Не е тайна, че за поддържане на жизнените функции на високо ниво, човек се нуждае от протеин - вид строителен материал за телесните тъкани; Протеините съдържат 20 аминокиселини, имената на които едва ли ще говорят нещо за обикновения офис служител. Всеки човек, особено ако говорим за жени, поне веднъж е чувал за колаген и кератин - това са протеини, които са отговорни за външния вид на ноктите, кожата и косата.

Аминокиселини - какви са те?

Аминокиселините (или аминокарбоксилни киселини; AMK; пептиди) са органични съединения, състоящи се от 16% амини - органични производни на амония - което ги отличава от въглехидратите и липидите. Те участват в биосинтезата на протеини от организма: в храносмилателната система, под въздействието на ензими, всички протеини, доставени с храната, се разрушават до AMC. Общо в природата има около 200 пептида, но в изграждането на човешкото тяло участват само 20 основни аминокиселини, които се делят на заменими и незаменими; понякога има и трети вид - полусменяеми (условно заменяеми).

Несъществени аминокиселини

Заменимите аминокиселини са тези, които се консумират с храна и се възпроизвеждат директно в човешкото тяло от други вещества.

• Аланинът е мономер на биологични съединения и протеини. Той осъществява един от основните пътища на глюкогенезата, т.е. превръща се в глюкоза в черния дроб и обратно. Силно активен участник в метаболитните процеси в организма.
• Аргининът е аминокиселина, която може да се синтезира в тялото на възрастен, но не може да се синтезира в тялото на дете. Насърчава производството на растежни хормони и др. Единственият носител на азотни съединения в организма. Помага за увеличаване на мускулната маса и намаляване на мастната маса.
• Аспарагинът е пептид, участващ в азотния метаболизъм. По време на реакцията с ензима аспарагиназа, той отделя амоняка и се превръща в аспарагинова киселина.
• Аспарагинова киселина - участва в създаването на имуноглобулин, деактивира амоняка. Необходим при неизправности на нервната и сърдечно-съдовата система.
• Хистидин - използва се за профилактика и лечение на стомашно-чревни заболявания; има положителна динамика в борбата срещу СПИН. Предпазва организма от вредното влияние на стреса.
• Глицинът е невротрансмитерна аминокиселина. Използва се като лек седатив и антидепресант. Засилва ефекта на някои ноотропни лекарства.
• Глутамин - в големи количества Активатор на процесите на възстановяване на тъканите.
• Глутаминова киселина - има невротрансмитерно действие и също така стимулира метаболитните процеси в централната нервна система.
• Пролинът е един от компонентите на почти всички протеини. Те са особено богати на еластин и колаген, които са отговорни за еластичността на кожата.
• Серинът е аминокиселина, която се намира в невроните на мозъка и също така допринася за освобождаването на големи количества енергия. Това е производно на глицин.
• Тирозинът е компонент на животински и растителни тъкани. Може да се възпроизведе от фенилаланин чрез действието на ензима фенилаланин хидроксилаза; обратният процес не протича.
• Цистеинът е един от компонентите на кератина, който е отговорен за здравината и еластичността на косата, ноктите и кожата. Освен това е антиоксидант. Може да се произвежда от серин.

Аминокиселините, които не могат да се синтезират в организма, са незаменими

Есенциалните аминокиселини са тези, които не могат да бъдат генерирани в човешкото тяло и могат да бъдат доставени само чрез храната.

• Валинът е аминокиселина, намираща се в почти всички протеини. Повишава мускулната координация и намалява чувствителността на тялото към температурни промени. Поддържа хормона серотонин на високи нива.
• Изолевцинът е естествен анаболен стероид, който чрез процеса на окисление насища с енергия мускулната и мозъчната тъкан.
• Левцинът е аминокиселина, която подобрява метаболизма. Това е един вид "строител" на протеиновата структура.
• Тези три AMK са част от така наречения BCAA комплекс, който е особено търсен сред спортистите. Веществата от тази група действат като източник за увеличаване на мускулната маса, намаляване на мастната маса и поддържане на добро здраве при особено интензивна физическа активност.
• Лизинът е пептид, който ускорява регенерацията на тъканите, производството на хормони, ензими и антитела. Отговаря за здравината на кръвоносните съдове, намира се в мускулния протеин и колагена.
• Метионин - участва в синтеза на холин, чиято липса може да доведе до повишено натрупване на мазнини в черния дроб.
• Треонин - дава еластичност и здравина на сухожилията. Има много положителен ефект върху сърдечния мускул и зъбния емайл.
• Триптофан – поддържа емоционалното състояние, тъй като в организма се превръща в серотонин. Незаменим при депресия и други психични разстройства.
• Фенилаланин - подобрява вида на кожата чрез нормализиране на пигментацията. Подпомага психологическото благополучие, като подобрява настроението и внася яснота в мисленето.

Други методи за класифициране на пептиди

Научно, 20-те незаменими аминокиселини са разделени въз основа на полярността на техните странични вериги или радикали. Така се разграничават четири групи: (но без заряд), положително заредени и отрицателно заредени.

Неполярни са: валин, аланин, левцин, изолевцин, метионин, глицин, триптофан, фенилаланин, пролин. От своя страна полярните киселини, които имат отрицателен заряд, включват аспарагиновата и глутаминовата киселина. Полярните, имащи положителен заряд, се наричат ​​аргинин, хистидин, лизин. Аминокиселините, които имат полярност, но нямат заряд, включват цистеин, глутамин, серин, тирозин, треонин и аспарагин.

20 аминокиселини: формули (таблица)

Аминокиселина	Съкращение
Аспарагин
Аспарагинова киселина
Хистидин
Глутамин
Глутаминова киселина
Изолевцин
Метионин
Триптофан
Фенилаланин

Въз основа на това може да се отбележи, че всичките 20 в горната таблица) съдържат въглерод, водород, азот и кислород.

Аминокиселини: участие в клетъчната дейност

Аминокарбоксилните киселини участват в биологичния синтез на протеини. Протеиновата биосинтеза е процесът на моделиране на полипептидна ("поли" - много) верига от аминокиселинни остатъци. Процесът протича върху рибозомата, органела вътре в клетката, която е пряко отговорна за биосинтезата.

Информацията се чете от участък от веригата на ДНК съгласно принципа на комплементарност (A-T, C-G); при създаването на m-RNA (информационна РНК или i-RNA - информационна РНК - идентични понятия), азотната база тимин се заменя с урацил. След това по същия принцип се създават транспортиращи молекули на аминокиселини до мястото на синтеза. Т-РНК е кодирана от триплети (кодони) (пример: UAU) и ако знаете от какви азотни бази е представен триплетът, можете да разберете коя аминокиселина носи.

Групи храни с най-високо съдържание на АМК

Млечните продукти и яйцата съдържат важни вещества като валин, левцин, изолевцин, аргинин, триптофан, метионин и фенилаланин. Рибата и бялото месо имат високо съдържание на валин, левцин, изолевцин, хистидин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан. Бобовите, зърнените и зърнените храни са богати на валин, левцин, изолевцин, триптофан, метионин, треонин, метионин. Ядките и различните семена ще наситят тялото с треонин, изолевцин, лизин, аргинин и хистидин.

По-долу е съдържанието на аминокиселини в някои храни.

Най-голямо количество триптофан и метионин има в твърдото сирене, лизин – в заешкото месо, валин, левцин, изолевцин, треонин и фенилаланин – в соята. Когато създавате диета, базирана на поддържане на нормална BUN, трябва да обърнете внимание на калмарите и граха, докато най-бедните по отношение на съдържанието на пептиди са картофите и кравето мляко.

Липса на аминокиселини при вегетарианство

Мит е, че има аминокиселини, които се намират изключително в животински продукти. Освен това учените са установили, че растителният протеин се усвоява от човешкото тяло по-добре от животинския. Въпреки това, когато избирате вегетарианството като начин на живот, е много важно да наблюдавате диетата си. Основният проблем е, че сто грама месо и едно и също количество боб съдържат различно количество КИФЛА в процентно изражение. Първоначално е необходимо да се следи съдържанието на аминокиселини в консумираната храна, след което това трябва да стане автоматично.

Колко аминокиселини трябва да приемате на ден?

В съвременния свят абсолютно всички хранителни продукти съдържат необходимите за хората хранителни вещества, така че няма място за безпокойство: всичките 20 протеинови аминокиселини се набавят безопасно от храната и това количество е достатъчно за човек, който води нормален начин на живот и при поне малко следи диетата си.

Диетата на спортиста трябва да бъде наситена с протеини, защото без тях е просто невъзможно да се изгради мускулна маса. Физическите упражнения водят до огромна консумация на аминокиселинни резерви, така че професионалните културисти са принудени да приемат специални добавки. При интензивно изграждане на мускулен релеф количеството протеин може да достигне до сто грама протеин на ден, но такава диета не е подходяща за ежедневна консумация. Всяка хранителна добавка включва инструкции, съдържащи различни AMK в дози, които трябва да бъдат прочетени преди употреба на лекарството.

