Proteinlerin amino asit bileşimi. Amino asitler ve protein biyosentezi Proteinleri oluşturan amino asitlerin yapısı

Yaşamsal işlevleri yüksek düzeyde sürdürmek için bir kişinin proteine \u200b\u200bihtiyaç duyduğu bir sır değil - vücut dokuları için bir tür yapı malzemesi; Proteinler 20 amino asit içerir ve bunların isimlerinin ortalama bir ofis çalışanı için bir anlam ifade etmesi pek mümkün değildir. Her insan, özellikle de kadınlardan bahsedersek, en az bir kez kollajen ve keratini duymuştur - bunlar tırnakların, cildin ve saçın görünümünden sorumlu olan proteinlerdir.

Amino asitler - bunlar nedir?

Amino asitler (veya aminokarboksilik asitler; AMK; peptidler), onları karbonhidratlardan ve lipitlerden ayıran %16 aminlerden (amonyumun organik türevleri) oluşan organik bileşiklerdir. Vücut tarafından protein biyosentezine katılırlar: sindirim sisteminde enzimlerin etkisi altında gıdayla sağlanan tüm proteinler AMC tarafından yok edilir. Toplamda, doğada yaklaşık 200 peptid vardır, ancak insan vücudunun yapımında değiştirilebilir ve temel olarak ayrılan yalnızca 20 temel amino asit yer alır; bazen üçüncü bir tür vardır - yarı değiştirilebilir (şartlı olarak değiştirilebilir).

Esansiyel olmayan amino asitler

Değiştirilebilir amino asitler, hem gıdalarda tüketilen hem de insan vücudunda diğer maddelerden doğrudan üretilen amino asitlerdir.

Alanin biyolojik bileşiklerin ve proteinlerin bir monomeridir. Glikojenezin ana yollarından birini gerçekleştirir, yani karaciğerde glikoza dönüştürülür ve bunun tersi de geçerlidir. Vücuttaki metabolik süreçlerde oldukça aktif bir katılımcı.
Arginin, bir yetişkinin vücudunda sentezlenebilen ancak bir çocuğun vücudunda sentezlenemeyen bir amino asittir. Büyüme hormonlarının ve diğerlerinin üretimini teşvik eder. Vücuttaki azotlu bileşiklerin tek taşıyıcısı. Kas kütlesinin artmasına ve yağ kütlesinin azalmasına yardımcı olur.
Asparajin nitrojen metabolizmasında yer alan bir peptiddir. Asparaginaz enzimi ile reaksiyon sırasında amonyağı parçalayarak aspartik asite dönüşür.
Aspartik asit - immünoglobulin oluşumunda rol alır, amonyağı devre dışı bırakır. Sinir ve kardiyovasküler sistemlerin arızaları için gereklidir.
Histidin - gastrointestinal hastalıkların önlenmesi ve tedavisinde kullanılır; AIDS'le mücadelede olumlu dinamiklere sahip. Vücudu stresin zararlı etkilerinden korur.
Glisin bir nörotransmitter amino asittir. Hafif bir sakinleştirici ve antidepresan olarak kullanılır. Bazı nootropik ilaçların etkisini arttırır.
Glutamin - büyük miktarlarda Doku onarım işlemlerinin aktivatörü.
Glutamik asit - nörotransmiter etkisine sahiptir ve ayrıca merkezi sinir sistemindeki metabolik süreçleri uyarır.
Prolin hemen hemen tüm proteinlerin bileşenlerinden biridir. Özellikle cildin elastikiyetinden sorumlu olan elastin ve kolajen açısından zengindirler.
Serin, beyindeki nöronlarda bulunan ve aynı zamanda büyük miktarda enerjinin salınmasına da katkıda bulunan bir amino asittir. Glisin türevidir.
Tirozin hayvan ve bitki dokularının bir bileşenidir. Fenilalanin hidroksilaz enziminin etkisiyle fenilalanin'den yeniden üretilebilir; ters işlem gerçekleşmez.
Sistein saçın, tırnakların ve cildin sıkılığından ve elastikiyetinden sorumlu olan keratinin bileşenlerinden biridir. Aynı zamanda bir antioksidandır. Serinden üretilebilir.

Vücutta sentezlenemeyen amino asitler esansiyeldir.

Esansiyel amino asitler insan vücudunda üretilemeyen ve yalnızca besinlerle alınabilen amino asitlerdir.

Valin hemen hemen tüm proteinlerde bulunan bir amino asittir. Kas koordinasyonunu artırır ve vücudun sıcaklık değişimlerine karşı duyarlılığını azaltır. Serotonin hormonunu yüksek seviyelerde tutar.
İzolösin, oksidasyon süreci yoluyla kas ve beyin dokusunu enerjiyle doyuran doğal bir anabolik steroiddir.
Lösin metabolizmayı geliştiren bir amino asittir. Bir tür protein yapısının “oluşturucusudur”.
Bu üç AMK, özellikle sporcular arasında talep gören BCAA kompleksinin bir parçasıdır. Bu gruptaki maddeler, özellikle yoğun fiziksel aktivite sırasında kas kütlesinin arttırılması, yağ kütlesinin azaltılması ve sağlığın korunması için kaynak görevi görür.
Lizin, doku yenilenmesini, hormonların, enzimlerin ve antikorların üretimini hızlandıran bir peptittir. Kas proteini ve kollajende bulunan kan damarlarının gücünden sorumludur.
Metiyonin - eksikliği karaciğerde yağ birikiminin artmasına neden olabilen kolin sentezinde yer alır.
Treonin - tendonlara esneklik ve güç verir. Kalp kası ve diş minesine oldukça olumlu etkisi vardır.
Triptofan - vücutta serotonine dönüştürüldüğü için duygusal durumu destekler. Depresyon ve diğer psikolojik rahatsızlıkların vazgeçilmezidir.
Fenilalanin - pigmentasyonu normalleştirerek cildin görünümünü iyileştirir. Ruh halini iyileştirerek ve düşünmeye netlik kazandırarak psikolojik sağlığı destekler.

Peptitleri sınıflandırmak için diğer yöntemler

Bilimsel olarak 20 esansiyel amino asit, yan zincirlerinin veya radikallerinin polaritesine göre bölünür. Böylece dört grup ayırt edilir: (ancak yükü olmayan), pozitif yüklü ve negatif yüklü.

Polar olmayanlar şunlardır: valin, alanin, lösin, izolösin, metionin, glisin, triptofan, fenilalanin, prolin. Negatif yüke sahip polar asitler ise aspartik ve glutamik asitleri içerir. Pozitif yüke sahip olan polarlara arginin, histidin, lizin denir. Polaritesi olan ancak yükü olmayan amino asitler arasında sistein, glutamin, serin, tirozin, treonin ve asparajin bulunur.

20 amino asit: formüller (tablo)

Amino asit	Kısaltma


Asparajin
Aspartik asit

Histidin

Glutamin
Glutamik asit
İzolösin


metiyonin




Triptofan
Fenilalanin

Buna dayanarak, yukarıdaki tabloda yer alan 20 maddenin tamamının karbon, hidrojen, nitrojen ve oksijen içerdiği not edilebilir.

Amino asitler: hücre aktivitesine katılım

Aminokarboksilik asitler proteinin biyolojik sentezinde rol oynar. Protein biyosentezi, amino asit kalıntılarından oluşan bir polipeptit (“poli” - çok) zincirinin modellenmesi işlemidir. İşlem, hücre içinde biyosentezden doğrudan sorumlu olan bir organel olan ribozom üzerinde gerçekleşir.

Bilgi, tamamlayıcılık ilkesine (A-T, C-G) göre DNA zincirinin bir bölümünden okunur; m-RNA (haberci RNA veya i-RNA - bilgi RNA - özdeş kavramlar) oluşturulurken, nitrojen baz timin ile değiştirilir urasil. Daha sonra aynı prensip kullanılarak sentez yerine taşınan bir amino asit molekülü oluşturulur. T-RNA, üçlüler (kodonlar) (örneğin: UAU) tarafından kodlanır ve bir üçlünün hangi nitrojen bazlarla temsil edildiğini biliyorsanız, hangi amino asidi taşıdığını öğrenebilirsiniz.

En yüksek AMK içeriğine sahip besin grupları

Süt ürünleri ve yumurtalarda valin, lösin, izolösin, arginin, triptofan, metiyonin ve fenilalanin gibi önemli maddeler bulunur. Balık ve beyaz ette yüksek oranda valin, lösin, izolösin, histidin, metiyonin, lizin, fenilalanin, triptofan bulunur. Baklagiller, tahıllar ve tahıllar valin, lösin, izolösin, triptofan, metiyonin, treonin, metiyonin açısından zengindir. Kuruyemişler ve çeşitli tohumlar vücudu treonin, izolösin, lizin, arginin ve histidin ile doyurur.

Aşağıda bazı gıdaların amino asit içerikleri verilmiştir.

En fazla triptofan ve metiyonin miktarı sert peynirde, lisin - tavşan etinde, valin, lösin, izolösin, treonin ve fenilalanin - soyada bulunur. Normal BUN'u korumaya dayalı bir diyet oluştururken kalamar ve bezelyeye dikkat etmelisiniz, peptit içeriği açısından en fakir olanlar ise patates ve inek sütüdür.

Vejetaryenlikte amino asit eksikliği

Sadece hayvansal ürünlerde bulunan amino asitlerin olduğu bir efsanedir. Dahası, bilim adamları bitkisel proteinin insan vücudu tarafından hayvansal proteinden daha iyi emildiğini bulmuşlardır. Ancak vejetaryenliği bir yaşam tarzı olarak seçerken diyetinize dikkat etmeniz çok önemlidir. Asıl sorun, yüz gram et ve aynı miktarda fasulyenin yüzde olarak farklı miktarlarda BUN içermesidir. Öncelikle tüketilen besinlerdeki amino asit içeriğinin takip edilmesi gerekiyor, daha sonra bu otomatik hale gelmelidir.

Günde kaç amino asit tüketmelisiniz?

Modern dünyada, kesinlikle tüm gıda ürünleri insanlar için gerekli besin maddelerini içerir, bu nedenle endişelenmenize gerek yoktur: 20 protein amino asidinin tamamı gıdalardan güvenli bir şekilde sağlanır ve bu miktar normal bir yaşam tarzı sürdüren bir kişi için yeterlidir. en azından diyetini biraz izliyor.

Bir sporcunun diyeti proteinlerle doyurulmalıdır çünkü onlar olmadan kas kütlesi oluşturmak imkansızdır. Fiziksel egzersiz muazzam miktarda amino asit rezervi tüketimine yol açar, bu nedenle profesyonel vücut geliştiriciler özel takviyeler almak zorunda kalır. Yoğun kas gevşemesi ile protein miktarı günde yüz gram proteine kadar ulaşabilir ancak böyle bir diyet günlük tüketime uygun değildir. Herhangi bir gıda takviyesi, ilacı kullanmadan önce okunması gereken dozlarda farklı AMK'lar içeren talimatlar anlamına gelir.

Peptitlerin sıradan bir insanın yaşam kalitesi üzerindeki etkisi

Protein ihtiyacı sadece sporcular arasında mevcut değildir. Örneğin elastin, keratin ve kollajen proteinleri saçın, derinin, tırnakların görünümünün yanı sıra eklemlerin esnekliğini ve hareketliliğini de etkiler. Bir dizi amino asit vücudu etkileyerek yağ dengesini optimum seviyede tutar, günlük yaşam için yeterli enerji sağlar. Sonuçta yaşam sürecinde en pasif yaşam tarzında bile enerji en azından nefes almak için harcanır. Ayrıca belirli peptitlerin eksikliği durumunda bilişsel aktivite de imkansızdır; Psiko-duygusal durumun sürdürülmesi, diğer şeylerin yanı sıra AMK tarafından gerçekleştirilir.

Amino asitler ve spor

Profesyonel sporcuların diyeti, kas tonusunun korunmasına yardımcı olan mükemmel dengeli bir beslenmeyi içerir. Kas kütlesi kazanmaya çalışan sporcular için özel olarak tasarlanan bu ürünler hayatı çok daha kolaylaştırıyor.

Daha önce yazıldığı gibi amino asitler kas büyümesi için gerekli olan proteinlerin ana yapı taşlarıdır. Ayrıca metabolizmayı hızlandırabilir ve güzel kas tanımı için de önemli olan yağları yakabilirler. Yoğun antrenman yaparken kas yapım hızını arttırdığı ve antrenman sonrası ağrıyı azalttığı için BUN alımınızı artırmak gerekir.

Proteinlerdeki 20 amino asit hem aminokarbon komplekslerinin bir parçası olarak hem de gıdalardan tüketilebilir. Dengeli bir diyet seçerseniz, gün çok yoğun olduğunda uygulanması zor olan tüm gramları kesinlikle hesaba katmanız gerekir.

Amino asit eksikliği veya fazlalığı olduğunda insan vücuduna ne olur?

Amino asit eksikliğinin ana belirtileri şunlardır: kötü sağlık, iştahsızlık, kırılgan tırnaklar, artan yorgunluk. Tek başına BUN eksikliğinde bile, refahı ve üretkenliği önemli ölçüde bozan çok sayıda hoş olmayan yan etki ortaya çıkar.

Amino asitlerle aşırı doygunluk, kardiyovasküler ve sinir sistemlerinin işleyişinde bozulmalara yol açabilir ve bu da daha az tehlikeli değildir. Buna karşılık, gıda zehirlenmesine benzer semptomlar ortaya çıkabilir ve bu da hoş bir şey gerektirmez.

Her şeyde ölçülü olmayı bilmeniz gerekir, bu nedenle sağlıklı bir yaşam tarzını sürdürmek vücutta belirli "yararlı" maddelerin fazlalığına yol açmamalıdır. Klasiğin yazdığı gibi, "en iyisi iyinin düşmanıdır."

