин на плода. След това постепенно се появява обикновеният възрастен хемоглобин, наречен HbA, след началната буква на английската дума „възрастен“. Количеството фетален хемоглобин постепенно намалява, така че в момента на раждането 80% от хемоглобина е HbA и само 20% е HbF. След раждането хемоглобинът на плода продължава да намалява и до 2-3 години живот той е само 1-2%. Същото количество фетален хемоглобин е при възрастен. Количество HbF над 2% се счита за патологично за възрастен и за деца над 3 години.

В допълнение към нормалните видове хемоглобин, в момента са известни над 50 патологични варианта. За първи път са били кръстени с латински букви. Буквата B отсъства в обозначението на видовете хемоглобин, тъй като първоначално е обозначавала HbS.

Хемоглобин (Hb)- хромопротеин, присъстващ в червените кръвни клетки и участващ в преноса на кислород до тъканите. Хемоглобинът при възрастни се нарича хемоглобин А (Hb A). Молекулното му тегло е около 65 000 Da. Молекулата на Hb A има кватернерна структура и включва четири субединици - полипептидни вериги (означени като α1, α2, β1 и β2, всяка от които е свързана с хема.

Не забравяйте, че хемоглобинът е алостеричен протеин; неговите молекули могат обратимо да се променят от една конформация в друга. Това променя афинитета на протеина към лиганди. Конформацията с най-малък афинитет към лиганда се нарича напрегната или Т-конформация. Конформацията с най-голям афинитет към лиганда се нарича отпусната или R-конформация.

R- и Т-конформациите на молекулата на хемоглобина са в състояние на динамично равновесие:

Различни фактори на околната среда могат да изместят този баланс в една или друга посока. Алостеричните регулатори, влияещи върху афинитета на Hb към О2 са: 1) кислород; 2) концентрация на Н+ (средно pH); 3) въглероден диоксид (CO2); 4) 2,3-дифосфоглицерат (DPG). Прикрепването на кислородна молекула към една от субединиците на хемоглобина насърчава прехода на напрегната конформация към отпусната и повишава афинитета към кислорода на други субединици на същата хемоглобинова молекула. Това явление се нарича кооперативен ефект. Сложният характер на свързването на хемоглобина с кислорода се отразява от кривата на насищане на хемоглобина с O2, която има S-образна форма (Фигура 3.1).

Фигура 3.1.Криви на насищане с кислород на миоглобин (1) и хемоглобин (2).

Молекулни формихемоглобин се различават един от друг по структурата на полипептидните вериги. Пример за такова разнообразие от хемоглобин, което съществува при физиологични условия, е фетален хемоглобин (HbF), присъстващи в кръвта по време на ембрионалния стадий на човешкото развитие. За разлика от HbA, неговата молекула съдържа 2 α- и 2 γ-вериги (т.е. β-веригите се заменят с γ-вериги). Такъв хемоглобин има по-висок афинитет към кислорода. Именно това позволява на ембриона да получава кислород от кръвта на майката през плацентата. Скоро след раждането HbF в кръвта на бебето се заменя с HbA.

Пример за анормален или патологичен хемоглобин е вече споменатият (виж 2.4.) хемоглобин S, открит при пациенти със сърповидноклетъчна анемия. Както вече знаете, той се различава от хемоглобин А, като замества глутамата с валин в β-веригите. Тази аминокиселинна замяна причинява намаляване на разтворимостта на HbS във вода и намаляване на неговия афинитет към O2.

Органични вещества.Живите организми, освен неорганични, включват и различни органични вещества. Органичната материя на живите същества се образува предимно от четири химични елемента, наречени биогенен: въглерод, водород, кислород и азот. В протеините към тези елементи се добавя сяра, а в нуклеиновите киселини се добавя фосфор.

Разнообразието на органичната материя до голяма степен се определя от въглерода. Благодарение на уникалните си свойства, този елемент съставлява химическата основа на живота. Той може да образува ковалентни връзки с много атоми и техните групи, образувайки вериги и пръстени, които изграждат скелета на органични молекули с различен състав, структура, дължина и форма. Те от своя страна образуват сложни химични съединения, които се различават по структура и функция. Основната причина за разнообразието на органичните молекули не е толкова разликата в атомите, които ги изграждат, а по-скоро различният ред, в който са подредени в молекулата.

Понятие за биополимери.В живия организъм органичните вещества са представени или от малки молекули с относително ниско молекулно тегло, или от големи макромолекули. Съединенията с ниско молекулно тегло включват аминокиселини, захари, органични киселини, алкохоли, витамини и др.