Влиянието на пептидите върху качеството на живот на обикновения човек

Нуждата от протеини е налице не само при спортистите. Например, протеините еластин, кератин и колаген влияят върху външния вид на косата, кожата, ноктите, както и върху гъвкавостта и подвижността на ставите. Редица аминокиселини въздействат на организма, като поддържат мастния баланс на оптимално ниво, осигурявайки достатъчно енергия за ежедневието. В крайна сметка в процеса на живот, дори и при най-пасивен начин на живот, се изразходва енергия, поне за дишане. В допълнение, когнитивната дейност също е невъзможна, когато има липса на определени пептиди; поддържането на психо-емоционалното състояние се извършва, наред с други неща, от AMK.

Аминокиселини и спорт

Диетата на професионалните спортисти включва идеално балансирана диета, която помага за поддържане на мускулния тонус. Създадени специално за тези спортисти, които работят върху натрупване на мускулна маса, те правят живота много по-лесен.

Както беше написано по-рано, аминокиселините са основните градивни елементи на протеините, необходими за мускулния растеж. Те също така са в състояние да ускорят метаболизма и да изгарят мазнини, което също е важно за красивата мускулна дефиниция. Когато тренирате усилено, е необходимо да увеличите приема на BUN поради факта, че те увеличават скоростта на изграждане на мускулите и намаляват болката след тренировка.

20-те аминокиселини в протеините могат да се консумират както като част от аминовъглеродни комплекси, така и от храната. Ако изберете балансирана диета, тогава трябва да вземете предвид абсолютно всички грамове, което е трудно изпълнимо, когато денят е много натоварен.

Какво се случва с човешкото тяло при липса или излишък на аминокиселини

Основните симптоми на дефицит на аминокиселини са: лошо здраве, липса на апетит, чупливи нокти, повишена умора. Дори само при липса на BUN се появяват огромен брой неприятни странични ефекти, които значително влошават благосъстоянието и производителността.

Пренасищането с аминокиселини може да доведе до смущения във функционирането на сърдечно-съдовата и нервната системи, което от своя страна е не по-малко опасно. От своя страна могат да се появят симптоми, подобни на хранително отравяне, което също не води до нищо приятно.

Трябва да знаете умереността във всичко, така че поддържането на здравословен начин на живот не трябва да води до излишък на определени „полезни“ вещества в тялото. Както пише класикът, „най-доброто е враг на доброто“.

В статията разгледахме формулите и имената на всички 20 аминокиселини; таблицата на съдържанието на основните AMA в продуктите е дадена по-горе.

Аминокиселини - (aminocarboxylic acids; amc) - органични съединения, В чиято молекула едновременно съдържакарбоксил И аминогрупи (амино групи). Тези. Ааминокиселини може да се има предвид, като производни на карбоксилни киселини, в които един или повече водородни атоми са заместени с аминогрупи.

• Карбоксилна група (карбоксил)-СООН е функционална едновалентна група, която е част от карбоксилните киселини и определя техните киселинни свойства.
• Амино група - функционална химична едновалентна група -NH 2,органичен радикал, съдържащ един азотен атом и два водородни атома.

Познати са повече от 200 естествени аминокиселини, които могат да бъдат класифицирани по различни начини. Структурната класификация се основава на позицията на функционалните групи в алфа, бета, гама или делта позиция на аминокиселината.

В допълнение към тази класификация има и други, например класификация по полярност, ниво на pH и тип на групата на страничната верига (алифатни, ациклични, ароматни аминокиселини, аминокиселини, съдържащи хидроксил или сяра и т.н.).

Под формата на протеини аминокиселините са вторият (след водата) компонент на мускулите, клетките и другите тъкани на човешкото тяло. Аминокиселините играят критична роля в процеси като транспорт на невротрансмитери и биосинтеза.

Обща структура на аминокиселините

Аминокиселини- биологично важни органични съединения, състоящи се от аминогрупа (-NH 2) и карбоксилна киселина (-COOH), и имащи странична верига, специфична за всяка аминокиселина. Ключовите елементи на аминокиселините са въглерод, водород, кислород и азот. Други елементи се намират в страничната верига на определени аминокиселини.

Ориз. 1 - Обща структура на α-аминокиселините, които изграждат протеини (с изключение на пролин). Компонентите на аминокиселинната молекула са аминогрупата NH2, карбоксилната група COOH, радикалът (различен за всички α-аминокиселини), α-въглеродният атом (в центъра).

В структурата на аминокиселините страничната верига, специфична за всяка аминокиселина, се обозначава с буквата R. Въглеродният атом, съседен на карбоксилната група, се нарича алфа въглерод, а аминокиселините, чиято странична верига е свързана с този атом, се наричат ​​алфа аминокиселини. Те са най-често срещаната форма на аминокиселини в природата.

В алфа аминокиселините, с изключение на глицина, алфа въглеродът е хирален въглероден атом. Аминокиселините, чиито въглеродни вериги са прикрепени към алфа въглерод (като лизин (L-лизин)), имат въглеродни атоми, обозначени като алфа, бета, гама, делта и т.н. Някои аминокиселини имат аминогрупа, свързана с бета или гама въглерода и затова се наричат ​​бета или гама аминокиселини.

Въз основа на свойствата на техните странични вериги аминокиселините се разделят на четири групи. Страничната верига може да направи аминокиселината слаба киселина, слаба основа или емулсоид (ако страничната верига е полярна), или хидрофобно вещество, което не абсорбира добре водата (ако страничната верига е неполярна).

Терминът "аминокиселина с разклонена верига" се отнася до аминокиселини, които имат алифатни нелинейни странични вериги, това са левцин, изолевцин и валин.

Пролине единствената протеиногенна аминокиселина, чиято странична група е прикрепена към алфа аминогрупата и следователно е единствената протеиногенна аминокиселина, съдържаща вторичен амин в тази позиция. От химическа гледна точка пролинът е иминокиселина, тъй като му липсва първична аминогрупа, въпреки че в настоящата биохимична номенклатура той все още се класифицира като аминокиселина, както и като "N-алкилирана алфа аминокиселина" ( Иминокиселини- карбоксилни киселини, съдържащи имино група (NH). Те са част от протеините, техният метаболизъм е тясно свързан с метаболизма на аминокиселините. По своите свойства иминокиселините са близки до аминокиселините и в резултат на каталитично хидрогениране иминокиселините се превръщат в аминокиселини.Имино група— молекулна група NH. двувалентен. Съдържа се във вториченамина и пептиди. Двувалентният амонячен радикал не съществува в свободна форма).

АЛФА АМИНОКИСЕЛИНИ

Аминокиселините, които имат както амино, така и карбоксилна група, прикрепени към първия (алфа) въглероден атом, са от особено значение в биохимията. Те са известни като 2-, алфа или алфа-аминокиселини (общата формула в повечето случаи е H 2 NCHRCOOH, където R представлява органичен заместител, известен като "странична верига"); често терминът "аминокиселина" се отнася специално за тях.

Това са 22 протеиногенни (т.е. „изграждащи протеини“) аминокиселини, които са комбинирани в пептидни вериги („полипептиди“), осигурявайки изграждането на широк спектър от протеини. Те са L-стереоизомери („леви“ изомери), въпреки че някои от D-аминокиселините („десни“ изомери се срещат в някои бактерии и някои антибиотици).

Ориз. 2. Пептидната връзка е вид амидна връзка, която възниква по време на образуването на протеини и пептиди в резултат на взаимодействието на α-аминогрупата (-NH 2) на една аминокиселина с α-карбоксилната група (-COOH) на друга аминокиселина.

От две аминокиселини (1) и (2) се образуват дипептид (верига от две аминокиселини) и водна молекула. По същата схемарибозомагенерира по-дълги вериги от аминокиселини: полипептиди и протеини. Различните аминокиселини, които са "градивните елементи" на протеина, се различават по R радикала.

ОПТИЧНА ИЗОМЕРИЯ НА АМИНОКИСЕЛИНИ

Ориз. 3. Оптични изомери на аминокиселината аланин

В зависимост от позицията на аминогрупата спрямо втория въглероден атом се разграничават α-, β-, γ- и други аминокиселини. За тялото на бозайниците най-характерни са α-аминокиселините. Всички α-аминокиселини, открити в живите организми, с изключение наглицин, съдържат асиметричен въглероден атом(треонинИ изолевцинсъдържат два асиметрични атома) и имат оптична активност. Почти всички естествено срещащи се α-аминокиселини имат L-конфигурация и само L-аминокиселини са включени в протеините, синтезирани врибозоми.