20 amino asidin tamamının formüllerine ve adlarına baktığımız makalede, ürünlerdeki ana AMA'ların içerik tablosu yukarıda verilmiştir.

Amino asitler - (aminokarboksilik asitler; amc) - organik bileşikler, V aynı anda içeren molekülkarboksil Ve amin grupları (amino grupları). Onlar. Aamino asitler düşünülebilir, bir veya daha fazla hidrojen atomunun amino gruplarıyla değiştirildiği karboksilik asitlerin türevleri olarak.

Karboksil grubu (karboksil)-COOH, karboksilik asitlerin bir parçası olan ve bunların asidik özelliklerini belirleyen fonksiyonel bir tek değerlikli gruptur.
Amino grubu - fonksiyonel kimyasal tek değerli grup -NH2,bir nitrojen atomu ve iki hidrojen atomu içeren organik bir radikal.

200'den fazla doğal amino asit bilinmektedir Bunlar farklı şekillerde sınıflandırılabilir. Yapısal sınıflandırma, fonksiyonel grupların amino asidin alfa, beta, gama veya delta pozisyonundaki pozisyonuna dayanmaktadır.

Bu sınıflandırmaya ek olarak, örneğin polariteye, pH düzeyine ve yan zincir grubunun türüne (alifatik, asiklik, aromatik amino asitler, hidroksil veya kükürt içeren amino asitler vb.) göre sınıflandırma da vardır.

Protein formundaki amino asitler, insan vücudunun kaslarının, hücrelerinin ve diğer dokularının ikinci (sudan sonra) bileşenidir. Amino asitler nörotransmitter taşınması ve biyosentez gibi işlemlerde kritik bir rol oynar.

Amino asitlerin genel yapısı

Amino asitler- bir amino grubundan (-NH2) ve bir karboksilik asitten (-COOH) oluşan ve her amino asit için spesifik bir yan zincire sahip biyolojik açıdan önemli organik bileşikler. Amino asitlerin temel unsurları karbon, hidrojen, oksijen ve nitrojendir. Bazı amino asitlerin yan zincirinde başka elementler de bulunur.

Pirinç. 1 - Proteinleri oluşturan α-amino asitlerin genel yapısı (prolin hariç). Bir amino asit molekülünün bileşenleri, amino grubu NH2, karboksil grubu COOH, radikal (tüm a-amino asitler için farklıdır), a-karbon atomudur (merkezde).

Amino asitlerin yapısında her amino asitin kendine özgü yan zinciri R harfi ile gösterilir. Karboksil grubuna komşu olan karbon atomuna alfa karbon, yan zinciri bu atoma bağlı olan amino asitlere ise alfa denir. amino asitler. Doğada bulunan amino asitlerin en yaygın şeklidirler.

Alfa amino asitlerde, glisin hariç, alfa karbonu kiral bir karbon atomudur. Karbon zincirleri bir alfa karbona (Lizin (L-lizin) gibi) bağlı olan amino asitler, alfa, beta, gama, delta vb. olarak adlandırılan karbonlara sahiptir. Bazı amino asitlerin beta veya gama karbonuna bağlı bir amino grubu vardır ve bu nedenle beta veya gama amino asitler olarak adlandırılır.

Amino asitler yan zincirlerinin özelliklerine göre dört gruba ayrılır. Yan zincir, amino asidi zayıf bir asit, zayıf bir baz veya bir emülsoid (yan zincir polar ise) veya suyu iyi emmeyen hidrofobik bir madde (yan zincir polar değilse) yapabilir.

"Dallı zincirli amino asit" terimi, alifatik doğrusal olmayan yan zincirlere sahip amino asitleri ifade eder; bunlar Lösin, İzolösin ve Valindir.

Prolin yan grubu alfa amino grubuna bağlı olan tek proteinojenik amino asittir ve dolayısıyla bu pozisyonda ikincil bir amin içeren tek proteinojenik amino asittir. Kimyasal açıdan prolin, bir birincil amino grubuna sahip olmadığından bir imino asittir, ancak mevcut biyokimyasal terminolojide hala bir amino asit ve ayrıca bir "N-alkillenmiş alfa amino asit" olarak sınıflandırılmaktadır ( İmino asitler- bir imino grubu (NH) içeren karboksilik asitler. Proteinlerin bir parçasıdırlar; metabolizmaları amino asitlerin metabolizmasıyla yakından ilişkilidir. İmino asitler özellikleri itibariyle amino asitlere yakındır ve katalitik hidrojenasyon sonucunda imino asitler amino asitlere dönüştürülür.İmino grubu— moleküler grup NH. İki değerlikli. İkincil olarak bulunur aminah ve peptidler. İki değerlikli amonyak radikali serbest formda mevcut değildir).

ALFA AMİNO ASİTLER

Birinci (alfa) karbon atomuna bağlı hem bir amino hem de bir karboksil grubuna sahip olan amino asitler biyokimyada özellikle önemlidir. Bunlar 2-, alfa veya alfa-amino asitler olarak bilinir (çoğu durumda genel formül H2NCHRCOOH'dur; burada R, "yan zincir" olarak bilinen bir organik ikame ediciyi temsil eder); genellikle "amino asit" terimi spesifik olarak onlara atıfta bulunur.

Bunlar, peptid zincirleri ("polipeptitler") halinde birleştirilen ve çok çeşitli proteinlerin yapımını sağlayan 22 proteinojenik ("protein yapıcı") amino asittir. Bunlar L-stereoizomerlerdir ("sol-elli" izomerler), ancak bazı D-amino asitler ("sağ-elli" izomerler bazı bakterilerde ve bazı antibiyotiklerde meydana gelir).

Pirinç. 2. Peptit bağı, bir amino asidin a-amino grubunun (-NH2) a-karboksil grubu (-COOH) ile etkileşimi sonucu proteinlerin ve peptitlerin oluşumu sırasında oluşan bir tür amid bağıdır. başka bir amino asitten

İki amino asitten (1) ve (2) bir dipeptit (iki amino asitten oluşan bir zincir) ve bir su molekülü oluşur. Aynı şemaya göreribozomdaha uzun amino asit zincirleri üretir: polipeptitler ve proteinler. Proteinin “yapı taşları” olan farklı amino asitler R radikalinde farklılık gösterir.

AMİNO ASİTLERİN OPTİK İZomerizmi

Pirinç. 3. Alanin amino asidinin optik izomerleri

Amino grubunun 2. karbon atomuna göre konumuna bağlı olarak a-, β-, γ- ve diğer amino asitler ayırt edilir. Memeli vücudu için a-amino asitler en karakteristiktir. hariç, canlı organizmalarda bulunan tüm α-amino asitlerglisinasimetrik bir karbon atomu içerir(treonin Ve izolösiniki asimetrik atom içerir) ve optik aktiviteye sahiptir. Doğal olarak oluşan hemen hemen tüm a-amino asitler bir L-konfigürasyonuna sahiptir ve sentezlenen proteinlere yalnızca L-amino asitler dahil edilir. ribozomlar.

Glisin dışındaki tüm standart alfa amino asitler iki formdan birinde bulunabilir. enantiyomerler birbirinin ayna görüntüsü olan L veya D amino asitleri olarak adlandırılır.

D, L - Stereoizomerler için tanımlama sistemi.

Bu sisteme göre, L konfigürasyonu, Fischer projeksiyonunda referans grubunun dikey çizginin soluna (Latince "laevus" - soldan) yerleştirildiği bir stereosomere atanır. Bunu hatırlamamız gerekiyor Fischer projeksiyonları en çok oksitlenen karbon atomu üstte bulunur (kural olarak bu atom karboksil COOH veya karbonil CH=O grubunun bir parçasıdır). Ayrıca Fisher projeksiyonunda tüm yatay bağlantılar gözlemciye doğru yönlendirilir ve dikey bağlantılar gözlemciden kaldırılır. Buna göre eğer referans Grubu sağdaki Fischer projeksiyonunda bulunan stereoizomer, bir D konfigürasyonuna sahiptir (Latince "dexter" - sağdan).α-amino asitlerde referans grupları NH 2 grupları hizmet vermektedir.

Enantiyomerler - çiftstereoizomerlerBirbirinin ayna yansıması olan, uzayda uyumlu olmayan. İki enantiyomerin klasik bir örneği sağ ve sol avuç içidir: aynı yapıya sahiptirler ancak farklı uzaysal yönelime sahiptirler.Enantiyomerik formların varlığı, kiralite - ayna görüntüsü ile uzayda birleşmeme özellikleri..

Enantiyomerler fiziksel özellikler bakımından aynıdır. Yalnızca kiral bir ortamla, örneğin ışık radyasyonuyla etkileşime girdiklerinde ayırt edilebilirler. Enantiyomerler, akiral bir ortamda akiral reaktiflerle kimyasal reaksiyonlarda aynı şekilde davranırlar. Ancak reaktif, katalizör veya solvent kiral ise enantiyomerlerin reaktivitesi farklılık gösterme eğilimindedir.Çoğu kiral doğal bileşik (Amino asitler, monosakkaritler) 1 enantiyomer olarak bulunur.Enantiyomerizm kavramı farmasötiklerde önemlidir çünkü İlaçların farklı enantiyomerleri farklı biyolojik aktivite.

RİBOZOMDA PROTEİN BİYOSENTEZİ

STANDART AMİNO ASİTLER

(proteinojenik)

Konuya bakın: ve Proteinojenik amino asitlerin yapısı

Protein biyosentezi sürecinde, genetik kod tarafından kodlanan 20 a-amino asit polipeptit zincirine dahil edilir (bkz. Şekil 4). Proteinojenik veya standart olarak adlandırılan bu amino asitlere ek olarak bazı proteinler, translasyon sonrası modifikasyonlar sürecinde standart olanlardan ortaya çıkan spesifik standart dışı amino asitler içerir.

Not: Son zamanlarda translasyonel olarak dahil edilen selenosistein ve pirolizin bazen proteinojenik amino asitler olarak kabul edilir. Bunlar sözde 21. ve 22. amino asitler.

Amino asitler proteinleri oluşturan yapısal bileşiklerdir (monomerler). Uzun zincirli peptitler, polipeptitler veya proteinler adı verilen kısa polimer zincirleri oluşturmak üzere birleşirler. Bu polimerler doğrusal ve dallanmamıştır; zincirdeki her amino asit iki bitişik amino asidi birleştirir.

Pirinç. 5. Çeviri sürecindeki ribozom (protein sentezi)

Bir protein oluşturma sürecine çeviri denir ve ribozom tarafından gerçekleştirilen, ribozimler aracılığıyla amino asitlerin büyüyen protein zincirine adım adım eklenmesini içerir. Amino asitlerin eklenme sırası, bir kopya olan mRNA şablonu kullanılarak genetik koda okunur. RNA organizmanın genlerinden biridir.

Çeviri - ribozomda protein biyosentezi

Pirinç. 6C polipeptit uzamasının aşamaları.

Yirmi iki amino asit doğal olarak polipeptitlerde bulunur ve proteinojenik veya doğal olarak oluşan amino asitler olarak adlandırılır. Bunlardan 20'si evrensel genetik kod kullanılarak kodlanmıştır.

Geriye kalan 2 tanesi, selenosistein ve pirolizin, benzersiz bir sentetik mekanizma yoluyla proteinlere dahil edilir. Selenosistein, çevrilen mRNA, durdurma kodonu yerine UGA kodonuna neden olan bir SECIS elemanı içerdiğinde oluşur. Pirolizin, bazı metanojenik arkeler tarafından metan üretmek için gerekli enzimlerin bir parçası olarak kullanılır. Genellikle diğer organizmalarda durdurma kodonu görevi gören bir UAG kodonu ile kodlanır. UAG kodonunu bir PYLIS dizisi takip eder.

Pirinç. 7. Polipeptit zinciri, bir proteinin birincil yapısıdır.

Proteinlerin yapısal organizasyonlarının 4 seviyesi vardır: birincil, ikincil, üçüncül ve dördüncül. Birincil yapı, bir polipeptit zincirindeki amino asit kalıntılarının dizisidir. Bir proteinin birincil yapısı genellikle amino asit kalıntıları için bir harfli veya üç harfli gösterimler kullanılarak tanımlanır. İkincil yapı, hidrojen bağları ile stabilize edilmiş bir polipeptit zincirinin bir fragmanının yerel düzenidir. Üçüncül yapı, bir proteinin uzaysal yapısıdır. polipeptit zinciri. Yapısal olarak, hidrofobik etkileşimlerin kritik bir rol oynadığı, çeşitli etkileşim türleri ile stabilize edilmiş ikincil yapı elemanlarından oluşur. Kuaterner yapı (veya alt birim, alan) - tek bir protein kompleksinin parçası olarak birkaç polipeptit zincirinin göreceli düzenlenmesi.

Pirinç. 8. Proteinlerin yapısal organizasyonu

STANDART OLMAYAN AMİNO ASİTLER

(Proteinojenik olmayan)

Standart amino asitlere ek olarak proteinojenik olmayan veya standart olmayan amino asitler olarak adlandırılan birçok başka amino asit de vardır. Bu tür amino asitler ya proteinlerde bulunmaz (örn. L-karnitin, GABA) ya da standart hücresel mekanizmalar (örn. hidroksiprolin ve selenometiyonin) tarafından izolasyon halinde doğrudan üretilmez.

Proteinlerde bulunan standart olmayan amino asitler, translasyon sonrası modifikasyonla, yani protein sentezi sürecinde translasyon sonrası modifikasyonla oluşturulur. Bu modifikasyonlar genellikle protein fonksiyonu veya regülasyonu için gereklidir; örneğin glutamatın karboksilasyonu kalsiyum iyonlarının bağlanmasını iyileştirir ve prolinin hidroksilasyonu bağ dokusunun korunması için önemlidir. Başka bir örnek, bir lizin kalıntısının modifikasyonu yoluyla translasyon başlatma faktörü EIF5A'ya hipusin oluşumudur. Bu tür modifikasyonlar aynı zamanda proteinin lokalizasyonunu da belirleyebilir; örneğin, uzun hidrofobik grupların eklenmesi, proteinin fosfolipid membranına bağlanmasına neden olabilir.