Протеините, полизахаридите и нуклеиновите киселини са предимно структури с високо молекулно тегло. Затова се наричат макромолекули(от гръцки макрос- голям). По този начин молекулното тегло на повечето протеини е от 5 000 до 1 000 000. Високомолекулните органични съединения - протеини, нуклеинови киселини, полизахариди, чиито молекули се състоят от голям брой повтарящи се единици с еднаква или различна химична структура, се наричат биополимери(от гръцки биос- живот и политика– многобройни). Простите молекули, от които са съставени биополимерите, се наричат мономери. Мономерите на протеините са аминокиселини, мономерите на полизахаридите са монозахариди, а мономерите на нуклеиновите киселини са нуклеотиди. Макромолекулите съставляват около 90% от сухата маса на клетката.

Тази глава разглежда и трите класа макромолекули и техните мономерни единици. Към разглеждането са добавени липидите - молекули, като правило, много по-малки от биополимерите, но също изпълняващи функции в тялото.

Специална група органични вещества са биологично активни вещества: ензими, хормони, витамини и др. Те са разнообразни по структура; влияе върху метаболизма и преобразуването на енергия.

В клетките на различните групи организми съдържанието на определени органични съединения е различно. Например, протеините и мазнините преобладават в животинските клетки, докато въглехидратите преобладават в растителните клетки. Въпреки това, в различни клетки някои органични съединения изпълняват подобни функции.

катерици.В живите организми протеините играят водеща роля сред макромолекулите по отношение на тяхното функционално значение. Протеините са преобладаващи и количествени в много организми. Така в тялото на животните те съставляват 40–50%, в тялото на растенията – 20–35% от сухата им маса. Протеините са хетерополимери, чиито мономери са аминокиселини.

Аминокиселините са "градивните елементи" на протеиновите молекули.Аминокиселини - органични съединения, съдържащи както аминогрупа (–NH), която се характеризира с основни свойства, така и карбоксилна група (–COOH) с киселинни свойства. Аминогрупата и карбоксилните групи са свързани към един и същ въглероден атом (фиг.). Според тази характеристика всички аминокиселини са подобни една на друга. Повечето протеинообразуващи аминокиселини имат една карбоксилна група и една аминогрупа; тези аминокиселини се наричат неутрален.

Част от молекула, наречена радикален (R) различните аминокиселини имат различни структури (фиг.). Радикалът на различните аминокиселини може да бъде неполярен или полярен (зареден или незареден), хидрофобен или хидрофилен, което придава на протеините определени свойства. В допълнение към неутралните има основни аминокиселини- с повече от една аминогрупа, както и киселинни аминокиселини- с повече от една карбоксилна група. Наличието на допълнителна амино или хидроксилна група влияе върху свойствата на радикала. Всички свойства на аминокиселинните радикали играят решаваща роля при формирането на пространствената структура на протеина.

Общият брой на известните аминокиселини е около 200, като само 20 вида участват в образуването на естествените протеини. Тези аминокиселини се наричат протеинообразуващи(Таблица 2; таблицата показва пълните и съкратените имена на аминокиселините, не за запаметяване).

Таблица 2. Основни аминокиселини и техните съкращения

Растенията и бактериите могат да синтезират всички необходими аминокиселини от първичните продукти на фотосинтезата. Хората и животните не са в състояние да синтезират всички аминокиселини, поради което т.нар незаменими аминокиселинитрябва да се приемат готови с храната.

Есенциалните аминокиселини за хората са: лизин, валин, левцин, изолевцин, треонин, фенилаланин, триптофанИ метионин; за деца също са незаменими аргининИ хистидин. Наричат ​​се хранителни протеини, които съдържат всички незаменими аминокиселини пълноценен, За разлика от инвалид, в които липсват определени незаменими аминокиселини.

Наличието както на основни, така и на киселинни групи в една аминокиселина определя тяхната амфотерност и висока реактивност. Амино група

(–NH2) на една аминокиселина е в състояние да взаимодейства с карбоксилната група (–COOH) на друга аминокиселина, освобождавайки водна молекула. Получената молекула е дипептид (фиг.), а връзката –CO-NH– се нарича пептид. В единия край на дипептидната молекула има свободна аминогрупа, а в другия има карбоксилна група. Благодарение на това дипептидът може да прикрепи други аминокиселини към себе си, образувайки олигопептиди. Ако много аминокиселини (повече от десет) са свързани по този начин, се образува дълга верига - полипептид.