Всички стандартни алфа аминокиселини, с изключение на глицина, могат да съществуват в една от двете форми енантиомери , наречени L или D аминокиселини, които са огледални изображения една на друга.

D, L - Система за обозначаване на стереоизомери.

Според тази система L-конфигурацията се приписва на стереозомер, в който в проекцията на Фишер референтната група е разположена вляво от вертикалната линия (от латински „laevus” - ляво). Трябва да помним, че в Проекции на Фишер най-окисленият въглероден атом е разположен отгоре (по правило този атом е част от карбоксилната COOH или карбонилната CH=O група). Освен това в проекцията на Фишер всички хоризонтални връзки са насочени към наблюдателя, а вертикалните връзки са премахнати от наблюдателя. Съответно, ако референтна група разположен в проекцията на Фишер вдясно, стереоизомерът има D конфигурация (от латинския „dexter“ - вдясно).В α-аминокиселини референтни групи NH 2 групи служат.

Енантиомери - двойкастереоизомери, които са огледални отражения един на друг, несъвместими в пространството. Класическа илюстрация на два енантиомера са дясната и лявата длан: те имат еднаква структура, но различна пространствена ориентация.Съществуването на енантиомерни форми е свързано с наличието на хиралност - свойства да не се комбинира в пространството с огледалния си образ..

Енантиомерите са идентични по физични свойства. Те могат да бъдат разграничени само при взаимодействие с хирална среда, например светлинно излъчване. Енантиомерите се държат идентично при химични реакции с ахирални реагенти в ахирална среда. Въпреки това, ако реагентът, катализаторът или разтворителят е хирален, реактивоспособността на енантиомерите има тенденция да се различава.Повечето хирални природни съединения (аминокиселини, монозахариди) съществува като 1 енантиомер.Концепцията за енантиомеризъм е важна във фармацевтиката, тъй като различните енантиомери на лекарствата имат различни биологична активност.

БИОСИНТЕЗА НА ПРОТЕИНИ ВЪРХУ РИБОЗОМА

СТАНДАРТНИ АМИНОКИСЕЛИНИ

(протеиногенен)

Вижте по темата: и Структура на протеиногенни аминокиселини

По време на процеса на биосинтеза на протеини в полипептидната верига се включват 20 α-аминокиселини, кодирани от генетичния код (виж фиг. 4). В допълнение към тези аминокиселини, наречени протеиногенни или стандартни, някои протеини съдържат специфични нестандартни аминокиселини, които възникват от стандартните по време на процеса на пост-транслационни модификации.

Забележка:Напоследък транслационно включените селеноцистеин и пиролизин понякога се считат за протеиногенни аминокиселини. Това са т.нар 21-ва и 22-ра аминокиселини.

Аминокиселини са структурните съединения (мономери), които изграждат протеините. Те се комбинират, за да образуват къси полимерни вериги, наречени дълговерижни пептиди, полипептиди или протеини. Тези полимери са линейни и неразклонени, като всяка аминокиселина във веригата свързва две съседни аминокиселини.

Ориз. 5. Рибозома в процеса на транслация (протеинов синтез)

Процесът на изграждане на протеин се нарича транслация и включва поетапно добавяне на аминокиселини към нарастващата протеинова верига чрез рибозими, извършвано от рибозомата. Редът, в който се добавят аминокиселини, се чете в генетичния код с помощта на шаблона на иРНК, който е копие РНКедин от гените на организма.

Превод - биосинтеза на протеин върху рибозомата

Ориз. 6 C етапи на полипептидно удължаване.

Двадесет и две аминокиселини се срещат естествено в полипептидите и се наричат ​​протеиногенни или естествено срещащи се аминокиселини. От тях 20 са кодирани с помощта на универсалния генетичен код.

Останалите 2, селеноцистеин и пиролизин, се включват в протеините чрез уникален синтетичен механизъм. Селеноцистеинът се образува, когато транслираната иРНК включва SECIS елемент, причиняващ UGA кодон вместо стоп кодон. Пиролизинът се използва от някои метаногенни археи като част от ензимите, необходими за производството на метан. Той е кодиран с UAG кодон, който обикновено действа като стоп кодон в други организми. UAG кодонът е последван от PYLIS последователност.

Ориз. 7. Полипептидната верига е първичната структура на протеина.

Протеините имат 4 нива на своята структурна организация: първично, вторично, третично и кватернерно. Първичната структура е последователността от аминокиселинни остатъци в полипептидна верига. Първичната структура на протеин обикновено се описва с помощта на еднобуквени или трибуквени обозначения за аминокиселинни остатъци.Вторичната структура е локалното подреждане на фрагмент от полипептидна верига, стабилизирана от водородни връзки.Третичната структура е пространствената структура на полипептидна верига. В структурно отношение той се състои от вторични структурни елементи, стабилизирани чрез различни видове взаимодействия, в които хидрофобните взаимодействия играят критична роля. Кватернерна структура (или субединица, домен) - относителното разположение на няколко полипептидни вериги като част от един протеинов комплекс.

Ориз. 8. Структурна организация на протеините

НЕСТАНДАРТНИ АМИНОКИСЕЛИНИ

(Непротеиногенен)

В допълнение към стандартните аминокиселини има много други аминокиселини, които се наричат ​​непротеиногенни или нестандартни аминокиселини. Такива аминокиселини или не се намират в протеини (напр. L-карнитин, GABA) или не се произвеждат директно изолирано чрез стандартни клетъчни механизми (напр. хидроксипролин и селенометионин).

Нестандартните аминокиселини, открити в протеините, се образуват чрез посттранслационна модификация, т.е. модификация след транслация по време на процеса на протеинов синтез. Тези модификации често са необходими за функцията или регулирането на протеина; например карбоксилирането на глутамата подобрява свързването на калциевите йони, а хидроксилирането на пролина е важно за поддържането на съединителната тъкан. Друг пример е образуването на хипузин във фактора за иницииране на транслацията EIF5A чрез модификация на лизинов остатък. Такива модификации могат също да определят локализацията на протеина, например добавянето на дълги хидрофобни групи може да накара протеина да се свърже с фосфолипидната мембрана.

Някои нестандартни аминокиселини не се срещат в протеините. Това са лантионин, 2-аминоизомаслена киселина, дехидроаланин и гама-аминомаслена киселина. Нестандартните аминокиселини често се срещат като метаболитни междинни продукти за стандартните аминокиселини - например орнитинът и цитрулинът се срещат в орнитиновия цикъл като част от киселинния катаболизъм.

Рядко изключение от доминирането на алфа аминокиселините в биологията е бета аминокиселината бета-аланин (3-аминопропанова киселина), която се използва за синтезапантотенова киселина(витамин В5), компонент на коензим А в растенията и микроорганизмите. По-специално се произвежда бактерии на пропионовата киселина.

Функции на аминокиселините

БЕЛТЪЧНИ И НЕБЕЛТЪЧНИ ФУНКЦИИ

Много протеиногенни и непротеиногенни аминокиселини също играят важна роля, която не е свързана с образуването на протеини в тялото. Например, в човешкия мозък глутамат (стандартна глутаминова киселина) и гама-аминомаслена киселина ( GABA, нестандартна гама аминокиселина), са основните възбуждащи и инхибиторни невротрансмитери. Хидроксипролинът (основният компонент на колагеновата съединителна тъкан) се синтезира от паролин; за синтез се използва стандартната аминокиселина глицин порфирини, използвани в червените кръвни клетки. За транспортиране на липидите се използва нестандартен карнитин.

Поради тяхното биологично значение, аминокиселините играят важна роля в храненето и обикновено се използват в хранителни добавки, торове и обработка на храни. В промишлеността аминокиселините се използват в производството на лекарства, биоразградими пластмаси и хирални катализатори.

1. Аминокиселини, протеини и хранене

За информация относно биологичната роля и последствията от дефицита на аминокиселини в човешкото тяло, вижте таблиците на есенциалните и неесенциалните аминокиселини.

Когато се въвеждат в човешкото тяло чрез храната, 20-те стандартни аминокиселини се използват или за синтезиране на протеини и други биомолекули, или се окисляват до урея и въглероден диоксид като източник на енергия. Окисляването започва с отстраняване на аминогрупата чрез трансаминаза, след което аминогрупата се включва в цикъла на урея. Друг продукт на трансамидиране е кето киселина, която е част от цикъла на лимонената киселина. Глюкогенните аминокиселини също могат да бъдат превърнати в глюкоза чрез глюконеогенеза.

от 20 стандартни аминокиселини, 8 (валин, изолевцин, левцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин) се наричат ​​незаменими, защото човешкото тяло не може да ги синтезира независимо от други съединения в количествата, необходими за нормален растеж, те могат да бъдат получени само от храната. Въпреки това, според съвременните концепции, хистидин и аргининса също незаменими аминокиселини за деца.Други могат да бъдат условно необходими за хора на определена възраст или хора с определени заболявания.