Standart olmayan bazı amino asitler proteinlerde bulunmaz. Bunlar lantionin, 2-aminoizobutirik asit, dehidroalanin ve gama-aminobutirik asittir. Standart olmayan amino asitler genellikle standart amino asitler için metabolik ara ürünler olarak bulunur; örneğin ornitin ve sitrülin, asit katabolizmasının bir parçası olarak ornitin döngüsünde ortaya çıkar.

Alfa amino asitlerin biyolojideki hakimiyetinin nadir bir istisnası, sentez için kullanılan beta amino asit Beta-alanindir (3-aminopropanoik asit).pantotenik asit(B5 vitamini), bitkilerde ve mikroorganizmalarda koenzim A'nın bir bileşenidir. Özellikle üretilir propiyonik asit bakterileri.

Amino asitlerin fonksiyonları

PROTEİN VE PROTEİN OLMAYAN FONKSİYONLAR

Birçok proteinojenik ve proteinojenik olmayan amino asit, vücutta protein oluşumuyla ilgisi olmayan önemli roller de oynar. Örneğin insan beyninde glutamat (standart glutamik asit) ve gama-aminobütirik asit ( GABA, standart olmayan bir gama amino asidi), ana uyarıcı ve inhibitör nörotransmitterlerdir. Hidroksiprolin (kollajen bağ dokusunun ana bileşeni) parolinden sentezlenir; sentez için standart amino asit glisin kullanılır porfirinler kırmızı kan hücrelerinde kullanılır. Lipit taşınması için standart olmayan karnitin kullanılır.

Biyolojik önemlerinden dolayı amino asitler beslenmede önemli bir rol oynar ve gıda katkı maddelerinde, gübrelerde ve gıda işlemede yaygın olarak kullanılır. Endüstride amino asitler ilaç, biyolojik olarak parçalanabilen plastik ve kiral katalizörlerin üretiminde kullanılmaktadır.

1. Amino asitler, proteinler ve beslenme

Amino asit eksikliğinin insan vücudundaki biyolojik rolü ve sonuçları hakkında bilgi için esansiyel ve esansiyel olmayan amino asit tablolarına bakın.

Gıda yoluyla insan vücuduna girdiğinde, 20 standart amino asit ya proteinleri ve diğer biyomolekülleri sentezlemek için kullanılır ya da bir enerji kaynağı olarak üre ve karbondioksite oksitlenir. Oksidasyon, amino grubunun transaminaz yoluyla uzaklaştırılmasıyla başlar ve ardından amino grubu üre döngüsüne dahil edilir. Transamidasyonun bir başka ürünü de sitrik asit döngüsünün bir parçası olan keto asittir. Glukojenik amino asitler ayrıca glukoneogenez yoluyla glikoza dönüştürülebilir.

İtibaren 20 standart amino asit, 8 (valin, izolösin, lösin, lisin, metiyonin, treonin, triptofan ve fenilalanin) esansiyel olarak adlandırılır çünkü insan vücudu bunları normal büyüme için gerekli miktarlarda diğer bileşiklerden bağımsız olarak sentezleyemez; yalnızca gıdalardan elde edilebilirler. Ancak modern kavramlara göre Histidin ve Argininaynı zamanda çocuklar için gerekli amino asitler.Diğerleri ise belirli bir yaştaki kişiler veya belirli hastalıkları olan kişiler için şartlı olarak gerekli olabilir.

Ayrıca, Sistein Taurin, çocuklarda yarı esansiyel amino asitler olarak kabul edilir (taurin teknik olarak bir amino asit olmasa da), çünkü bu amino asitleri sentezleyen metabolik yollar çocuklarda henüz tam olarak gelişmemiştir. Gerekli aminoasit miktarları aynı zamanda bireyin yaşına ve sağlık durumuna da bağlıdır, dolayısıyla burada genel beslenme önerileri vermek oldukça zordur.

PROTEİNLER

Sincaplar (proteinler, polipeptitler) - yüksek moleküler ağırlık organik maddealfadan oluşan amino asitler , bir zincire bağlı Peptit bağı. Canlı organizmalarda proteinlerin amino asit bileşimi belirlenir genetik Kodçoğu durumda sentezde 20 tane kullanılırstandart amino asitler.

Pirinç. 9. Proteinler sadece besin değildir... Protein bileşiği türleri.

Her canlı organizma proteinlerden oluşur. Canlı organizmalarda meydana gelen tüm süreçlerde çeşitli protein formları yer alır. İnsan vücudunda kaslar, bağlar, tendonlar, tüm organ ve bezler, saçlar, tırnaklar proteinlerden oluşur; Proteinler sıvılarda ve kemiklerde bulunur. Vücuttaki tüm süreçleri katalize eden ve düzenleyen enzimler ve hormonlar da proteinlerdir.Vücuttaki protein eksikliği sağlık açısından tehlikelidir. Her protein benzersizdir ve belirli amaçlar için mevcuttur.

Proteinler -önemli kısım beslenme hayvanlar ve insanlar (ana kaynaklar: et, kümes hayvanları, balık, süt, kuruyemişler, baklagiller, tahıllar; daha az ölçüde: sebzeler, meyveler, meyveler ve mantarlar), çünkü vücutları gerekli tüm amino asitleri sentezleyemez ve bir kısmı dışarıdan gelmek zorundadır. proteinli yiyecek. Sindirim sırasında enzimler, tüketilen proteinleri, vücudun kendi proteinlerinin biyosentezi için kullanılan veya enerji üretmek için daha da parçalanan amino asitlere parçalar.

Modern beslenme biliminin, proteinin vücudun amino asit ihtiyacını sadece miktar olarak karşılaması gerektiğini iddia ettiğini vurgulamakta fayda var. Bu maddelerin insan vücuduna belirli oranlarda birbirine girmesi gerekir.

Protein sentezi süreci vücutta sürekli olarak meydana gelir. En az bir esansiyel amino asit eksikse protein oluşumu durur.Bu durum sindirim bozukluklarından depresyona ve çocuklarda büyüme geriliğine kadar çeşitli ciddi sağlık sorunlarına yol açabilir. Tabii ki, konunun bu şekilde ele alınması çok basitleştirilmiştir, çünkü Canlı organizmaların hücrelerindeki proteinlerin işlevleri, diğer biyopolimerlerin (polisakkaritler ve DNA) işlevlerinden daha çeşitlidir.

Ayrıca, proteinlere ek olarak amino asitler, özel işlevleri yerine getiren çok sayıda protein olmayan madde (aşağıya bakınız) oluşturur. Bunlar arasında örneğin kolin (fosfolipitlerin bir parçası olan ve nörotransmitter asetilkolinin öncüsü olan vitamin benzeri bir madde) yer alır. Nörotransmiterler, sinir uyarılarını bir sinir hücresinden diğerine ileten kimyasal maddelerdir. Bu nedenle bazı amino asitler, sinir hücresi için gereklidir. normal beyin fonksiyonu).

2. Amino asitlerin protein dışı fonksiyonları

Amino asit nörotransmitteri

Not: Nörotransmiterler (nörotransmiterler, aracılar), bir elektrokimyasal dürtünün bir sinir hücresinden nöronlar arasındaki sinaptik boşluk yoluyla ve ayrıca örneğin nöronlardan kas dokusuna veya glandüler hücrelere iletilmesini sağlayan biyolojik olarak aktif kimyasal maddelerdir. İnsan vücudu, kendi doku ve organlarından bilgi almak için özel kimyasallar - nörotransmiterler sentezler.Otonom sinir sistemine (ANS) "bağlı" olan insan vücudunun tüm iç dokuları ve organları sinirlerle (innervasyonlu) beslenir, yani vücudun işlevleri sinir hücreleri tarafından kontrol edilir. Sensörler gibi vücudun durumu hakkında bilgi toplarlar ve bunu uygun merkezlere iletirler ve onlardan düzeltici etkiler çevreye gider. Otonom düzenlemenin herhangi bir şekilde ihlali, iç organların arızalanmasına yol açar. Bilgi aktarımı veya kontrol, aracılar (Latince aracı - aracıdan) veya nörotransmiterler olarak adlandırılan özel kimyasal aracıların yardımıyla gerçekleştirilir. Aracılar kimyasal yapıları gereği farklı gruplara aittir: biyojenik aminler, amino asitler, nöropeptitler vb. Şu anda aracılarla ilgili 50'den fazla bileşik incelenmiştir.

İnsan vücudunda birçok amino asit diğer molekülleri sentezlemek için kullanılır, örneğin:

Triptofan, nörotransmitter serotoninin öncüsüdür.

L-Tirozin ve onun öncüsü fenilalanin, nörotransmiterler dopamin katekolaminler, epinefrin ve norepinefrinin öncüleridir.

Glisin, heme gibi porfirinlerin öncüsüdür.

Arginin nitrik oksidin öncüsüdür.

Ornitin ve S-adenosilmetiyonin poliaminlerin öncüleridir.

Aspartat, glisin ve glutamin nükleotid öncüleridir.

Ancak diğer birçok fonksiyonun tüm fonksiyonları standart olmayan amino asitler. Bazı standart dışı amino asitler bitkiler tarafından otçullara karşı savunma amacıyla kullanılır. Örneğin canavanin, birçok baklagilde ve özellikle Canavalia gladiata'da büyük miktarlarda bulunan argininin bir analoğudur. Bu amino asit, bitkileri böcekler gibi yırtıcılardan korur ve bazı işlenmemiş baklagiller tüketildiğinde insanlarda hastalıklara neden olabilir.

Proteinojenik amino asitlerin sınıflandırılması

Protein sentezi için gerekli olan 20 proteinojenik a-amino asit örneğini kullanarak sınıflandırmayı ele alalım.

Çeşitli amino asitler arasında yalnızca 20'si hücre içi protein sentezinde (proteinojenik amino asitler) rol oynar. Ayrıca insan vücudunda proteinojenik olmayan yaklaşık 40 amino asit daha bulunmuştur.Tüm proteinojenik amino asitler a-amino asitlerdir. Örnekleri ek sınıflandırma yöntemlerini göstermek için kullanılabilir. Amino asit isimleri genellikle 3 harfli bir gösterimle kısaltılır (sayfanın üst kısmındaki polipeptit zinciri resmine bakın). Moleküler biyoloji uzmanları ayrıca her amino asit için tek harfli semboller kullanır.

1. Yan radikalin yapısına göre vurgulamak:

alifatik (alanin, valin, lösin, izolösin, prolin, glisin) - aromatik bağlar içermeyen bileşikler.
aromatik (fenilalanin, tirozin, triptofan)

Aromatik bileşikler (arenler)

- aromatik bir sistem içeren siklik organik bileşikler. Başlıca ayırt edici özellikleri aromatik sistemin artan stabilitesi ve doymamışlığa rağmen ekleme yerine ikame reaksiyonlarına girme eğilimidir.

Benzenoid (arenler ve benzen halkaları içeren arenlerin yapısal türevleri) ve benzenoid olmayan (diğer tüm) aromatik bileşikler vardır.

Aromatiklik- doymamış bağların konjuge halkasının anormal derecede yüksek stabilite göstermesi nedeniyle bazı kimyasal bileşiklerin özel bir özelliği;

kükürt içeren (sistein, metionin) bir kükürt atomu S içeren
kapsamak OH grubu (serin, treonin, yine tirozin),
ek içeren COOH grubu(aspartik ve glutamik asitler),
ek olarak NH2 grubu(lisin, arginin, histidin, ayrıca glutamin, asparajin).

2. Yan radikalin polaritesine göre

Polar olmayan (aromatik, alifatik) ve polar (yüksüz, negatif ve pozitif yüklü) amino asitler vardır.

3. Asit-baz özelliklerine göre

Asit-baz özelliklerine göre nötr (çoğu), asidik (aspartik ve glutamik asitler) ve bazik (lisin, arginin, histidin) amino asitlere ayrılırlar.

4. Yeri doldurulamazlıkla

Vücut için gerekli olduğu gibi, vücutta sentezlenmeyen ve gıda ile sağlanması gerekenler izole edilir - esansiyel amino asitler (lösin, izolösin, valin, fenilalanin, triptofan, treonin, lizin, metiyonin). Değiştirilebilir amino asitler, karbon iskeleti metabolik reaksiyonlarda oluşan ve bir şekilde karşılık gelen amino asidi oluşturmak için bir amino grubu elde edebilen amino asitleri içerir. İki amino asit şartlı olarak gereklidir (arginin, histidin), yani. bunların sentezi özellikle çocuklar için yetersiz miktarlarda meydana gelir.

Tablo 1. Amino asitlerin sınıflandırılması

Kimyasal yapı	Yan zincir polaritesi	İzoelektrik nokta pI	Moleküler kütle, g/mol	Hidrofiliklik derecesi	Yan zincir polaritesi
1. Alifatik				Son derece hidrofilik
Alanin				Glutamin
Valin*				Asparajin
Glisin				Glutamik asit	10,2
İzolösin*				Histidin	10,3
Lösin*				Aspartik asit	11,0
2. Kükürt içeren				Lizin*	15,0
metiyonin*				Arginin	20,0
Sistein				Orta derecede hidrofilik
3. Aromatik				Treonin*
Tirozin				Serin
Triptofan*				Triptofan*
Fenilalanin*				Prolin
4. Hidroksiamino asitler				Tirozin
Serin				Son derece hidrofobik
Treonin*

3. Enzimatik katalizde aktif bölgenin rolü

1. Asit-baz katalizi

2. Kovalent kataliz

15. Enzimatik reaksiyonların kinetiği. Enzimatik reaksiyonların hızının sıcaklığa, ortamın pH'ına, enzim ve substrat konsantrasyonuna bağlılığı. Michaelis-Menten denklemi, Km.