Пептидите играят важна роля в организма. Много олиго- и полипептиди са хормони, антибиотици и токсини.

Олигопептидите включват, например, хормоните на хипофизата окситоцин и вазопресин, както и брадикинин (болков пептид) и някои опиати (човешки „естествени лекарства“), които действат като болкоуспокояващи. Редовната употреба Употребата на наркотици е много опасна, тя разрушава опиатната система на тялото, така че зависимият без доза наркотици изпитва силна болка - „оттегляне“. Олигопептидите включват някои антибиотици, например грамицидин S.

Хормоните (инсулин, адренокортикотропен хормон и др.), антибиотиците (грамицидин А), токсините (дифтериен токсин) също са полипептиди.

Полипептидните вериги могат да бъдат много дълги и да включват голямо разнообразие от аминокиселинни комбинации. Полипептидите, чиято молекула съдържа от 50 до няколко хиляди аминокиселинни остатъци с молекулно тегло над 6000, се наричат ​​протеини.

Всеки специфичен протеин се характеризира със строго постоянен състав и последователност на аминокиселинните остатъци.

Нива на организация на протеинова молекула.Протеиновите молекули могат да приемат различни пространствени форми – потвърждение, които представляват четири нива на тяхната организация (фиг.)

Верига от много аминокиселинни остатъци, свързани с пептидни връзки, е първична структурапротеинова молекула. Това е най-важната структура, тъй като определя нейната форма, свойства и функции. Въз основа на първичната структура се създават други видове структури. Именно тази структура е кодирана в молекулата на ДНК. Всеки отделен протеин в тялото има уникална първична структура. Всички молекули на определен отделен протеин (например албумин) имат еднакво редуване на аминокиселинни остатъци, което отличава албумина от всеки друг отделен протеин. Разнообразието на първичната структура се определя от състава, количеството и реда на аминокиселинните остатъци в полипептидната верига.

Вторична структура протеини възниква в резултат на образуването на водородни връзки между водородния атом на NH групите и кислородния атом на СО групите на различни аминокиселинни остатъци на полипептидната верига. Полипептидната верига е усукана в спирала. Въпреки че водородните връзки са слаби, поради значителния си брой те осигуряват стабилността на тази структура. Молекулите на кератиновия протеин имат напълно спирална конфигурация. Това е структурният протеин на косата, козината, ноктите, перата и рогата; той е част от външния слой на кожата на гръбначните животни. В допълнение към кератина, спираловидната вторична структура е характерна за фибриларни (нишковидни) протеини, като миозин, фибриноген и колаген.

Вторичната структура на протеина, в допълнение към спиралата, може да бъде представена от нагънат слой. В нагънатия слой няколко полипептидни вериги (или участъци от една полипептидна верига) лежат успоредно, образувайки плоска конфигурация, нагъната като акордеон (фиг. b6). Например протеинът фиброин, който съставлява по-голямата част от копринените влакна, секретирани от копринените жлези на гъсеницата на копринената буба по време на тъкането на пашкули, има вторична структура под формата на нагънат слой.

Третична структурасе създава от S-S връзки („дисулфидни мостове“) между цистеинови остатъци (аминокиселина, съдържаща сяра), както и водородни, йонни и други взаимодействия. Третичната структура определя спецификата на белтъчните молекули и тяхната биологична активност. Протеини като миоглобин (протеин, който се съдържа в мускулите; участва в създаването на кислородни резерви), трипсин (ензим, който разгражда протеините в червата) имат третична структура.

В някои случаи няколко полипептидни вериги с третична структура се комбинират в един комплекс, като по този начин се образуват кватернерна структура. В него протеиновите субединици не са ковалентно свързани, а здравината се осигурява от взаимодействието на слаби междумолекулни сили. Например кватернерната структура е характерна за протеина хемоглобин, който се състои от четири протеинови субединици и непротеинова част - хем.

с 1. Какво представляват протеините? 2. Каква е структурата на протеините? 3. Какво представляват аминокиселините? 4. Как аминокиселините са свързани, за да образуват полипептидна верига? 5. Какви нива на структурна организация на протеините съществуват? 6. Какви химични връзки определят различните нива на структурна организация на протеиновите молекули? 7. Има три вида аминокиселини A.B.C. Колко варианта на полипептидни вериги, състоящи се от пет аминокиселини, могат да бъдат конструирани? Полипептидите ще имат ли същите свойства?