Освен това, цистеин, таурин, се считат за полу-незаменими аминокиселини при децата (въпреки че тауринът технически не е аминокиселина), тъй като метаболитните пътища, които синтезират тези аминокиселини, все още не са напълно развити при децата. Необходимите количества аминокиселини също зависят от възрастта и здравословното състояние на индивида, така че тук е доста трудно да се дадат общи препоръки за хранене.

ПРОТЕИНИ

катерици (протеини, полипептиди) - високо молекулно теглоорганична материя, състоящ се от алфааминокиселини , свързани във верига пептидна връзка. В живите организми се определя аминокиселинният състав на протеините генетичен код, в повечето случаи 20 се използват в синтезастандартни аминокиселини.

Ориз. 9. Протеините не са само храна... Видове протеинови съединения.

Всеки жив организъм е изграден от протеини. Във всички процеси, протичащи в живите организми, участват различни форми на протеини. В човешкото тяло от протеини се образуват мускулите, връзките, сухожилията, всички органи и жлези, косата, ноктите; протеините се намират в течности и кости. Ензимите и хормоните, които катализират и регулират всички процеси в тялото, също са протеини.Недостигът на протеини в организма е опасен за здравето. Всеки протеин е уникален и съществува за специфични цели.

протеини -важна част храненеживотни и хора (основни източници: месо, птици, риба, мляко, ядки, бобови растения, зърнени храни; в по-малка степен: зеленчуци, плодове, горски плодове и гъби), тъй като телата им не могат да синтезират всички необходими аминокиселини и някои трябва да идват от протеинова храна. По време на храносмилането ензимите разграждат консумираните протеини до аминокиселини, които се използват за биосинтеза на собствените протеини на тялото или се разграждат допълнително за производство на енергия.

Заслужава да се подчертае, че съвременната наука за храненето твърди, че протеините трябва да задоволяват нуждите на тялото от аминокиселини не само като количество. Тези вещества трябва да влизат в човешкото тяло в определени пропорции едно към друго.

Процесът на синтез на протеини се случва постоянно в тялото. Ако поне една незаменима аминокиселина липсва, образуването на протеин спира.Това може да доведе до различни сериозни здравословни проблеми, от храносмилателни разстройства до депресия и забавен растеж при децата. Разбира се, това разглеждане на въпроса е много опростено, т.к Функциите на протеините в клетките на живите организми са по-разнообразни от функциите на други биополимери - полизахариди и ДНК.

Също така, в допълнение към протеините, аминокиселините образуват голям брой непротеинови вещества (виж по-долу), които изпълняват специални функции. Те включват например холин (подобно на витамин вещество, което е част от фосфолипидите и е предшественик на невротрансмитера ацетилхолин - Невротрансмитерите са химични вещества, които предават нервните импулси от една нервна клетка към друга. По този начин някои аминокиселини са от съществено значение за нормална мозъчна функция).

2. Непротеинови функции на аминокиселините

Аминокиселинен невротрансмитер

Забележка: Невротрансмитерите (невротрансмитери, посредници) са биологично активни химични вещества, чрез които се предава електрохимичен импулс от нервна клетка през синаптичното пространство между невроните, а също и, например, от неврони към мускулна тъкан или жлезисти клетки. За да получава информация от собствените си тъкани и органи, човешкото тяло синтезира специални химикали - невротрансмитери.Всички вътрешни тъкани и органи на човешкото тяло, „подчинени“ на автономната нервна система (ВНС), са снабдени с нерви (инервирани), т.е. функциите на тялото се контролират от нервни клетки. Те, подобно на сензори, събират информация за състоянието на тялото и я предават на съответните центрове, а от тях коригиращите въздействия отиват към периферията. Всяко нарушение на вегетативната регулация води до неправилно функциониране на вътрешните органи. Предаването на информация, или управлението, се осъществява с помощта на специални химически посредници, които се наричат ​​медиатори (от лат. mediator – посредник) или невротрансмитери. По своята химическа природа медиаторите принадлежат към различни групи: биогенни амини, аминокиселини, невропептиди и др. В момента са изследвани повече от 50 съединения, свързани с медиаторите.

В човешкото тяло много аминокиселини се използват за синтезиране на други молекули, например:

• Триптофанът е предшественик на невротрансмитера серотонин.

• L-тирозинът и неговият прекурсор фенилаланин са прекурсори на невротрансмитерите допамин катехоламини, епинефрин и норепинефрин.
  

• Глицинът е предшественик на порфирини като хема.
  

• Аргининът е прекурсор на азотния оксид.
  

• Орнитинът и S-аденозилметионинът са прекурсори на полиамините.
  

• Аспартат, глицин и глутамин са нуклеотидни прекурсори.
  

Въпреки това, не всички функции на други многобройни нестандартни аминокиселини. Някои нестандартни аминокиселини се използват от растенията за защита срещу тревопасни животни. Например, канаванинът е аналог на аргинина, който се намира в много бобови растения и в особено големи количества в Canavalia gladiata. Тази аминокиселина предпазва растенията от хищници като насекоми и може да причини заболяване при хората, когато се консумират някои непреработени бобови растения.

Класификация на протеиногенните аминокиселини

Нека разгледаме класификацията на примера на 20 протеиногенни α-аминокиселини, необходими за синтеза на протеини

Сред разнообразието от аминокиселини само 20 участват в вътреклетъчния протеинов синтез (протеиногенни аминокиселини). Също така в човешкото тяло са открити още около 40 непротеиногенни аминокиселини.Всички протеиногенни аминокиселини са α-аминокиселини. Техният пример може да се използва за показване на допълнителни методи за класификация. Имената на аминокиселините обикновено се съкращават до 3-буквено обозначение (вижте снимката на полипептидната верига в горната част на страницата). Специалистите по молекулярна биология също използват еднобуквени символи за всяка аминокиселина.

1. Според структурата на страничния радикалподчертаване:

• алифатни (аланин, валин, левцин, изолевцин, пролин, глицин) - съединения, които не съдържат ароматни връзки.
  
• ароматен (фенилаланин, тирозин, триптофан)

Ароматни съединения (арени) - циклични органични съединения, които съдържат ароматна система. Основните отличителни свойства са повишената стабилност на ароматната система и, въпреки ненаситеността, склонността към реакции на заместване, а не на добавяне. Има бензеноидни (арени и структурни производни на арени, съдържащи бензенови пръстени) и небензоидни (всички други) ароматни съединения. Ароматност- специално свойство на някои химични съединения, поради което спрегнатият пръстен от ненаситени връзки проявява необичайно висока стабилност;

• съдържащи сяра (цистеин, метионин), съдържащ серен атом S
  
• съдържащи OH група (серин, треонин, отново тирозин),
• съдържащи допълнителни COOH група(аспарагинова и глутаминова киселина),
• допълнителен NH2 група(лизин, аргинин, хистидин, също глутамин, аспарагин).

2. Според полярността на страничния радикал

Има неполярни аминокиселини (ароматни, алифатни) и полярни (незаредени, отрицателно и положително заредени).

3. Според киселинно-алкални свойства

Според киселинно-алкалните си свойства се делят на неутрални (повечето), киселинни (аспарагинова и глутаминова киселини) и основни (лизин, аргинин, хистидин) аминокиселини.

4. По незаменимост

Като необходими за организма се изолират тези, които не се синтезират в организма и трябва да се набавят с храната - незаменими аминокиселини (левцин, изолевцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). Заменимите аминокиселини включват онези аминокиселини, чийто въглероден скелет се образува в метаболитни реакции и е способен по някакъв начин да получи аминогрупа, за да образува съответната аминокиселина. Две аминокиселини са условно незаменими (аргинин, хистидин), т.е. техният синтез се извършва в недостатъчни количества, особено при деца.

Маса 1. Класификация на аминокиселините

Химическа структура	Полярност на страничната верига	Изоелектрична точка pI	Молекулна маса, g/mol	Степен на хидрофилност	Полярност на страничната верига
1. Алифатни				Силно хидрофилен
Аланин				Глутамин
Валин*				Аспарагин
Глицин				Глутаминова киселина	10,2
изолевцин*				Хистидин	10,3
левцин*				Аспарагинова киселина	11,0
2. Съдържащи сяра				Лизин*	15,0
Метионин*				Аргинин	20,0
цистеин				Умерено хидрофилен
3. Ароматни				Треонин*
Тирозин				серин
триптофан*				Триптофан*
Фенилаланин*				Пролин
4. Хидроксиаминокиселини				Тирозин
серин				Силно хидрофобен
Треонин*

3. Ролята на активния център в ензимната катализа

1. Киселинно-алкална катализа

2. Ковалентна катализа

15. Кинетика на ензимните реакции. Зависимост на скоростта на ензимните реакции от температурата, pH на средата, концентрацията на ензима и субстрата. Уравнение на Михаелис-Ментен, Km.