16. Enzim kofaktörleri: metal iyonları ve enzimatik katalizdeki rolleri. Vitamin türevleri olarak koenzimler. Transaminazlar ve dehidrojenazlar örneğini kullanarak B6, pp ve B2 vitaminlerinin koenzim fonksiyonları.

1. Substratın enzimin aktif bölgesine bağlanmasında metallerin rolü

2. Enzimin üçüncül ve dördüncül yapısının stabilizasyonunda metallerin rolü

3. Enzimatik katalizde metallerin rolü

4. Enzim aktivitesinin düzenlenmesinde metallerin rolü

1. Masa tenisi mekanizması

2. Sıralı mekanizma

17. Enzim inhibisyonu: geri dönüşümlü ve geri döndürülemez; rekabetçi ve rekabetçi olmayan. Enzim inhibitörleri olarak ilaçlar.

1. Rekabetçi engelleme

2. Rekabetçi olmayan engelleme

1. Spesifik ve spesifik olmayan inhibitörler

2. İlaç olarak geri dönüşü olmayan enzim inhibitörleri

19. Enzimlerin katalitik aktivitesinin fosforilasyon ve defosforilasyon yoluyla kovalent modifikasyonla düzenlenmesi (glikojenin sentezi ve parçalanması için enzimler örneğini kullanarak).

20. Enzimlerin katalitik aktivitesini düzenleme yolları olarak protein kinaz a ve proteolitik enzimlerin aktivasyonu üzerine sınırlı proteoliz örneğini kullanarak protomerlerin birleşmesi ve ayrışması.

21.İzoenzimler, kökenleri, biyolojik önemi, örnekler verir. Hastalıkların teşhisi amacıyla kan plazmasındaki enzimlerin ve izoenzim spektrumunun belirlenmesi.

22. Enzimopatiler kalıtsaldır (fenilketonüri) ve edinilmiştir (iskorbüt). Hastalıkların tedavisinde enzimlerin kullanımı.

23. Pirimidin nükleotidlerinin sentezi ve ayrışmasının genel şeması. Düzenleme. Orotasidüri.

24. Pürin nükleotidlerinin sentezi ve parçalanmasının genel şeması. Düzenleme. Gut.

27. Nükleik asitlerin yapısında yer alan azot bazları pürin ve pirimidindir. Riboz ve deoksiriboz içeren nükleotidler. Yapı. İsimlendirme.

27. Nükleik asitlerin hibridizasyonu. DNA'nın denatürasyonu ve renaktivasyonu. Hibridizasyon (DNA-DNA, DNA-RNA). Nükleik asit hibridizasyonuna (PCR) dayalı laboratuvar teşhis yöntemleri

29. Çoğaltma. DNA replikasyonunun ilkeleri. Çoğaltma aşamaları. Başlatma. Çoğaltma çatalının oluşumunda rol oynayan proteinler ve enzimler.

30. Çoğaltmanın uzaması ve sonlandırılması. Enzimler. Asimetrik DNA sentezi. Okazaki'nin parçaları. Sürekli ve gecikmeli iplikçiklerin oluşumunda DNA ligazın rolü.

31. Hasar ve DNA onarımı. Hasar türleri. Tazminat yöntemleri. Onarım sistemlerinin kusurları ve kalıtsal hastalıklar.

32. RNA sentez sisteminin bileşenlerinin transkripsiyon özellikleri. DNA'ya bağımlı RNA polimerazın yapısı: alt birimlerin rolü (α2ββ′δ). Süreci başlatmak. Uzama, transkripsiyonun sonlandırılması.

33. Birincil transkript ve işlenmesi. Nükleik asitlerin katalitik aktivitesinin bir örneği olarak ribozimler. Biorol.

35. Bir polipeptit zincirinin bir ribozom üzerinde toplanması. Başlatma kompleksinin oluşumu. Uzama: bir peptid bağının oluşumu (transpeptidasyon reaksiyonu). Translokasyon. Translokaz. Sonlandırma.

1. Başlatma

2. Uzama

3. Fesih

36. Salgılanan proteinlerin (örneğin kollajen ve insülin) sentezi ve işlenmesinin özellikleri.

37. Beslenmenin biyokimyası. İnsan gıdasının ana bileşenleri, biyorolleri, günlük ihtiyaçları. Temel gıda bileşenleri.

38. Protein beslenmesi. Proteinlerin biyolojik değeri. Azot dengesi. Protein beslenmesinin tamlığı, beslenmede protein normları, protein eksikliği.

39. Proteinlerin sindirimi: gastrointestinal proteazlar, bunların aktivasyonu ve özgüllüğü, optimum pH ve etki sonucu. Midede hidroklorik asitin oluşumu ve rolü. Hücrelerin proteazların etkisinden korunması.

1. Hidroklorik asitin oluşumu ve rolü

2. Pepsin aktivasyonunun mekanizması

3. Midede protein sindiriminin yaşa bağlı özellikleri

1. Pankreas enzimlerinin aktivasyonu

2. Proteaz eyleminin özgüllüğü

41. Vitaminler. Sınıflandırma, isimlendirme. Provitaminler. Hipo, hiper ve avitaminoz neden olur. Vitamine bağımlı ve vitamine dirençli durumlar.

42. Gıdaların mineral maddeleri, makro ve mikro elementler, biyolojik rol. Mikro element eksikliği ile ilişkili bölgesel patolojiler.

3. Membranların akışkanlığı

1. Membran lipitlerinin yapısı ve özellikleri

45. Membranlardan madde aktarım mekanizmaları: basit difüzyon, pasif simport ve antiport, aktif taşıma, düzenlenmiş kanallar. Membran reseptörleri.

1. Birincil aktif taşıma

2. İkincil aktif taşıma

Membran reseptörleri

3. Endergonik ve ekzergonik reaksiyonlar

4. Vücuttaki ekzergonik ve endergonik süreçlerin birleşmesi

2. ATP sentazın ve ATP sentezinin yapısı

3. Oksidatif fosforilasyon katsayısı

4.Solunum kontrolü

50. Reaktif oksijen türlerinin oluşumu (tekli oksijen, hidrojen peroksit, hidroksil radikali, peroksinitril). Oluşum yeri, reaksiyon kalıpları, fizyolojik rolleri.

51. . Reaktif oksijen türlerinin hücreler üzerindeki zararlı etkisinin mekanizması (cinsiyet, proteinlerin ve nükleik asitlerin oksidasyonu). Reaksiyon örnekleri.

1) Başlatma: serbest radikal oluşumu (l)

2) Zincir geliştirme:

3) Lipid yapısının bozulması

1. Piruvat dehidrojenaz kompleksinin yapısı

3. Piruvatın oksidatif dekarboksilasyonu ile cpe arasındaki ilişki

53.Sitrik asit döngüsü: reaksiyonların sırası ve enzimlerin özellikleri. Döngünün metabolizmadaki rolü.

1. Sitrat döngüsünün reaksiyon sırası

54. Sitrik asit döngüsü, proses diyagramı. Döngünün elektron ve proton transferi amacıyla iletilmesi. Sitrik asit döngüsünün düzenlenmesi. Sitrat döngüsünün anabolik ve anaplerotik fonksiyonları.

55. Temel hayvansal karbonhidratların biyolojik rolü. Besinlerdeki karbonhidratlar, karbonhidratların sindirimi. Sindirim ürünlerinin emilimi.

Kan şekerini belirleme yöntemleri

57. Aerobik glikoliz. Piruvat oluşumuna (aerobik glikoliz) yol açan reaksiyonların dizisi. Aerobik glikolizin fizyolojik önemi. Yağ sentezi için glikoz kullanımı.

1. Aerobik glikolizin aşamaları

58. Anaerobik glikoliz. Glikolitik oksidoredüksiyon reaksiyonu; Substrat fosforilasyonu. Glikozun anaerobik parçalanmasının dağılımı ve fizyolojik önemi.

1. Anaerobik glikoliz reaksiyonları

59. Glikojen, biyolojik önemi. Glikojenin biyosentezi ve mobilizasyonu. Glikojen sentezi ve parçalanmasının düzenlenmesi.

61. Monosakkarit ve disakkarit metabolizmasının kalıtsal bozuklukları: galaktozemi, fruktoz ve disakkarit intoleransı. Glikojenozlar ve aglikojenozlar.

2. Aglikojenozlar

62. Lipitler. Genel özellikleri. Biyolojik rol. Lipidlerin sınıflandırılması, Yüksek yağ asitleri, yapısal özellikleri. Polien yağ asitleri. Triasilgliseroller...

64. Yağ dokusunda yağların birikmesi ve mobilizasyonu, bu süreçlerin fizyolojik rolü. Yağ metabolizmasının düzenlenmesinde insülin, adrenalin ve glukagonun rolü.

66. Hücredeki yağ asitlerinin parçalanması. Yağ asitlerinin mitokondriye aktivasyonu ve transferi. Yağ asitlerinin B-oksidasyonu, enerji etkisi.

67. Yağ asitlerinin biyosentezi. Sürecin ana aşamaları. Yağ asidi metabolizmasının düzenlenmesi.

2. Yağ asidi sentezinin düzenlenmesi

69. Kolesterol. Vücuda giriş, kullanım ve atılım yolları. Serum kolesterol düzeyi. Kolesterolün biyosentezi, aşamaları. Sentezin düzenlenmesi.

Vücuttaki kolesterol havuzu, kullanım yolları ve eliminasyonu.

1. Reaksiyon mekanizması

2. Organa özgü aminotransferazlar ve etki

3. Transaminasyonun biyolojik önemi

4. Klinik Uygulamada Aminotransferaz Tayininin Tanısal Değeri

1. Oksidatif deaminasyon

74. Amino asitlerin dolaylı deaminasyonu. Proses diyagramı, substratlar, enzimler, kofaktörler.

3. Oksitleyici olmayan desamitroat

76. Üre oluşumunun Orinitin döngüsü. Kimya, prosesin yeri. Sürecin enerji etkisi, düzenlenmesi. Serum üresinin kantitatif belirlenmesi, klinik önemi.

2. Spermidin ve sperminin oluşumu, biyolojik rolleri

78. Fenilalanin ve tirozin değişimi. Farklı dokularda tirozin metabolizmasının özellikleri.

79. Hücreler arası iletişimin endokrin, parakrin ve otokrin sistemleri. Metabolik düzenleme sisteminde hormonların rolü. Geri besleme prensibine göre hormon sentezinin düzenlenmesi.

80. Hormonların kimyasal yapı ve biyolojik fonksiyona göre sınıflandırılması.

1. Hormonların kimyasal yapıya göre sınıflandırılması

2. Hormonların biyolojik fonksiyonlarına göre sınıflandırılması

1. Reseptörlerin genel özellikleri

2. Reseptörlerin sayısı ve aktivitesinin düzenlenmesi

82. İkincil haberciler olarak döngüsel amph ve hmph. Hormonal etkilerin ortaya çıkmasından sorumlu olan protein kinazların aktivasyonu ve proteinlerin fosforilasyonu.

3. İyon kanallarına bağlı reseptörler aracılığıyla sinyal iletimi

85. Hipotalamus ve ön hipofiz bezinin hormonları, kimyasal yapısı ve biyolojik rolü.

2. Kortikoliberin

3.GnRH

4. Somatoliberin

5.Somatostatin

1. Büyüme hormonu, prolaktin

2. Tirotropin, luteinize edici hormon ve folikül uyarıcı hormon

3. Proopiomelanokortinden oluşan bir grup hormon

4. Arka hipofiz bezinin hormonları

86. Su-tuz metabolizmasının düzenlenmesi. Aldosteron ve vazopressinin yapısı, etki mekanizması ve fonksiyonları. Renin-anjiyotensin-aldosteron sisteminin rolü. Atriyal natriüretik faktör.

1. Antidiüretik hormonun sentezi ve salgılanması

2. Etki mekanizması

3. Diyabet insipidus

1. Aldosteronun etki mekanizması

2. Su-tuz metabolizmasının düzenlenmesinde renin-anjiyotensin-aldosteron sisteminin rolü

3. Vücut susuz kaldığında kan hacmini geri kazandırmak

4. Hiperaldosteronm

87. Kalsiyum ve fosfat iyonlarının değişiminin düzenlenmesi. Paratiroid hormonu, kalsitonin ve kalsitriolün yapısı, biyosentezi ve etki mekanizması.Raşitizm, hipo ve hiperparatiroidizmin nedenleri ve belirtileri.

1. PTH'nin sentezi ve salgılanması

2. Kalsiyum ve fosfat metabolizmasının düzenlenmesinde paratiroid hormonunun rolü

3. Hiperparatiroidizm

4. Hipoparatiroidizm

1. Kalsitriolün yapısı ve sentezi

2. Kalsitriolün etki mekanizması

3. Raşitizm

2. İnsülinin biyolojik fonksiyonları

3. İnsülinin etki mekanizması

1. İnsüline bağımlı diyabet

2. İnsüline bağımlı olmayan diyabet

1. Diyabet belirtileri

2. Diyabetin akut komplikasyonları. Diyabetik komanın gelişim mekanizmaları

3. Diyabetin geç komplikasyonları

1. İyodotironinlerin biyosentezi

2. İyodotironinlerin sentezi ve salgılanmasının düzenlenmesi

3. İyodotironinlerin etki mekanizması ve biyolojik fonksiyonları

4. Tiroid hastalıkları

90. Adrenal korteks hormonları (kortikosteroidler). Hücre metabolizması üzerindeki etkileri. Adrenal korteksin hipo ve hiperfonksiyonu sırasında metabolizmadaki değişiklikler.

3. Adrenal korteksin hipo ve hiperfonksiyonu sırasındaki metabolik değişiklikler

91. Adrenal medullanın hormonları. Katekolaminlerin salgılanması. Katekolaminlerin etki mekanizması ve biyolojik fonksiyonları. Adrenal medullanın patolojisi.