16. Ензимни кофактори: метални йони и тяхната роля в ензимната катализа. Коензимите като производни на витамините. Коензимни функции на витамини B6, pp и B2 на примера на трансаминази и дехидрогенази.

1. Ролята на металите в прикрепването на субстрата към активния център на ензима

2. Ролята на металите в стабилизирането на третичната и четвъртичната структура на ензима

3. Ролята на металите в ензимната катализа

4. Ролята на металите в регулацията на ензимната активност

1. Механизъм за пинг-понг

2. Последователен механизъм

17. Ензимно инхибиране: обратимо и необратимо; състезателни и несъстезателни. Лекарства като ензимни инхибитори.

1. Конкурентно инхибиране

2. Неконкурентно инхибиране

1. Специфични и неспецифични инхибитори

2. Необратими ензимни инхибитори като лекарства

19. Регулиране на каталитичната активност на ензимите чрез ковалентна модификация чрез фосфорилиране и дефосфорилиране (на примера на ензими за синтеза и разграждането на гликоген).

20. Асоцииране и дисоциация на протомери на примера на протеин киназа а и ограничена протеолиза при активиране на протеолитични ензими като начини за регулиране на каталитичната активност на ензимите.

21. Изоензими, техният произход, биологично значение, дайте примери. Определяне на ензими и изоензимен спектър на кръвна плазма с цел диагностика на заболявания.

22. Ензимопатиите са наследствени (фенилкетонурия) и придобити (скорбут). Използването на ензими за лечение на заболявания.

23. Обща схема на синтез и разлагане на пиримидинови нуклеотиди. Регламент. Оротацидурия.

24. Обща схема на синтез и разграждане на пуринови нуклеотиди. Регламент. подагра.

27. Азотните бази, включени в структурата на нуклеиновите киселини, са пурин и пиримидин. Нуклеотиди, съдържащи рибоза и дезоксирибоза. Структура. Номенклатура.

27. Хибридизация на нуклеинови киселини. Денатурация и ренативация на ДНК. Хибридизация (ДНК-ДНК, ДНК-РНК). Лабораторни диагностични методи, базирани на хибридизация на нуклеинова киселина (PCR)

29. Репликация. Принципи на репликация на ДНК. Етапи на репликация. Посвещение. Протеини и ензими, участващи в образуването на репликационната вилка.

30. Елонгация и терминация на репликацията. Ензими. Асиметричен синтез на ДНК. Фрагменти от Оказаки. Ролята на ДНК лигазата при образуването на непрекъснати и изоставащи вериги.

31. Увреждане и възстановяване на ДНК. Видове щети. Методи за възстановяване. Дефекти на репарационните системи и наследствени заболявания.

32. Транскрипционни характеристики на компонентите на системата за синтез на РНК. Структура на ДНК-зависима РНК полимераза: роля на субединици (α2ββ′δ). Иницииране на процеса. Удължаване, терминация на транскрипция.

33. Първичен препис и неговата обработка. Рибозимите като пример за каталитичната активност на нуклеиновите киселини. Биороля.

35. Сглобяване на полипептидна верига върху рибозома. Формиране на инициационния комплекс. Удължаване: образуване на пептидна връзка (реакция на транспептидация). Транслокация. Транслоказе. Прекратяване на договора.

1. Посвещение

2. Удължение

3. Прекратяване

36. Характеристики на синтеза и обработката на секретирани протеини (например колаген и инсулин).

37. Биохимия на храненето. Основните компоненти на човешката храна, тяхната биороля, ежедневна нужда от тях. Основни хранителни компоненти.

38. Протеиново хранене. Биологична стойност на протеините. Азотния баланс. Пълноценност на протеиновото хранене, протеинови норми в храненето, протеинов дефицит.

39. Смилане на протеини: гастроинтестинални протеази, тяхното активиране и специфичност, рН оптимум и резултат от действието. Образуването и ролята на солната киселина в стомаха. Защита на клетките от действието на протеазите.

1. Образуване и роля на солната киселина

2. Механизъм на активиране на пепсина

3. Свързани с възрастта особености на храносмилането на протеини в стомаха

1. Активиране на панкреатичните ензими

2. Специфика на протеазното действие

41. Витамини. Класификация, номенклатура. Провитамини. Хипо-, хипер- и авитаминози, причини. Витамин-зависими и витамин-резистентни състояния.

42. Минерални вещества на храната, макро- и микроелементи, биологична роля. Регионални патологии, свързани с липса на микроелементи.

3. Течливост на мембраните

1. Структура и свойства на мембранните липиди

45. Механизми на пренос на вещества през мембраните: проста дифузия, пасивен симпорт и антипорт, активен транспорт, регулирани канали. Мембранни рецептори.

1. Първичен активен транспорт

2. Вторичен активен транспорт

Мембранни рецептори

3. Ендергонични и екзергонични реакции

4. Свързване на екзергонични и ендергонични процеси в тялото

2. Структура на АТФ синтазата и синтеза на АТФ

3. Коефициент на окислително фосфорилиране

4.Респираторен контрол

50. Образуване на реактивни кислородни видове (синглетен кислород, водороден пероксид, хидроксилен радикал, пероксинитрил). Място на образуване, модели на реакции, тяхната физиологична роля.

51. . Механизмът на увреждащия ефект на реактивните кислородни видове върху клетките (пол, окисление на протеини и нуклеинови киселини). Примери за реакции.

1) Иницииране: образуване на свободен радикал (l)

2) Развитие на веригата:

3) Разрушаване на липидната структура

1. Структура на пируват дехидрогеназния комплекс

3. Връзка между окислителното декарбоксилиране на пирувата и cpe

53. Цикъл на лимонената киселина: последователност от реакции и характеристики на ензимите. Ролята на цикъла в метаболизма.

1. Последователност от реакции на цитратния цикъл

54. Цикъл на лимонената киселина, диаграма на процеса. Комуникация на цикъла с цел пренос на електрони и протони. Регулиране на цикъла на лимонената киселина. Анаболни и анаплеротични функции на цитратния цикъл.

55. Основни животински въглехидрати, биологична роля. Въглехидрати в храната, смилане на въглехидрати. Усвояване на продукти от храносмилането.

Методи за определяне на кръвната захар

57. Аеробна гликолиза. Последователност от реакции, водещи до образуване на пируват (аеробна гликолиза). Физиологично значение на аеробната гликолиза. Използване на глюкоза за синтез на мазнини.

1. Етапи на аеробна гликолиза

58. Анаеробна гликолиза. Гликолитична оксидоредукционна реакция; субстратно фосфорилиране. Разпределение и физиологично значение на анаеробното разграждане на глюкозата.

1. Реакции на анаеробна гликолиза

59. Гликоген, биологично значение. Биосинтеза и мобилизация на гликоген. Регулиране на синтеза и разграждането на гликоген.

61. Наследствени нарушения на метаболизма на монозахаридите и дизахаридите: галактоземия, непоносимост към фруктоза и дизахариди. Гликогенози и агликогенози.

2. Агликогенози

62. Липиди. Основни характеристики. Биологична роля. Класификация на липидите Висши мастни киселини, структурни особености. Полиенови мастни киселини. Триацилглицероли...

64. Отлагане и мобилизиране на мазнини в мастната тъкан, физиологичната роля на тези процеси. Ролята на инсулина, адреналина и глюкагона в регулацията на мастния метаболизъм.

66. Разграждане на мастни киселини в клетката. Активиране и прехвърляне на мастни киселини в митохондриите. B-окисление на мастни киселини, енергиен ефект.

67. Биосинтеза на мастни киселини. Основни етапи на процеса. Регулиране на метаболизма на мастни киселини.

2. Регулиране на синтеза на мастни киселини

69. Холестерол. Пътища на навлизане, използване и отделяне от тялото. Ниво на серумния холестерол. Биосинтеза на холестерола, нейните етапи. Регулиране на синтеза.

Съставът на холестерола в тялото, начините за неговото използване и елиминиране.

1. Механизъм на реакцията

2. Органоспецифичните аминотрансферази действат и действат

3. Биологично значение на трансаминирането

4. Диагностична стойност на определянето на аминотрансфераза в клиничната практика

1. Окислително дезаминиране

74. Индиректно дезаминиране на аминокиселини. Диаграма на процеса, субстрати, ензими, кофактори.

3. Неокисляващ дезамитроат

76. Оринитин цикъл на образуване на урея. Химия, място на процеса. Енергийният ефект на процеса, неговото регулиране. Количествено определяне на серумната урея, клинично значение.

2. Образуване на спермидин и спермин, тяхната биологична роля

78. Обмяна на фенилаланин и тирозин. Характеристики на метаболизма на тирозин в различни тъкани.