1. Katekolaminlerin sentezi ve salgılanması

2. Katekolaminlerin etki mekanizması ve biyolojik fonksiyonları

3. Adrenal medullanın patolojisi

1. Mikrozomal elektron taşıma zincirlerinin ana enzimleri

2. Sitokrom p450'nin işleyişi

3. Mikrozomal oksidasyon sisteminin özellikleri

93.Heme dökümü. Sürecin şeması, konum. “Doğrudan” ve “dolaylı” bilirubin, karaciğerde nötralizasyonu Kan ve idrarda bilirubinin belirlenmesinin tanısal değeri.

94. . Hem katabolizması bozuklukları. Sarılık: hemolitik, yenidoğan sarılığı, hepatoselüler, mekanik, kalıtsal (udp-glukuroniltransferazın bozulmuş sentezi).

1. Hemolitik (suprahepatik) sarılık

2. Hepatoselüler (karaciğer) sarılık

3. Mekanik veya obstrüktif (subhepatik) sarılık

1. Transferazların konjugasyon reaksiyonlarına katılımı

2. Epoksit hidrolazların diol oluşumundaki rolü

96. İnsan hemoglobinleri, yapısı. Oksijen ve karbondioksitin taşınması. Fetal hemoglobin ve fizyolojik önemi. Hemoglobinopatiler.

98. Serum proteinleri, ana protein fraksiyonlarının biyolojik rolü, bunların belirlenmesinin hastalıkların teşhisindeki önemi. Bazı kan plazma proteinlerinin içeriği ve işlevleri

98. Kan plazması enzimleri, enzim teşhisi. Aminotransferaz aktivitesinin (AlAt, AsAt) kantitatif belirlenmesi.

Aminotransferazlar

Alanin aminotransferaz (alat)

99. Kolajen: amino asit bileşiminin özellikleri, birincil ve uzaysal yapı. Kollajen biyosentezi ve olgunlaşmasının özellikleri. Askorbik asidin kollajen olgunlaşmasındaki rolü.

104. Vücudun yaşamı için suyun önemi. Suyun dokulardaki dağılımı, hücre içi ve hücre dışı sıvı kavramı. Su dengesi, su metabolizmasının düzenlenmesi.

1.Biyolojik kimyanın konusu ve görevleri. Canlı maddenin yapısal organizasyonu, anabolizması ve katabolizması üzerine moleküler düzeyde bir çalışma olarak biyokimya. Biyokimyanın diğer biyolojik disiplinler arasındaki yeri. Doktor eğitiminde ve tıpta biyokimyanın önemi.

Biyokimya, canlı maddenin kimyasal bileşiminin, canlı organizmalarda meydana gelen kimyasal süreçlerin yanı sıra bu dönüşümlerin organ ve dokuların faaliyetleriyle bağlantısının bilimidir. Dolayısıyla biyokimya üç bölümden oluşur: 1) statik biyokimya(bu, canlı organizmaların kimyasal bileşiminin bir analizidir); 2) dinamik biyokimya(vücuttaki maddelerin ve enerjinin dönüşümünün bütünlüğünü inceler); 3) fonksiyonel biyokimya(yaşamın çeşitli tezahürlerinin altında yatan süreçleri inceler).

Ana Biyokimya için, canlı bir organizmadaki tüm kimyasal maddelerin ve fizikokimyasal süreçlerin işlevsel, yani biyolojik amacının yanı sıra çeşitli hastalıklarda bu işlevlerin bozulma mekanizmasını açıklığa kavuşturmaktır. Modern biyokimya aşağıdaki sorunları çözer: 1. Biyoteknolojik, yani. farmasötiklerin (hormonlar, enzimler), bitki büyüme düzenleyicilerinin, haşere kontrol ürünlerinin, gıda katkı maddelerinin oluşturulması. 2. Kalıtsal hastalıkların, karsinogenezin, onkogenlerin ve onkoproteinlerin doğasının tanı ve tedavisine yönelik yeni yöntem ve araçların geliştirilmesini yürütür. 3. Temel olarak daha değerli özelliklere sahip yeni hayvan türleri ve bitki formları elde etmek için genetik ve hücresel mühendislik yöntemlerinin geliştirilmesini yürütür. 4. Hafızanın, ruhun, biyoenerjinin, beslenmenin ve diğer bazı görevlerin moleküler temellerini inceler.

Biyolojik kimya, organizmaların gelişimi ve işleyişinin altında yatan moleküler süreçleri inceler. Biyokimya “moleküler” bilimlerin (kimya, fiziksel kimya, moleküler fizik) yöntemlerini kullanır ve bu bakımdan biyokimyanın kendisi moleküler bir bilimdir. Bununla birlikte, biyokimyanın ana nihai görevleri biyoloji alanında yatmaktadır: maddenin hareketinin kimyasal formunu değil, biyolojik yasalarını inceler. Öte yandan, biyokimyacılar tarafından keşfedilen doğanın "moleküler buluşları", bilginin ve endüstrinin biyolojik olmayan dallarında (moleküler biyonik, biyoteknoloji) uygulama alanı bulmaktadır. Böyle durumlarda biyokimya bir yöntem görevi görür ve araştırma ve geliştirmenin konusu biyolojinin ötesine geçen problemlerdir.

Canlı organizmalar çevreyle sürekli ve ayrılmaz bir bağlantı halindedir. Bu bağlantı metabolizma sürecinde gerçekleştirilir. Metabolizma 3 aşamadan oluşur: Maddelerin vücuda girişi, metabolizma ve nihai ürünlerin vücuttan atılması.

Maddelerin vücuda alımı solunum (oksijen) ve beslenme sonucunda gerçekleşir. Gastrointestinal sistemde yiyecekler sindirilir (basit maddelere ayrılır). Sindirim sırasında, kana emilen ve ara metabolizmaya dahil olan monomerlerde polimerlerin (proteinler, polisakkaritler ve diğer karmaşık organik maddeler) hidrolizi meydana gelir.

Ara metabolizma (hücre içi metabolizma) 2 tür reaksiyonu içerir: katabolizma ve anabolizma.

Katabolizma- organik moleküllerin nihai ürünlere parçalanması süreci. Hayvanlarda ve insanlarda organik maddelerin dönüşümlerinin son ürünleri CO 2, H 2 O ve üredir. Katabolizma süreçleri, hem sindirim sırasında hem de hücrelerin yapısal ve fonksiyonel bileşenlerinin parçalanması sırasında oluşan metabolitleri içerir.

Katabolik reaksiyonlara enerji salınımı (ekzergonik reaksiyonlar) eşlik eder.

Anabolizma Basit yapı taşlarının vücudun ihtiyaç duyduğu karmaşık makromoleküllere birleştirildiği biyosentetik süreçleri birleştirir. Anabolik reaksiyonlar katabolizma sırasında açığa çıkan enerjiyi kullanır (endergonik reaksiyonlar).

Hemen hemen her hastalık, hücre metabolizmasındaki bir reaksiyonun hasar görmesi (bozulması) ile başlar ve daha sonra dokuya, organa ve tüm organizmaya yayılır. Metabolik bozukluklar, insan vücudunun biyolojik sıvılarında homeostazın bozulmasına yol açar ve buna biyokimyasal parametrelerdeki değişiklikler eşlik eder.

Biyolojik sıvıların incelenmesinde klinik ve biyokimyasal yöntemlerin büyük önemi tıpta büyüktür ve tıbbi laboratuvar teknisyenlerinin yetiştirilmesi açısından önemlidir. Sadece insan kanında, modern biyokimyasal araştırma yöntemleri kullanılarak yaklaşık 1000 metabolik parametrenin belirlenebileceğini hatırlamak yeterli.

İnsan vücudunun biyolojik ortamının biyokimyasal göstergeleri yaygın olarak kullanılmaktadır:

1. Hastalığın teşhisi, özellikle ayırıcı tanı;

2. Bir tedavi yönteminin seçilmesi;

3. Reçete edilen tedavinin doğruluğunun izlenmesi;

4. Biyokimyasal testlerin sonuçları, patolojik sürecin iyileştirilmesine yönelik kriterlerden biri olarak hizmet eder;

5.tarama (hastalığın klinik öncesi aşamada tespiti);

6. izleme (hastalığın seyrinin ve tedavi sonucunun izlenmesi);

7. prognoz (hastalığın olası sonucu hakkında bilgi).

2. Proteinleri oluşturan amino asitler, yapıları ve özellikleri. Peptitler.

Amino asitlerin ve peptidlerin biyolojik rolü.

1. Proteinleri oluşturan amino asitlerin genel yapısal özellikleri

Amino asitlerin ortak yapısal özelliği, aynı a-karbon atomuna bağlı amino ve karboksil gruplarının varlığıdır. R - amino asit radikali - en basit durumda bir hidrojen atomu (glisin) ile temsil edilir, ancak daha karmaşık bir yapıya sahip olabilir. Nötr pH değerindeki sulu çözeltilerde amino asitler bipolar iyonlar halinde bulunur. Diğer 19 a-amino asitten farklı olarak prolin, radikali hem a-karbon atomuna hem de amino grubuna bağlanan bir imino asittir ve bunun sonucunda molekül siklik bir yapı kazanır.

20 amino asitten 19'u, 4 farklı ikame grubunun ilişkili olduğu a-pozisyonunda asimetrik bir karbon atomu içerir. Sonuç olarak, bu amino asitler doğada iki farklı izomerik formda bulunabilir - L ve D. Bunun istisnası, radikali yalnızca bir hidrojen atomu ile temsil edildiğinden asimetrik bir ?-karbon atomuna sahip olmayan glisindir. Proteinler yalnızca amino asitlerin L-izomerlerini içerir.

2. Amino asitlerin radikallerin kimyasal yapısına göre sınıflandırılması

Amino asitler kimyasal yapılarına göre alifatik, aromatik ve heterosiklik olarak ayrılabilir.

Alifatik radikaller, onlara spesifik özellikler veren fonksiyonel gruplar içerebilir: karboksil (-COOH), amino (-NH2), tiyol (-SH), amid (-CO-NH2), hidroksil (-OH) ve guanidin grupları.

Peptit ve protein moleküllerindeki amino asit kalıntılarını yazmak için önemsiz adlarının üç harfli kısaltmaları ve bazı durumlarda tek harfli semboller kullanılır.

3. Amino asitlerin radikallerinin sudaki çözünürlüğüne göre sınıflandırılması

İnsan vücudundaki proteinlerde bulunan 20 amino asidin tamamı, radikallerinin suda çözünme yeteneğine göre gruplandırılabilir. Radikaller, tamamen hidrofobik olanlarla başlayıp güçlü hidrofilik olanlarla biten sürekli bir seri halinde düzenlenebilir.

Amino asit radikallerinin çözünürlüğü, molekülü oluşturan fonksiyonel grupların polaritesi ile belirlenir (polar gruplar suyu çeker, polar olmayan gruplar onu iter).

Polar olmayan radikallere sahip amino asitler

Polar olmayan (hidrofobik) radikaller, alifatik hidrokarbon zincirlerine (alanin, valin, lösin, izolösin, prolin ve metiyonin radikalleri) ve aromatik halkalara (fenilalanin ve triptofan radikalleri) sahip radikalleri içerir. Bu tür amino asitlerin sudaki radikalleri birbirlerine veya diğer hidrofobik moleküllere yönelir, bunun sonucunda su ile temas yüzeyleri azalır.

Polar yüksüz radikallere sahip amino asitler

Bu amino asitlerin radikalleri, su ile hidrojen bağları oluşturan polar fonksiyonel gruplar içerdikleri için hidrofobik radikallere göre suda daha iyi çözünürler. Bunlar arasında hidroksil gruplarına sahip serin, treonin ve tirozin, amid grupları içeren asparajin ve glutamin ve tiyol grubuyla birlikte sistein yer alır.

Polar negatif yüklü radikallere sahip amino asitler

Bu grup, radikalde ek bir karboksil grubuna sahip olan ve yaklaşık 7,0 pH'ta COO - ve H + oluşturmak üzere ayrışan aspartik ve glutamik amino asitleri içerir. Bu nedenle bu amino asitlerin radikalleri anyonlardır. Glutamik ve aspartik asitlerin iyonize formlarına sırasıyla glutamat ve aspartat adı verilir.

Polar pozitif yüklü radikallere sahip amino asitler

Lizin ve arginin radikalde ek bir pozitif yüklü gruba sahiptir. Lizinde, H + bağlayabilen ikinci amino grubu alifatik zincirin β konumunda bulunur ve argininde guanidin grubu pozitif bir yük alır.Ayrıca histidin zayıf iyonize bir imidazol grubu içerir, bu nedenle pH değerlerindeki fizyolojik dalgalanmalarla (6,9'dan 7,4'e kadar) histidin nötr veya pozitif olarak yüklenir. Ortamdaki proton sayısındaki artışla, histidinin imidazol grubu bir proton bağlayabilir, pozitif bir yük alabilir ve hidroksil gruplarının konsantrasyonundaki bir artışla, pozitif yükü kaybederek bir proton bağışlayabilir. radikalin. Pozitif yüklü radikaller katyonlardır.Amino asitlerin polar yüklü radikalleri suda en yüksek çözünürlüğe sahiptir.

4. Ortamın pH'ına bağlı olarak amino asitlerin toplam yükündeki değişim

Nötr pH değerlerinde tüm asidik (H+ verebilen) ve tüm bazik (H+ ekleyebilen) fonksiyonel gruplar ayrışmış durumdadır.

Bu nedenle nötr bir ortamda, ayrışmayan bir radikal içeren amino asitlerin toplam yükü sıfırdır. Asidik fonksiyonel gruplar içeren amino asitler net negatif yüke sahipken, temel fonksiyonel gruplar içeren amino asitler net pozitif yüke sahiptir.

pH'ın asidik tarafa doğru değişmesi (yani ortamdaki H + konsantrasyonunun artması), asit gruplarının ayrışmasının baskılanmasına yol açar. Oldukça asidik bir ortamda tüm amino asitler pozitif yük kazanır.

Aksine, OH - gruplarının konsantrasyonundaki bir artış, H +'nın ana fonksiyonel gruplardan uzaklaştırılmasına neden olur ve bu da pozitif yükün azalmasına yol açar. Oldukça alkali bir ortamda, tüm amino asitlerin net negatif yükü vardır.

5. Proteinlerde bulunan modifiye amino asitler

İnsan vücudundaki proteinlerin sentezinde yalnızca listelenen 20 amino asit doğrudan rol alır. Bununla birlikte, bazı proteinler standart dışı modifiye edilmiş amino asitler (bu 20 amino asitten birinin türevleri) içerir.

Amino asit kalıntılarının modifikasyonları proteinlerin bileşiminde halihazırda gerçekleştirilmektedir; ancak sentezlerinin tamamlanmasından sonra. Amino asitlerin yapısına ek fonksiyonel grupların eklenmesi, proteinlere belirli işlevleri yerine getirebilmeleri için gerekli özellikleri verir.

6. Amino asitleri tespit etmek için kullanılan kimyasal reaksiyonlar

Ninhidrin reaksiyonu, çözeltideki amino asitleri tespit etmek ve ölçmek için kullanılabilir.

Bu reaksiyon, bir amino asitle reaksiyona giren renksiz ninhidrinin, amino asidin amino grubundan ayrılan bir nitrojen atomu aracılığıyla dimer formunda yoğunlaşması gerçeğine dayanmaktadır. Sonuç olarak kırmızı-mor bir pigment oluşur. Aynı zamanda amino asidin dekarboksilasyonu meydana gelir ve bu da CO2 ve karşılık gelen aldehit oluşumuna yol açar. Ninhidrin reaksiyonu, proteinlerin birincil yapısının incelenmesinde yaygın olarak kullanılır.Renk yoğunluğu, çözeltideki amino asit miktarıyla orantılı olduğundan, β-amino asitlerin konsantrasyonunu ölçmek için kullanılır.

Bireysel amino asitlere spesifik reaksiyonlar

Radikallerinde özel fonksiyonel grupların varlığı nedeniyle bireysel amino asitlerin kalitatif ve kantitatif belirlenmesi mümkündür.

Arginin, guanidin grubuna kalitatif bir reaksiyon (Sakaguchi reaksiyonu) kullanılarak belirlenir ve sistein, belirli bir amino asidin SH grubuna özgü Foll reaksiyonu ile tespit edilir. Bir çözeltide aromatik amino asitlerin varlığı, ksantoprotein reaksiyonu (nitrasyon reaksiyonu) ile belirlenir ve tirozinin aromatik halkasında bir hidroksil grubunun varlığı, Millon reaksiyonu ile belirlenir.

B. Peptit bağı. Peptitlerin yapısı ve biyolojik özellikleri

3. Peptitlerin biyolojik rolü

İnsan vücudu, çeşitli biyolojik süreçlerin düzenlenmesine katılan ve yüksek fizyolojik aktiviteye sahip birçok peptid üretir.

Peptitlerin fonksiyonları birincil yapılarına bağlıdır. Anjiyotensin I, yapı olarak anjiyotensin II'ye çok benzer (C terminalinde yalnızca iki ek amino asit içerir), ancak biyolojik aktivitesi yoktur.

Peptitlerin amino asit bileşimindeki değişiklikler çoğu zaman bazı biyolojik özelliklerin kaybına ve diğer biyolojik özelliklerin ortaya çıkmasına neden olur.

Peptitler biyolojik süreçlerin güçlü düzenleyicileri olduğundan ilaç olarak kullanılabilirler. Tedavi amaçlı kullanımın önündeki en büyük engel vücutta hızla yok olmalarıdır. Araştırmanın en önemli sonuçlarından biri sadece peptidlerin yapısının incelenmesi değil, aynı zamanda yapı ve işlevlerinde hedeflenen değişikliklerle doğal peptidlerin sentetik analoglarının üretilmesidir.

Şu anda keşfedilen ve üzerinde çalışılan peptitler, ana fizyolojik etkilerine göre gruplara ayrılabilir:

hormonal aktiviteye sahip peptitler (oksitosin, vazopressin, hipotalamik salgılayan hormonlar, melanosit uyarıcı hormon, glukagon, vb.);

sindirim süreçlerini düzenleyen peptitler (gastrin, kolesistokinin, vazointestinal peptit, mide inhibitör peptit, vb.);

damar tonusunu ve kan basıncını düzenleyen peptitler (bradikinin, kalidin, anjiyotensin II);

iştahı düzenleyen peptitler (leptin, nöropeptit Y, melanosit uyarıcı hormon, (a-endorfinler);

analjezik etkiye sahip peptitler (enkefalinler ve endorfinler ve diğer opioid peptitler). Bu peptitlerin analjezik etkisi, morfinin analjezik etkisinden yüzlerce kat daha fazladır;

uyku, öğrenme, hafıza, korku duygularının ortaya çıkışı vb. mekanizmalarıyla ilişkili biyokimyasal süreçlerde, daha yüksek sinir aktivitesinin düzenlenmesinde rol oynayan peptitler.

3. Proteinlerin birincil yapısı. Peptit bağı, özellikleri (kuvvet, çokluk, eş düzlemlilik, cis-, trans-izomerizm). Proteinlerin normal işleyişi için birincil yapının önemi (hemoglobin örneğini kullanarak) S).

Proteinlerin birincil yapısı, peptid bağlarıyla birbirine bağlanan amino asitlerden oluşan doğrusal bir polipeptit zinciridir. Birincil yapı, bir protein molekülünün yapısal organizasyonunun en basit seviyesidir. Bir amino asidin a-amino grubu ile başka bir amino asidin a-karboksil grubu arasındaki kovalent peptit bağları ona yüksek stabilite kazandırır.

Prolin veya hidroksiprolinin imino grubu bir peptid bağının oluşumunda rol oynuyorsa, farklı bir görünüme sahiptir.

Hücrelerde peptit bağları oluştuğunda, önce bir amino asidin karboksil grubu aktive olur, daha sonra diğerinin amino grubuyla birleşir. Polipeptitlerin laboratuvar sentezi yaklaşık olarak aynı şekilde gerçekleştirilir.

Bir peptid bağı, bir polipeptit zincirinin tekrarlanan bir parçasıdır. Yalnızca birincil yapının şeklini değil, aynı zamanda polipeptit zincirinin daha yüksek organizasyon seviyelerini de etkileyen bir dizi özelliğe sahiptir:

eş düzlemlilik - peptid grubuna dahil olan tüm atomlar aynı düzlemdedir;

iki rezonans formunda (keto veya enol formu) var olma yeteneği;

ikame edicilerin C-N bağına göre trans konumu;

hidrojen bağları oluşturma yeteneği ve peptid gruplarının her biri, peptid olanlar dahil diğer gruplarla iki hidrojen bağı oluşturabilir.

Bunun istisnası, prolin veya hidroksiprolinin amino grubunu içeren peptid gruplarıdır. Yalnızca bir hidrojen bağı oluşturabilirler. Bu, proteinin ikincil yapısının oluşumunu etkiler. Prolin veya hidroksiprolinin bulunduğu bölgedeki polipeptit zinciri, her zamanki gibi ikinci bir hidrojen bağı tarafından tutulmadığından kolayca bükülür.

Proteinin birincil yapısının özellikleri . Polipeptit zincirinin omurgasında, sert yapılar (düz peptit grupları), bağların etrafında dönebilen nispeten hareketli bölgeler (-CHR) ile dönüşümlü olarak yer alır. Polipeptit zincirinin bu tür yapısal özellikleri, onun uzaysal düzenlemesini etkiler.

2. Peptit bağının özellikleri

Peptit bağı, kısmi çift bağ karakteristiğine sahiptir, dolayısıyla peptit omurgasının diğer bağlarından daha kısadır ve sonuç olarak çok az hareketliliğe sahiptir. Peptit bağının elektronik yapısı, peptit grubunun düz, sert yapısını belirler. Peptit gruplarının düzlemleri birbirine açılı olarak yerleştirilmiştir.

α-karbon atomu ile β-amino grubu veya β-karboksil grubu arasındaki bağ, polipeptit zincirinin çeşitli konfigürasyonlar almasına izin veren serbest dönme kapasitesine sahiptir (her ne kadar radikallerin boyutu ve doğası ile sınırlı olsa da).

Peptit bağları genellikle trans konfigürasyonunda bulunur, yani. α-karbon atomları peptit bağının karşıt taraflarında bulunur. Sonuç olarak amino asitlerin yan radikalleri uzayda birbirlerine en uzak mesafede bulunur.

Peptit bağları çok güçlüdür ve hücrelerde bulunan normal koşullar altında (nötr ortam, vücut sıcaklığı) kendiliğinden kopmazlar. Laboratuvar koşullarında, protein peptid bağlarının hidrolizi, konsantre (6 mol/l) hidroklorik asit içeren kapalı bir ampul içinde, 105 ° C'nin üzerindeki bir sıcaklıkta gerçekleştirilir ve proteinin serbest amino asitlere tamamen hidrolizi gerçekleşir. yaklaşık bir gün içinde.

Canlı organizmalarda proteinlerdeki peptit bağları özel proteolitik enzimler yardımıyla kırılır (İngilizce'den, protein- protein, lizis- yıkım), aynı zamanda proteazlar veya peptid hidrolazlar olarak da adlandırılır.

Solüsyondaki proteinleri ve peptitleri tespit etmek ve bunların niceliksel olarak belirlenmesi için biüre reaksiyonu kullanılır (en az iki peptit bağı içeren maddeler için pozitif sonuç).

Her proteinin kimyasal doğası benzersizdir ve biyolojik işleviyle yakından ilişkilidir. Bir proteinin doğal işlevini yerine getirme yeteneği, onun birincil yapısı tarafından belirlenir. Bir proteinin amino asit dizisindeki küçük değişiklikler bile onun işleyişinde ciddi bozulmalara yol açarak ciddi hastalıklara neden olabilir. Proteinlerin birincil yapısındaki bozukluklarla ilişkili hastalıklara moleküler hastalıklar denir. Bugüne kadar bu tür birkaç bin hastalık keşfedildi. Moleküler hastalıklardan biri, nedeni hemoglobinin birincil yapısının ihlali olan orak hücreli anemidir. Hemoglobin yapısında doğuştan anormallik olan kişilerde 146 amino asit kalıntısından oluşan polipeptit zincirinin altıncı pozisyonunda valin bulunurken sağlıklı insanlarda bu yerde glutamik asit bulunur. Anormal hemoglobin oksijeni daha kötü taşır ve hastaların kırmızı kan hücreleri orak şeklindedir. Hastalık yavaş gelişme ve vücudun genel zayıflığı ile kendini gösterir.

TANIM

Amino asitler– bir karboksil grubu – COOH ve bir amino grubu – NH2 içeren organik iki işlevli bileşikler.

Her iki fonksiyonel grubun göreceli konumuna bağlı olarak a-, β- ve γ-amino asitler ayırt edilir:

CH3-CH(NH2)-COOH (a-aminopropiyonik asit)

CH2 (NH2)-CH2-COOH (β – aminopropiyonik asit)

Amino asitlerin en önemli temsilcileri şunlardır: glisin (H2N-CH2-COOH), alanin (CH3-CH(NH2)-COOH), fenilalanin (C6H5-CH2-CH(NH2) -COOH) , glutamik asit (HOOC-(CH2)2-CH(NH2)-COOH), lizin (H2N-(CH2)4-CH(NH2)-COOH), serin (HO-CH 2 -CH (NH2)-COOH) ve sistein (HS-CH2-CH(NH2)-COOH).

İzomerizm

Amino asitler aşağıdaki izomerizm türleri ile karakterize edilir: karbon iskeleti, fonksiyonel grupların konumu ve optik izomerizm.

Amino asitlerin fiziksel özellikleri

Amino asitler suda oldukça çözünür olan katı kristalli maddelerdir. Yüksek sıcaklıklarda bozunarak erir.

Fiş

Amino asitler, halojenli karboksilik asitlerdeki bir halojenin bir amino grubuyla değiştirilmesiyle elde edilir. Genel olarak reaksiyon denklemi şöyle görünecektir:

R-CH(Cl)-COOH + NH3 = R-CH(NH3 + Cl -) = NH2 –CH(R)-COOH

Amino asitlerin kimyasal özellikleri

Amino asitler amfoterik bileşiklerdir. Hem asitlerle hem de bazlarla reaksiyona girerler:

NH2 –CH2-COOH + HCl = Cl

NH2 –CH2-COOH + NaOH= NH2 –CH2-COONa + H2O

Amino asitler suda çözündüğünde, amino grubu ve karboksil grubu birbirleriyle reaksiyona girerek iç tuzlar adı verilen bileşikleri oluşturur:

H 2 N –CH2 -COOH ↔ + H 3 N-CH2 COO —

İç tuz molekülüne bipolar iyon denir.

Amino asitlerin sulu çözeltileri, fonksiyonel grupların sayısına bağlı olarak nötr, alkali ve asidik bir ortama sahiptir. Örneğin, glutamik asit, iki karboksil grubu ve bir amino grubu içerdiğinden asidik bir çözelti oluşturur ve lizin, alkalin bir çözelti oluşturur çünkü bir karboksil grubu ve iki amino grubu içerir.

İki amino asit molekülü birbiriyle etkileşime girebilir. Bu durumda bir su molekülü bölünür ve molekül parçalarının birbirine bir peptid bağı (-CO-NH-) ile bağlandığı bir ürün oluşur. Örneğin:

Ortaya çıkan bileşiğe dipeptit denir. Birçok amino asit kalıntısından oluşan maddelere polipeptit denir. Peptitler asitler ve bazlar tarafından hidrolize edilir.