79. Ендокринни, паракринни и автокринни системи за междуклетъчна комуникация. Ролята на хормоните в системата за регулиране на метаболизма. Регулиране на синтеза на хормони на принципа на обратната връзка.

80. Класификация на хормоните по химична структура и биологична функция.

1. Класификация на хормоните по химична структура

2. Класификация на хормоните според биологичните функции

1. Обща характеристика на рецепторите

2. Регулиране на броя и активността на рецепторите

82. Циклични amph и hmph като вторични посланици. Активиране на протеин кинази и фосфорилиране на протеини, отговорни за проявата на хормонални ефекти.

3. Предаване на сигнал през рецептори, свързани с йонни канали

85. Хормони на хипоталамуса и предния дял на хипофизата, химична същност и биологична роля.

2. Кортиколиберин

3. GnRH

4. Соматолиберин

5.Соматостатин

1. Хормон на растежа, пролактин

2. Тиротропин, лутеинизиращ хормон и фоликулостимулиращ хормон

3. Група хормони, образувани от проопиомеланокортин

4. Хормони на задната хипофизна жлеза

86. Регулиране на водно-солевия метаболизъм. Структура, механизъм на действие и функции на алдостерон и вазопресин. Ролята на системата ренин-ангиотензин-алдостерон. Предсърден натриуретичен фактор.

1. Синтез и секреция на антидиуретичен хормон

2. Механизъм на действие

3. Безвкусен диабет

1. Механизъм на действие на алдостерона

2. Ролята на системата ренин-ангиотензин-алдостерон в регулацията на водно-солевия метаболизъм

3. Възстановяване на обема на кръвта при дехидратация на тялото

4. Хипералдостеронт

87. Регулация на обмена на калциеви и фосфатни йони. Структура, биосинтеза и механизъм на действие на паратироидния хормон, калцитонин и калцитриол Причини и прояви на рахит, хипо- и хиперпаратиреоидизъм.

1. Синтез и секреция на ПТХ

2. Ролята на паратироидния хормон в регулацията на калциевата и фосфатната обмяна

3. Хиперпаратироидизъм

4. Хипопаратироидизъм

1. Структура и синтез на калцитриол

2. Механизъм на действие на калцитриол

3. Рахит

2. Биологични функции на инсулина

3. Механизъм на действие на инсулина

1. Инсулинозависим захарен диабет

2. Инсулинонезависим захарен диабет

1. Симптоми на диабет

2. Остри усложнения на захарния диабет. Механизми на развитие на диабетна кома

3. Късни усложнения на захарния диабет

1. Биосинтеза на йодтиронини

2. Регулиране на синтеза и секрецията на йодтиронини

3. Механизъм на действие и биологични функции на йодтиронините

4. Заболявания на щитовидната жлеза

90. Хормони на надбъбречната кора (кортикостероиди). Тяхното влияние върху клетъчния метаболизъм. Промени в метаболизма при хипо- и хиперфункция на надбъбречната кора.

3. Метаболитни промени при хипо- и хиперфункция на надбъбречната кора

91. Хормони на надбъбречната медула. Секреция на катехоламини. Механизъм на действие и биологични функции на катехоламините. Патология на надбъбречната медула.

1. Синтез и секреция на катехоламини

2. Механизъм на действие и биологични функции на катехоламините

3. Патология на надбъбречната медула

1. Основни ензими на микрозомалните електронни транспортни вериги

2. Функциониране на цитохром р450

3. Свойства на микрозомалната окислителна система

93.Разпадане на хема. Схема на процеса, местоположение. "Директен" и "индиректен" билирубин, неговата неутрализация в черния дроб Диагностична стойност на определяне на билирубин в кръвта и урината.

94. . Нарушения на катаболизма на хема. Жълтеница: хемолитична, новородена жълтеница, хепатоцелуларна, механична, наследствена (нарушен синтез на udp-глюкуронилтрансфераза).

1. Хемолитична (супрахепатална) жълтеница

2. Хепатоцелуларна (чернодробна) жълтеница

3. Механична или обструктивна (субхепатална) жълтеница

1. Участие на трансферазите в реакциите на конюгация

2. Ролята на епоксидните хидролази в образуването на диоли

96. Човешки хемоглобини, структура. Пренос на кислород и въглероден диоксид. Фетален хемоглобин и неговото физиологично значение. Хемоглобинопатии.

98. Серумни протеини, биологичната роля на основните протеинови фракции, значението на тяхното определяне за диагностика на заболявания. Състав и функции на някои протеини в кръвната плазма

98. Ензими на кръвната плазма, ензимна диагностика. Количествено определяне на аминотрансферазната активност (AlAt, AsAt).

Аминотрансферази

Аланин аминотрансфераза (алат)

99. Колаген: особености на аминокиселинния състав, първична и пространствена структура. Характеристики на биосинтеза и узряване на колаген. Ролята на аскорбиновата киселина в узряването на колагена.

104. Значението на водата за живота на организма. Разпределение на водата в тъканите, концепцията за вътреклетъчни и извънклетъчни течности. Воден баланс, регулиране на водния метаболизъм.

1. Предмет и задачи на биологичната химия.Биохимията като молекулярно ниво на изследване на структурната организация, анаболизма и катаболизма на живата материя. Мястото на биохимията сред другите биологични дисциплини. Значението на биохимията в обучението на лекар и за медицината.

Биохимията е наука за химичния състав на живата материя, химичните процеси, протичащи в живите организми, както и връзката на тези трансформации с дейността на органите и тъканите. Така биохимията се състои от три части: 1) статична биохимия(това е анализ на химичния състав на живите организми); 2) динамична биохимия(изучава съвкупността от трансформацията на веществата и енергията в тялото); 3) функционална биохимия(разглежда процесите, залегнали в различни прояви на живота).

Основенза биохимията е да изясни функционалната, т.е. биологичната цел на всички химични вещества и физикохимични процеси в живия организъм, както и механизма на нарушаване на тези функции при различни заболявания. Съвременната биохимия решава следните проблеми: 1. Биотехнологични, т.е. създаване на фармацевтични продукти (хормони, ензими), регулатори на растежа на растенията, продукти за борба с вредителите, хранителни добавки. 2. Провежда разработването на нови методи и средства за диагностика и лечение на наследствени заболявания, канцерогенеза, природата на онкогените и онкопротеините. 3. Провежда разработването на методи за генно и клетъчно инженерство за получаване на принципно нови породи животни и растителни форми с по-ценни качества. 4. Изучава молекулярните основи на паметта, психиката, биоенергията, храненето и редица други задачи.

Биологичната химия изучава молекулярните процеси, които са в основата на развитието и функционирането на организмите. Биохимията използва методите на “молекулярните” науки – химия, физикохимия, молекулярна физика и в това отношение самата биохимия е молекулярна наука. Основните крайни задачи на биохимията обаче са в областта на биологията: тя изучава законите на биологичната, а не на химическата форма на движение на материята. От друга страна, „молекулярните изобретения“ на природата, открити от биохимиците, намират приложение в небиологичните отрасли на знанието и индустрията (молекулярна бионика, биотехнология). В такива случаи биохимията действа като метод, а предмет на изследване и развитие са проблеми, които надхвърлят биологията.

Живите организми са в постоянна и неразривна връзка с околната среда. Тази връзка се осъществява в процеса на метаболизма. Метаболизмът включва 3 етапа: навлизане на вещества в организма, обмяна на веществата и освобождаване на крайни продукти от тялото.

Приемането на вещества в тялото става в резултат на дишане (кислород) и хранене. В стомашно-чревния тракт храната се усвоява (разгражда се на прости вещества). По време на храносмилането се извършва хидролиза на полимери (протеини, полизахариди и други сложни органични вещества) до мономери, които се абсорбират в кръвта и се включват в междинния метаболизъм.

Междинният метаболизъм (вътреклетъчен метаболизъм) включва 2 вида реакции: катаболизъм и анаболизъм.

Катаболизъм- процес на разграждане на органични молекули до крайни продукти. Крайните продукти на превръщането на органични вещества в животните и хората са CO 2, H 2 O и урея. Процесите на катаболизъм включват метаболити, образувани както по време на храносмилането, така и по време на разграждането на структурни и функционални компоненти на клетките.

Катаболитните реакции са придружени от освобождаване на енергия (екзергонични реакции).

Анаболизъмсъчетава биосинтетични процеси, при които прости градивни елементи се комбинират в сложни макромолекули, необходими на тялото. Анаболните реакции използват енергия, освободена по време на катаболизма (ендергонични реакции).

Почти всяко заболяване започва с увреждане (нарушение) на една реакция в клетъчния метаболизъм, след което се разпространява в тъкан, орган и целия организъм. Метаболитните нарушения водят до нарушаване на хомеостазата в биологичните течности на човешкото тяло, което е придружено от промени в биохимичните показатели.