α-Amino asitler doğada özel bir rol oynarlar, çünkü doğal koşullar altında ortak polikondensasyonları yaşam için en önemli maddeleri, yani proteinleri üretir.

Ayrıca amino asitler, karboksilik asitlerin (karboksil grubu açısından) ve aminlerin (amino grubu açısından) tüm kimyasal özelliklerine sahiptir.

Sincaplar

TANIM

Proteinler (proteinler, polipeptitler)- bir peptit bağıyla bir zincire bağlanan alfa amino asitlerden oluşan yüksek molekül ağırlıklı organik maddeler.

Canlı organizmalarda proteinlerin amino asit bileşimi genetik kod tarafından belirlenir; çoğu durumda sentez sırasında 20 standart amino asit kullanılır. Bunların birçok kombinasyonu, çok çeşitli özelliklere sahip protein molekülleri oluşturur. Ek olarak, bir protein içindeki amino asit kalıntıları sıklıkla translasyon sonrası değişikliklere maruz kalır; bu değişiklikler, hem proteinin işlevini yerine getirmeye başlamasından önce hem de hücredeki "çalışması" sırasında meydana gelebilir. Çoğunlukla canlı organizmalarda, farklı proteinlerden oluşan birkaç molekül, örneğin fotosentetik kompleks gibi karmaşık kompleksler oluşturur.

Proteinler amfoterlik özelliğine sahiptirler, yani şartlara bağlı olarak hem asidik hem de bazik özellikler gösterirler. Proteinler, sulu bir çözeltide iyonlaşabilen çeşitli kimyasal gruplar içerir: asidik amino asitlerin (aspartik ve glutamik asitler) yan zincirlerinin karboksil kalıntıları ve bazik amino asitlerin (öncelikle ε-) yan zincirlerinin nitrojen içeren grupları. aminogruplisin ve amidin kalıntısı CNH(NH2) arginin ve biraz daha az ölçüde imidazol histidin kalıntısı).

Proteinlerin sudaki çözünürlük dereceleri farklılık gösterir. Suda çözünen proteinlere albüminler denir ve kan ve süt proteinlerini içerir. Çözünmeyen proteinler veya skleroproteinler arasında örneğin keratin (saç, memeli kürkü, kuş tüyleri vb.'yi oluşturan protein) ve ipek ile örümcek ağlarının bir parçası olan fibroin bulunur. Bir proteinin çözünürlüğü sadece yapısına göre değil aynı zamanda çözücünün doğası, iyonik kuvvet ve çözeltinin pH'ı gibi dış faktörlere göre de belirlenir.

13. Enzimlerin sınıflandırılması ve isimlendirilmesi, örnekler

1. Oksidoredüktler

2.Transferler

3.Hidrolazlar

4. Liyazlar

5. İzomerazlar

6. Ligazlar (sentetazlar)

15. Enzimatik reaksiyonların kinetiği. Enzimatik reaksiyon hızının sıcaklığa, ortamın pH'ına, enzim konsantrasyonuna ve substrata bağlılığı. Michaelis-Menten denklemi, Km.

17. Enzim aktivitesinin inhibisyonu: geri dönüşümlü (rekabetli ve rekabetçi olmayan)

1. Rekabetçi engelleme

2. Rekabetçi olmayan engelleme

19. Enzimlerin katalitik aktivitesinin fosforilasyon ve defosforilasyon yoluyla kovalent modifikasyon yoluyla düzenlenmesi.

20. Enzimlerin proteolitik aktivitesini düzenleme yolları olarak protein kinaz a ve proteolitik enzimlerin aktivasyonu üzerine sınırlı proteoliz örneğini kullanarak protomerlerin birleşmesi ve ayrışması.

21. İzoenzimler: kökeni, biyolojik önemi, örnekler. Hastalıkların teşhisi amacıyla kan plazmasındaki enzimlerin ve izoenzim spektrumunun belirlenmesi.

22. Enzimopatiler kalıtsaldır (fenilketonüri) ve edinilmiştir (iskorbüt). Hastalıkların tedavisinde enzimlerin kullanımı.

23. Pirimidin nükleotidlerinin sentezi ve ayrışmasının genel şeması. Düzenleme. Orotosidüri.

24. Pürin nükleotidlerinin sentezi ve parçalanmasının genel şeması. Düzenleme. Gut.

27. Nükleik asitlerin hibridizasyonu. DNA'nın denatürasyonu ve renaktivasyonu. Hibridizasyon (DNA-DNA, DNA-RNA). Nükleik asit hibridizasyonuna dayalı laboratuvar teşhis yöntemleri.

29. Çoğaltma. DNA replikasyonunun ilkeleri. Çoğaltma aşamaları. Başlatma. Çoğaltma çatalının oluşumunda rol oynayan proteinler ve enzimler.

30. Çoğaltmanın uzaması ve sonlandırılması. Enzimler. Asimetrik DNA sentezi. Okazaki'nin parçaları. Sürekli ve gecikmeli iplikçiklerin oluşumunda DNA ligazın rolü.

31. Hasar ve DNA onarımı. Hasar türleri. Tazminat yöntemleri. Onarım sistemlerinin kusurları ve kalıtsal hastalıklar.

32. Transkripsiyon. RNA sentez sisteminin bileşenlerinin özellikleri. DNA'ya bağımlı RNA polimerazın yapısı: alt birimlerin rolü. Süreci başlatmak. Uzama, sonlanma, transkripsiyon.

33. Birincil transkript ve işlenmesi. Nükleik asitlerin katalitik aktivitesinin bir örneği olarak ribozimler. Biorol.

1. Başlatma

2. Uzama

3. Fesih

36. Salgılanan proteinlerin (örneğin kollajen ve insülin) sentezi ve işlenmesinin özellikleri.

37. Beslenmenin biyokimyası. İnsan gıdasının ana bileşenleri, biyorolleri, günlük ihtiyaçları. Temel gıda bileşenleri.

38. Protein beslenmesi. Proteinlerin biyolojik değeri. Azot dengesi. Protein beslenmesinin tamlığı, beslenmede protein normları, protein eksikliği.

40. Sindirim ürünlerinin emilimi. AK'nin bağırsak hücrelerine taşınması. Hepatositlerde AK taşınmasının özellikleri. Y-glutamil döngüsü. Ac'nin sindirimi ve emiliminde bozulma.

42. Gıdaların mineral maddeleri, makro ve mikro elementler, biyolojik rol. Mikro element eksikliği ile ilişkili bölgesel patolojiler.

43. Biyolojik membranlar, yapısı, fonksiyonları ve genel özellikleri: akışkanlık, enine asimetri, seçici geçirgenlik.

1. Membran lipitlerinin yapısı ve özellikleri

2. Transmembran lipit asimetrisi

3. Membranların akışkanlığı

4. Membran lipitlerinin işlevleri

45. Membranlardan madde aktarım mekanizması: basit difüzyon, pasif simport ve antiport, aktif taşıma, düzenlenmiş kanallar. Membran reseptörleri.

1. Birincil aktif taşıma

2. İkincil aktif taşıma

46. Canlı bir hücrenin endergonik ve ekzergonik reaksiyonları. Makroerjik bileşikler, tanım, örnek.

4. Vücuttaki ekzergonik ve endergonik süreçlerin birleşmesi

2. Nadh ve fadh2'den oksijene elektron transfer zinciri

50. Reaktif oksijen türlerinin oluşumu (tekli oksijen, hidrojen peroksit, hidroksil radikali). Oluşum yeri, reaksiyon şemaları. Afk'nin fizyolojik rolü.

51. Reaktif oksijen türlerinin hücreler üzerindeki zararlı etkisinin mekanizması (cinsiyet, proteinlerin ve nükleik asitlerin oksidasyonu). Reaksiyon örnekleri.

1. Piruvat dehidrojenaz kompleksinin yapısı

2. Piruvatın oksidatif dekarboksilasyonu

3. Piruvatın oksidatif dekarboksilasyonu ile cpe arasındaki ilişki

53. Sitrik asit döngüsü: reaksiyonların sırası ve enzimlerin özellikleri. Döngünün metabolizmadaki rolü.

57. Aerobik glikoliz. Piruvat oluşumuna (aerobik glikoliz) yol açan reaksiyonların dizisi. Yağ sentezi için glikoz kullanımı. Glikozun aerobik parçalanmasının enerji etkisi.

1. Aerobik glikolizin aşamaları

2. Aerobik glikoliz reaksiyonları

1. Anaerobik glikoliz reaksiyonları

60. Glikojen, biyolojik önemi. Glikojenin biyosentezi ve mobilizasyonu. Glikojen sentezi ve parçalanmasının düzenlenmesi. Doğum öncesi ve yenidoğan döneminde glikojen metabolizması.

61. Monosakkarit ve disakkarit metabolizmasının kalıtsal bozuklukları: galaktozemi, fruktoz ve disakkarit intoleransı, esansiyel fruktozemi. Glikojenozlar ve aglikojenozlar.

62. Lipitler. Genel özellikleri. Biyolojik rol. Lipidlerin sınıflandırılması. Daha yüksek yağ asitleri, yapısal özellikler. Polien yağ asitleri. Triasilgliseroller.

65. Yağ dokusunda yağların birikmesi ve mobilizasyonu, bu süreçlerin fizyolojik rolü. Yağ metabolizmasının düzenlenmesinde insülin, adrenalin ve glukagonun rolü.

67. Yağ asitlerinin biyosentezi. Sürecin ana aşamaları. Yağ asidi metabolizmasının düzenlenmesi.

69. Kolesterol. Vücuda giriş, kullanım ve atılım yolları. Serum kolesterol düzeyi. Kolesterolün biyosentezi, aşamaları. Sentezin düzenlenmesi.

74. Amino asitlerin dolaylı deaminasyonu. Proses diyagramı, substratlar, enzimler, kofaktörler.

1. Serotoninin sentezi ve biyolojik rolü

1. Oksidatif deaminasyon

2. Dolaylı deaminasyon (transdeaminasyon)

3. Oksitleyici olmayan desamitroat

1. Fenilalanin metabolizması

2. Farklı dokularda tirozin metabolizmasının özellikleri

3. Fenilalanin ve tirozinin metabolik bozukluklarıyla ilişkili hastalıklar

1. Hormonların kimyasal yapıya göre sınıflandırılması

2. Hormonların biyolojik fonksiyonlarına göre sınıflandırılması

3. İyon kanallarına bağlı reseptörler aracılığıyla sinyal iletimi

1. Büyüme hormonu, prolaktin

2. Tirotropin, luteinize edici hormon ve folikül uyarıcı hormon

3. Proopiomelanokortinden oluşan bir grup hormon

1. Antidiüretik hormonun sentezi ve salgılanması

2. Etki mekanizması

3. Diyabet insipidus

1. Aldosteronun etki mekanizması

2. Su-tuz metabolizmasının düzenlenmesinde renin-anjiyotensin-aldosteron sisteminin rolü

3. Vücut susuz kaldığında kan hacmini geri kazandırmak

4. Hiperaldosteronm

1. PTH'nin sentezi ve salgılanması

2. Kalsiyum ve fosfat metabolizmasının düzenlenmesinde paratiroid hormonunun rolü

3. Hiperparatiroidizm

4. Hipoparatiroidizm

1. Kalsitriolün yapısı ve sentezi

2. Kalsitriolün etki mekanizması

3. Raşitizm

2. İnsülinin biyolojik fonksiyonları

3. İnsülinin etki mekanizması

1. Emilim döneminde karaciğerdeki metabolizmadaki değişiklikler

2. Adipositlerdeki metabolizmadaki değişiklikler

3. Emilim döneminde kas metabolizmasındaki değişiklikler

1. Karaciğer metabolizmasındaki değişiklikler

2. Yağ dokusunda metabolizmadaki değişiklikler

1. İnsüline bağımlı diyabet

2. İnsüline bağımlı olmayan diyabet

1. Diyabet belirtileri

2. Diyabetin akut komplikasyonları. Diyabetik komanın gelişim mekanizmaları

3. Diyabetin geç komplikasyonları

1. Mikrozomal elektron taşıma zincirlerinin ana enzimleri

2. Sitokrom p450'nin işleyişi

3. Mikrozomal oksidasyon sisteminin özellikleri

1. Kandaki enzim miktarında artışa yol açan nedenler

2. İzoenzimler

3. Miyokard enfarktüsü için enzimatik teşhis

1. Basit proteinler

1. Miyelinsiz lif

2. Miyelin lifi

Biyolojik kimyanın konusu ve görevleri. Moleküler düzeyde biyokimya

Canlı maddenin yapısal organizasyonunu, anabolizmasını ve katabolizmasını incelemek.

Doktor eğitiminde biyokimyanın önemi.

Biyolojik kimya (biyokimya) canlı organizmaların kimyasal bileşimini, onların yaşam aktivitelerinin altında yatan madde ve enerjinin dönüşümlerini inceleyen bir bilimdir. Bu dönüşümlerin tamamı, yaşam dediğimiz maddenin hareket biçiminin temelini oluşturan biyolojik metabolizmayı oluşturur.

Canlı organizmalar, cansız moleküllerin birikmesinde bulunmayan olağandışı özelliklere sahiptir. Bunlar aşağıdaki özellikleri içerir: 1.1 Karmaşıklık ve yüksek derecede organizasyon. Canlı organizmalar milyonlarca farklı tür tarafından temsil edilmektedir. 1.2 Vücudun herhangi bir bileşeninin özel bir amacı vardır ve kesin olarak tanımlanmış bir işlevi yerine getirir. Bu, bireysel kimyasal bileşikler (lipitler, proteinler vb.) için bile geçerlidir. 1.3 Çevrenin enerjisini (organik besinler biçiminde veya güneş radyasyonu enerjisi biçiminde) çıkarma, dönüştürme ve kullanma yeteneği Metabolizma, canlı bir organizmada meydana gelen ve birbiriyle yakından ilişkili birçok bireysel kimyasal reaksiyondan oluşur. birbirine göre. Deneysel biyokimya verileri, besinlerin emilimi ve asimilasyonu sürecinin birbiriyle ilişkisini ve ayrılmazlığını göstermektedir - asimilasyon ve bunların ayrışma ve izolasyon süreci - disimilasyon. Besinlerin vücutta asimilasyonu ve disimilasyonu sırasında meydana gelen bireysel reaksiyonların eşlenikliği ve birbirine bağlanması, organizmanın yaşamı boyunca meydana gelen enerji dönüşümlerinin eşlenikliğinde de kendini gösterir.

1.4 Kendini doğru bir şekilde yeniden üretme yeteneği. Biyokimyanın amacı, biyomoleküllerin birbirleriyle etkileşimlerinin yukarıda açıklanan yaşam durumunun özelliklerine nasıl yol açtığını anlamaktır.

Biyokimya şu bölümlere ayrılmıştır: 3.1 Statik, canlı maddenin kimyasal bileşimini inceler; 3.2 Dinamik, vücuttaki metabolik süreçlerin incelenmesi; 3.3 İşlevsel, yaşamın belirli tezahürlerinin altında yatan süreçleri incelemek. İlk bölüm genellikle organik kimya olarak adlandırılır ve özel bir derste sunulur, ikinci ve üçüncü bölümler ise biyokimyanın kendisidir.

Bununla birlikte, biyokimyanın ana nihai görevleri biyoloji alanında yatmaktadır: maddenin hareketinin kimyasal formunu değil, biyolojik yasalarını inceler. Öte yandan, biyokimyacılar tarafından keşfedilen doğanın "moleküler buluşları", bilginin ve endüstrinin biyolojik olmayan dallarında (moleküler biyonik, biyoteknoloji) uygulama alanı bulmaktadır. Böyle durumlarda biyokimya bir yöntem görevi görür ve araştırma ve geliştirmenin konusu biyolojinin ötesine geçen problemlerdir. Biyolojik araştırmaların moleküler düzeyi olarak biyokimyanın yeri. Araştırma seviyeleri, en basit sistemlerden (organizma molekülleri, moleküler seviye) son derece karmaşık karasal biyolojik sisteme (biyosfer seviyesi) kadar hiyerarşik bir dizi oluşturan biyolojik sistemlerin yapısal organizasyon seviyelerinin bir yansımasıdır. Biyolojinin dalları arasındaki gerçek bağlantılar, bu kadar basit diyagramlar kullanılarak hayal edilebileceğinden çok daha karmaşıktır. Özellikle, canlı sistemlerin organizasyonunun her bir basit seviyesi (ve buna bağlı olarak araştırmalarının seviyesi) daha karmaşık seviyelerin bir parçasıdır. İlk düzey olan moleküler düzey, biyolojinin tüm diğer düzeylerindeki sistemlerin ayrılmaz bir parçası olması bakımından benzersizdir. Buna göre biyokimyanın bu tür dalları, örneğin moleküler genetik ve biyokimyasal ekoloji olarak ayırt edilir. En yüksek seviye olan biyosfer diğer tüm seviyeleri içerir.

Biyokimyasal araştırmanın önemi.

Biyolojik kimyanın tanımından bunun canlıların kimyası olduğu sonucu çıkar. Canlı bir sistem, metabolizması ve enerjisi (metabolizma) bakımından cansız bir sistemden farklıdır.

Metabolizmanın (metabolizma) bir sonucu olarak, vücudumuzun biyolojik iç ortamlarına çok sayıda metabolik ürün (metabolit) girer; bunların içeriği sağlıklı bir insanda biraz değişir ve homeostazis vücudun iç ortamı (kan, serum, beyin omurilik sıvısı, idrar, sindirim suları vb.).

İnsan vücudunun biyolojik ortamının biyokimyasal göstergeleri yaygın olarak kullanılmaktadır:

1. Hastalığın teşhisi, özellikle ayırıcı tanı;

2. Bir tedavi yönteminin seçilmesi;

3. Reçete edilen tedavinin doğruluğunun izlenmesi;

4. Biyokimyasal testlerin sonuçları, patolojik sürecin iyileştirilmesine yönelik kriterlerden biri olarak hizmet eder;

5.tarama (hastalığın klinik öncesi aşamada tespiti);

6. izleme (hastalığın seyrinin ve tedavi sonucunun izlenmesi);

7. prognoz (hastalığın olası sonucu hakkında bilgi).

Biyokimyanın hızlı büyümesi, farklı dallara bölünmesine yol açmıştır: klinik biyokimya, moleküler biyokimya, spor biyokimyası ve insan biyokimyası.

“Klinik ve biyokimyasal araştırma yöntemleriyle biyokimyanın temelleri” disiplinine hakim olma sürecinde karşı karşıyayız tıbbi biyokimya sorunlarıçalışmaktan oluşur:

1. Vücut dokularını oluşturan biyomoleküllerin yapısı ve fonksiyonları.

2. mekanizmalar:

· plastik ve biyolojik olarak aktif maddelerin vücudun iç ortamına girişi;

· gelen monomerlerin belirli bir organizmaya özgü biyopolimerlere dönüştürülmesi;

· Hücrede enerjinin salınması, birikmesi ve kullanılması;

· Vücuttaki maddelerin parçalanmasının nihai ürünlerinin oluşumu ve uzaklaştırılması;

· Vücudun kalıtsal özelliklerinin çoğaltılması ve aktarılması;

· listelenen tüm süreçlerin düzenlenmesi.

Dersimizin ana odağı aşamalardan oluşan klinik ve biyokimyasal araştırma yöntemlerinin incelenmesi olacaktır.

2 Proteinleri oluşturan amino asitler, yapıları ve özellikleri. Biyolojik

Amino asitlerin rolü. Peptitler.

Proteinler, amino asitlerin monomer görevi gördüğü polimer molekülleridir. İnsan proteinlerinde yalnızca 20-AA bulunur.

A. Amino asitlerin yapısı ve özellikleri

1. Proteinleri oluşturan amino asitlerin genel yapısal özellikleri

AA'nın genel yapısal özelliği aynı karbon atomuna bağlı amino ve karboksil gruplarının varlığıdır. R - amino asit radikali - en basit durumda bir hidrojen atomu (glisin) ile temsil edilir, ancak daha karmaşık bir yapıya sahip olabilir.

Nötr pH'taki sulu çözeltilerde AA, bipolar iyonlar formunda bulunur.

Diğer 19 AA'dan farklı olarak prolin, radikali hem karbon atomuna hem de amino grubuna bağlanan ve bunun sonucunda molekülün siklik bir yapı kazanmasına neden olan bir imino asittir.

20 AA'nın 19'u, 4 farklı ikame grubunun ilişkili olduğu α-pozisyonunda asimetrik bir karbon atomu içerir. Sonuç olarak, bu AA'lar doğada iki farklı izomerik formda bulunabilir - L ve D. Bunun istisnası, radikali yalnızca bir hidrojen atomu ile temsil edildiğinden asimetrik bir a-karbon atomuna sahip olmayan glisindir. Proteinler yalnızca amino asitlerin L-izomerlerini içerir.

Saf L- veya D-stereoizomerler, uzun bir süre boyunca kendiliğinden ve enzimatik olmayan bir şekilde L- ve D-izomerlerinin eşmolar bir karışımına dönüşebilir. Bu sürece rasemizasyon denir. Belirli bir sıcaklıkta her L-amino asidin rasemizasyonu belirli bir oranda gerçekleşir. Bu durum insanların ve hayvanların yaşını belirlemek için kullanılabilir. Böylece sert diş minesi, L-aspartatın insan vücut sıcaklığında yılda %0,01 oranında D-izomerine dönüştüğü dentin proteinini içerir. Diş oluşumu döneminde dentin yalnızca L-izomerini içerir, dolayısıyla deneğin yaşı D-aspartat içeriğinden hesaplanabilir.

İnsan vücudundaki 20 AA'nın tümü, α-karbon atomuna bağlı radikallerin yapısı, boyutu ve fizikokimyasal özellikleri bakımından farklılık gösterir.

2. Amino asitlerin radikallerin kimyasal yapısına göre sınıflandırılması

AA, kimyasal yapılarına göre alifatik, aromatik ve heterosiklik olarak ayrılabilir.

Alifatik radikaller, onlara spesifik özellikler veren fonksiyonel gruplar içerebilir: karboksil (-COOH), amino (-NH2), tiyol (-SH), amid (-CO-NH2), hidroksil (-OH) ve guanidin gruplar.

Amino asitlerin isimleri ikameli terminoloji kullanılarak oluşturulabilir, ancak genellikle önemsiz isimler kullanılır.

3. Amino asitlerin radikallerinin sudaki çözünürlüğüne göre sınıflandırılması

Polar olmayan AKR: alifatik hidrokarbon zincirlerine (ala, val, leu, iso, pro ve met radikalleri) ve aromatik halkalara (fen ve tri radikalleri) sahip radikaller.

Polar yüksüz AKR: Bu radikaller suda hidrofobik radikallere göre daha iyi çözünürler çünkü suyla hidrojen bağları oluşturan polar fonksiyonel gruplar içerirler. Bunlar arasında hidroksil gruplarına sahip olan ser, tre ve tyr, amid grupları içeren asn ve gln ve tiyol grubuyla birlikte cis yer alır.

Sistein ve tirozin, H + oluşturmak üzere ayrışabilen sırasıyla tiyol ve hidroksil gruplarını içerir, ancak hücrelerde tutulan yaklaşık 7.0 pH'ta bu gruplar pratikte ayrışmaz.

Polar negatif yüklü AKR: Ö Bunlar arasında radikalde ek bir karboksil grubuna sahip olan ve yaklaşık 7,0 pH'ta COO- ve H+ oluşturmak üzere ayrışan asn ve gln amino asitleri yer alır. Bu nedenle bu amino asitlerin radikalleri anyonlardır. Glutamik ve aspartik asitlerin iyonize formlarına sırasıyla glutamat ve aspartat adı verilir.

Polar pozitif yüklü AKR:

a-Amino asitler, peptit bağları kullanılarak birbirlerine kovalent olarak bağlanabilir. Bir amino asidin a-karboksil grubu ile diğerinin a-amino grubu arasında bir peptit bağı oluşur; bir amid bağıdır. Bu durumda su molekülü parçalanır.

1. Peptitin yapısı. Peptitlerdeki amino asitlerin sayısı büyük ölçüde değişebilir. 10'a kadar aminoasit içeren peptidlere denir oligopeptitler. Genellikle bu tür moleküllerin adı, oligopeptitte bulunan amino asitlerin sayısını gösterir: tripeptit, pentapeptit, okgapeptit, vb.

10'dan fazla aminoasit içeren peptidlere denir. "polipeptitler" ve 50'den fazla amino asit kalıntısından oluşan polipeptitlere genellikle protein adı verilir. Bununla birlikte, "protein" terimi genellikle 50'den az amino asit kalıntısı içeren bir polipeptidi belirtmek için kullanıldığından bu isimler keyfidir. Örneğin 29 amino asitten oluşan glukagon hormonuna protein hormonu denir.

Proteinleri oluşturan amino asitlerin monomerlerine denir "amino asit kalıntıları". Serbest bir amino grubuna sahip olan bir amino asit kalıntısına N-terminal adı verilir ve solda yazılır, serbest bir α-karboksil grubuna sahip olan ise C-terminal olarak adlandırılır ve sağda yazılır. Peptitler N terminalinden yazılır ve okunur. Bir polipeptit zincirinde -NH-CH-CO- tekrarlanan atomlardan oluşan zincire denir. "peptid omurgası".

Bir polipeptidi adlandırırken, C-terminal amino asit hariç, amino asit kalıntılarının kısaltılmış ismine -il son eki eklenir. Örneğin tetrapeptid Ser-Gly-Pro-Ala, seriglisilprolilalanin olarak okunur.

Prolinin imino grubunun oluşturduğu peptit bağı diğer peptit bağlarından farklıdır çünkü peptit grubunun nitrojen atomu hidrojene değil bir radikale bağlıdır.

Peptitler amino asit bileşimi, sayısı ve amino asit bağlantı sırası bakımından farklılık gösterir

3 Proteinlerin birincil yapısı. Peptit bağı, özellikleri (kuvvet, çokluk, eş düzlemlilik, cis-, trans-izomerizm). Proteinlerin normal işleyişi için birincil yapının önemi (hemoglobin S örneğini kullanarak).

Birincil yapı- bir proteindeki amino asit kalıntılarının sırasını gösteren bir kavram. Peptit bağı - birincil yapıyı belirleyen ana bağ türü. Bir polipeptit zincirinde iki sistein kalıntısı arasında sistin oluşumu ile disülfit bağlarının varlığı da Aynı bağ (disülfür köprüsü), bir protein molekülündeki farklı polipeptit zincirlerine ait sistein kalıntıları arasında da ortaya çıkabilir, kopolimer oluşumu.

Proteinlerin peptid zincirindeki amino asit kalıntıları rastgele değişmez, belirli bir sıraya göre düzenlenir. Bir polipeptit zincirindeki amino asit kalıntılarının doğrusal dizisine denir. "bir proteinin birincil yapısı".

Her bir proteinin birincil yapısı, DNA'nın gen adı verilen bir bölümünde kodlanır. Protein sentezi sürecinde, gende bulunan bilgi önce mRNA'ya kopyalanır ve ardından mRNA'yı şablon olarak kullanarak proteinin birincil yapısı ribozom üzerinde birleştirilir.

İnsan vücudundaki 50.000 ayrı proteinin her biri, o proteine özgü bir birincil yapıya sahiptir. Belirli bir proteinin tüm molekülleri, proteindeki aynı amino asit kalıntıları değişimine sahiptir; bu, bu bireysel proteini diğerlerinden öncelikli olarak ayırır.