Голямото значение на клиничните и биохимичните методи за изследване на биологични течности е голямо в медицината и е важно за обучението на медицински лаборанти. Достатъчно е да припомним, че само в човешката кръв могат да се определят около 1000 метаболитни параметри с помощта на съвременни методи на биохимично изследване.

Биохимичните показатели на биологичните среди на човешкото тяло се използват широко в:

1. диагностициране на заболяването, особено диференциална диагноза;

2. избор на метод на лечение;

3.контрол за правилността на предписаното лечение;

4. резултатите от биохимичните изследвания служат като един от критериите за излекуване на патологичния процес;

5.скрининг (откриване на заболяването на предклиничен етап);

6.мониторинг (проследяване на хода на заболяването и резултата от лечението);

7. прогноза (информация за възможния изход от заболяването).

2. Аминокиселини, които изграждат протеините, тяхната структура и свойства. Пептиди.

Биологична роля на аминокиселините и пептидите.

1. Общи структурни характеристики на аминокиселините, които изграждат протеините

Обща структурна характеристика на аминокиселините е наличието на амино и карбоксилни групи, свързани към един и същ α-въглероден атом. R - аминокиселинен радикал - в най-простия случай е представен от водороден атом (глицин), но може да има и по-сложна структура. Във водни разтвори с неутрална рН стойност аминокиселините съществуват под формата на биполярни йони. За разлика от останалите 19 α-аминокиселини, пролинът е иминокиселина, чийто радикал е свързан както с α-въглеродния атом, така и с аминогрупата, в резултат на което молекулата придобива циклична структура.

19 от 20 аминокиселини съдържат асиметричен въглероден атом в α-позиция, към който са свързани 4 различни заместващи групи. В резултат на това тези аминокиселини в природата могат да бъдат намерени в две различни изомерни форми - L и D. Изключение прави глицинът, който няма асиметричен β-въглероден атом, тъй като неговият радикал е представен само от водороден атом. Протеините съдържат само L-изомери на аминокиселини.

Чистите L- или D-стереоизомери могат за дълъг период от време спонтанно и неензимно да се превърнат в еквимоларна смес от L- и D-изомери. Този процес се нарича рацемизация. Рацемизацията на всяка L-аминокиселина при дадена температура протича с определена скорост. Всичките 20 аминокиселини в човешкото тяло се различават по структура, размер и физикохимични свойства на радикалите, свързани с α-въглеродния атом.

2. Класификация на аминокиселините според химическата структура на радикалите

Според тяхната химична структура аминокиселините могат да бъдат разделени на алифатни, ароматни и хетероциклични.

Алифатните радикали могат да съдържат функционални групи, които им придават специфични свойства: карбоксилни (-COOH), амино (-NH 2), тиолови (-SH), амидни (-CO-NH 2), хидроксилни (-OH) и гуанидинови групи.

За записване на аминокиселинни остатъци в пептидни и протеинови молекули се използват трибуквени съкращения на техните тривиални имена, а в някои случаи и еднобуквени символи

3. Класификация на аминокиселините според разтворимостта на техните радикали във вода

Всичките 20 аминокиселини в протеините на човешкото тяло могат да бъдат групирани според способността на техните радикали да се разтварят във вода. Радикалите могат да бъдат подредени в непрекъсната серия, като се започне от напълно хидрофобни и се стигне до силно хидрофилни.

Разтворимостта на аминокиселинните радикали се определя от полярността на функционалните групи, които изграждат молекулата (полярните групи привличат вода, неполярните групи я отблъскват).

Аминокиселини с неполярни радикали

Неполярните (хидрофобни) радикали включват радикали с алифатни въглеводородни вериги (радикали аланин, валин, левцин, изолевцин, пролин и метионин) и ароматни пръстени (радикали фенилаланин и триптофан). Радикалите на такива аминокиселини във вода се стремят един към друг или към други хидрофобни молекули, в резултат на което повърхността на техния контакт с вода намалява.

Аминокиселини с полярни незаредени радикали

Радикалите на тези аминокиселини са по-добре разтворими във вода от хидрофобните радикали, тъй като съдържат полярни функционални групи, които образуват водородни връзки с водата. Те включват серин, треонин и тирозин, които имат хидроксилни групи, аспарагин и глутамин, които съдържат амидни групи, и цистеин с неговата тиолова група.

Аминокиселини с полярни отрицателно заредени радикали

Тази група включва аспарагинова и глутаминова аминокиселини, които имат допълнителна карбоксилна група в радикала, която се дисоциира при рН около 7,0, за да образува COO - и H +. Следователно радикалите на тези аминокиселини са аниони. Йонизираните форми на глутаминовата и аспарагиновата киселина се наричат ​​съответно глутамат и аспартат.

Аминокиселини с полярни положително заредени радикали

Лизинът и аргининът имат допълнителна положително заредена група в радикала. В лизин втората аминогрупа, способна да прикрепи Н +, се намира в β-позиция на алифатната верига, а в аргинина гуанидиновата група придобива положителен заряд.В допълнение, хистидинът съдържа слабо йонизирана имидазолова група, следователно , с физиологични колебания в стойностите на pH (от 6,9 до 7,4) хистидинът се зарежда неутрално или положително. С увеличаване на броя на протоните в средата, имидазоловата група на хистидина е в състояние да прикрепи протон, придобивайки положителен заряд, а с увеличаване на концентрацията на хидроксилни групи може да дари протон, губейки положителния заряд на радикалното. Положително заредените радикали са катиони.Полярно заредените радикали на аминокиселините имат най-голяма разтворимост във вода.

4. Промяна в общия заряд на аминокиселините в зависимост от pH на средата

При неутрални стойности на pH всички киселинни (способни да даряват H +) и всички основни (способни да добавят H +) функционални групи са в дисоциирано състояние.

Следователно, в неутрална среда, аминокиселините, съдържащи недисоцииращ радикал, имат общ заряд нула. Аминокиселините, съдържащи киселинни функционални групи, имат нетен отрицателен заряд, докато аминокиселините, съдържащи основни функционални групи, имат нетен положителен заряд.

Промяната на рН към киселинната страна (т.е. повишаване на концентрацията на Н + в средата) води до потискане на дисоциацията на киселинните групи. В силно кисела среда всички аминокиселини придобиват положителен заряд.

Напротив, увеличаването на концентрацията на ОН - групите причинява елиминирането на Н + от основните функционални групи, което води до намаляване на положителния заряд. В силно алкална среда всички аминокиселини имат нетен отрицателен заряд.

5. Модифицирани аминокиселини, присъстващи в протеините

Само 20-те изброени аминокиселини участват пряко в синтеза на протеини в човешкото тяло. Някои протеини обаче съдържат нестандартно модифицирани аминокиселини - производни на една от тези 20 аминокиселини.

Модификациите на аминокиселинните остатъци вече се извършват в състава на протеините, т.е. едва след завършване на техния синтез. Въвеждането на допълнителни функционални групи в структурата на аминокиселините придава на протеините свойствата, необходими за изпълнението на специфични функции.

6. Химични реакции, използвани за откриване на аминокиселини

Реакцията на нинхидрин може да се използва за откриване и количествено определяне на аминокиселини в разтвор.

Тази реакция се основава на факта, че безцветният нинхидрин, реагирайки с аминокиселина, кондензира под формата на димер през азотен атом, отстранен от аминогрупата на аминокиселината. В резултат на това се образува червено-виолетов пигмент. В същото време настъпва декарбоксилиране на аминокиселината, което води до образуването на CO 2 и съответния алдехид. Реакцията на нинхидрин се използва широко при изследване на първичната структура на протеините.Тъй като интензитетът на цвета е пропорционален на количеството аминокиселини в разтвора, тя се използва за измерване на концентрацията на β-аминокиселини.

Специфични реакции към отделни аминокиселини

Качественото и количественото определяне на отделните аминокиселини е възможно поради наличието на специални функционални групи в техните радикали.

Аргининът се определя с помощта на качествена реакция към гуанидиновата група (реакция на Sakaguchi), а цистеинът се открива чрез реакцията на Foll, специфична за SH групата на дадена аминокиселина. Наличието на ароматни аминокиселини в разтвор се определя от ксантопротеиновата реакция (реакция на нитриране), а наличието на хидроксилна група в ароматния пръстен на тирозина се определя от реакцията на Millon.

B. Пептидна връзка. Структура и биологични свойства на пептидите

3.Биологична роля на пептидите

Човешкото тяло произвежда много пептиди, които участват в регулирането на различни биологични процеси и имат висока физиологична активност.

Функциите на пептидите зависят от тяхната първична структура. Ангиотензин I е много подобен по структура на ангиотензин II (има само две допълнителни аминокиселини в С-края), но няма биологична активност.

Промените в аминокиселинния състав на пептидите често водят до загуба на едни и появата на други биологични свойства.

Тъй като пептидите са мощни регулатори на биологични процеси, те могат да се използват като лекарства. Основната пречка за терапевтичната употреба е бързото им разрушаване в организма. Един от най-важните резултати от изследванията е не само изследването на структурата на пептидите, но и производството на синтетични аналози на естествени пептиди с целенасочени промени в тяхната структура и функции.

Откритите и изследвани в момента пептиди могат да бъдат разделени на групи според основното им физиологично действие:

пептиди с хормонална активност (окситоцин, вазопресин, хипоталамични освобождаващи хормони, меланоцит-стимулиращ хормон, глюкагон и др.);

пептиди, които регулират храносмилателните процеси (гастрин, холецистокинин, вазоинтестинален пептид, стомашен инхибиторен пептид и др.);

пептиди, които регулират съдовия тонус и кръвното налягане (брадикинин, калидин, ангиотензин II);

пептиди, които регулират апетита (лептин, невропептид Y, меланоцит-стимулиращ хормон, (?-ендорфини);

пептиди, които имат аналгетичен ефект (енкефалини и ендорфини и други опиоидни пептиди). Аналгетичният ефект на тези пептиди е стотици пъти по-голям от аналгетичния ефект на морфина;

пептиди, участващи в регулацията на висшата нервна дейност, в биохимичните процеси, свързани с механизмите на съня, ученето, паметта, възникването на чувство на страх и др.

3. Първична структура на белтъците. Пептидна връзка, нейните характеристики (сила, множественост, копланарност, цис-, транс-изомерия). Значението на първичната структура за нормалното функциониране на протеините (използвайки примера на хемоглобина С).

Първичната структура на протеините е линейна полипептидна верига от аминокиселини, свързани с пептидни връзки. Първичната структура е най-простото ниво на структурна организация на протеинова молекула. Висока стабилност му придават ковалентните пептидни връзки между α-аминогрупата на една аминокиселина и α-карбоксилната група на друга аминокиселина.

Ако иминогрупата на пролин или хидроксипролин участва в образуването на пептидна връзка, тогава тя има различен външен вид.

Когато в клетките се образуват пептидни връзки, карбоксилната група на една аминокиселина първо се активира и след това се комбинира с аминогрупата на друга. Лабораторният синтез на полипептиди се извършва приблизително по същия начин.

Пептидната връзка е повтарящ се фрагмент от полипептидна верига. Той има редица характеристики, които засягат не само формата на първичната структура, но и по-високите нива на организация на полипептидната верига:

копланарност - всички атоми, включени в пептидната група, са в една и съща равнина;

способността да съществува в две резонансни форми (кето или енолна форма);

транс позиция на заместителите спрямо C-N връзката;

способността да образуват водородни връзки и всяка от пептидните групи може да образува две водородни връзки с други групи, включително пептидни.

Изключение правят пептидните групи, включващи аминогрупата на пролин или хидроксипролин. Те могат да образуват само една водородна връзка. Това влияе върху образуването на вторичната структура на протеина. Полипептидната верига в областта, където се намира пролин или хидроксипролин, лесно се огъва, тъй като не се държи, както обикновено, от втора водородна връзка.

Характеристики на първичната структура на протеина . В гръбнака на полипептидната верига твърдите структури (плоски пептидни групи) се редуват с относително подвижни области (-CHR), които са способни да се въртят около връзки. Такива структурни характеристики на полипептидната верига влияят върху нейното пространствено разположение.

2.Характеристики на пептидната връзка

Пептидната връзка има характеристиката на частична двойна връзка, така че е по-къса от другите връзки на пептидния скелет и в резултат на това има малка подвижност. Електронната структура на пептидната връзка определя плоската, твърда структура на пептидната група. Равнините на пептидните групи са разположени под ъгъл една спрямо друга.

Връзката между α-въглеродния атом и β-аминогрупата или β-карбоксилната група е способна на свободно въртене (макар и ограничена от размера и природата на радикалите), което позволява на полипептидната верига да приема различни конфигурации.

Пептидните връзки обикновено са разположени в транс конфигурация, т.е. α-Въглеродните атоми са разположени от противоположните страни на пептидната връзка. В резултат на това страничните радикали на аминокиселините са разположени на най-голямо разстояние един от друг в пространството.

Пептидните връзки са много силни и не се разкъсват спонтанно при нормални условия в клетките (неутрална среда, телесна температура). В лабораторни условия хидролизата на протеиновите пептидни връзки се извършва в запечатана ампула с концентрирана (6 mol/l) солна киселина, при температура над 105 ° C, като се извършва пълна хидролиза на протеина до свободни аминокиселини за около ден.

В живите организми пептидните връзки в протеините се разрушават с помощта на специални протеолитични ензими (от англ. протеин-протеин, лизис-разрушаване), наричани още протеази или пептидни хидролази.

За откриване на протеини и пептиди в разтвор, както и за тяхното количествено определяне се използва биуретовата реакция (положителен резултат за вещества, съдържащи най-малко две пептидни връзки).

Химическата природа на всеки протеин е уникална и тясно свързана с неговата биологична функция. Способността на протеина да изпълнява присъщата му функция се определя от неговата първична структура. Дори малки промени в последователността на аминокиселините в протеина могат да доведат до сериозни нарушения в неговото функциониране, причинявайки сериозно заболяване. Болестите, свързани с нарушения в първичната структура на протеините, се наричат ​​молекулярни заболявания. Към днешна дата са открити няколко хиляди такива заболявания. Едно от молекулярните заболявания е сърповидно-клетъчната анемия, причината за която се крие в нарушение на първичната структура на хемоглобина. При хора с вродена аномалия в структурата на хемоглобина полипептидната верига, състояща се от 146 аминокиселинни остатъка, има валин на шесто място, докато при здрави хора на това място има глутаминова киселина. Анормалният хемоглобин пренася кислорода по-лошо, а червените кръвни клетки на пациентите имат сърповидна форма. Болестта се проявява в бавно развитие и обща слабост на тялото.

ОПРЕДЕЛЕНИЕ

Аминокиселини– органични бифункционални съединения, които включват карбоксилна група – COOH и аминогрупа – NH2.

В зависимост от относителното разположение на двете функционални групи се разграничават α-, β- и γ-аминокиселини:

CH 3 -CH(NH 2)-COOH (α-аминопропионова киселина)

CH 2 (NH 2)-CH 2 -COOH (β – аминопропионова киселина)

Най-важните представители на аминокиселините са: глицин (H 2 N-CH 2 -COOH), аланин (CH 3 -CH(NH 2)-COOH), фенилаланин (C 6 H 5 -CH 2 -CH (NH 2) -COOH), глутаминова киселина (HOOC-(CH 2) 2 -CH(NH 2)-COOH), лизин (H 2 N-(CH 2) 4 -CH(NH 2)-COOH), серин (HO-CH 2 -CH (NH 2) -COOH) и цистеин (HS-CH 2 -CH (NH 2) -COOH).

Изомерия

Аминокиселините се характеризират със следните видове изомерия: въглероден скелет, позиция на функционалните групи и оптична изомерия.

Физични свойства на аминокиселините

Аминокиселините са твърди кристални вещества, които са силно разтворими във вода. Те се топят при високи температури с разлагане.

Касова бележка

Аминокиселините се получават чрез заместване на халоген с аминогрупа в халогенирани карбоксилни киселини. Най-общо уравнението на реакцията ще изглежда така:

R-CH(Cl)-COOH + NH 3 = R-CH(NH 3 + Cl -) = NH 2 –CH(R)-COOH

Химични свойства на аминокиселините

Аминокиселините са амфотерни съединения. Те реагират както с киселини, така и с основи:

NH 2 –CH 2 -COOH + HCl = Cl

NH 2 –CH 2 -COOH + NaOH= NH 2 –CH 2 -COONa + H 2 O

Когато аминокиселините се разтварят във вода, аминогрупата и карбоксилната група реагират една с друга, за да образуват съединения, наречени вътрешни соли:

H 2 N –CH 2 -COOH ↔ + H 3 N-CH 2 COO —

Вътрешната молекула на солта се нарича биполярен йон.

Водните разтвори на аминокиселините имат неутрална, алкална и кисела среда в зависимост от броя на функционалните групи. Например глутаминовата киселина образува киселинен разтвор, тъй като съдържа две карбоксилни групи и една аминогрупа, а лизинът образува алкален разтвор, т.к. съдържа една карбоксилна група и две амино групи.

Две молекули на аминокиселини могат да взаимодействат една с друга. В този случай водната молекула се отделя и се образува продукт, в който фрагменти от молекулата са свързани помежду си чрез пептидна връзка (-CO-NH-). Например:

Полученото съединение се нарича дипептид. Веществата, изградени от много аминокиселинни остатъци, се наричат ​​полипептиди. Пептидите се хидролизират от киселини и основи.

α-Аминокиселините играят специална роля в природата, тъй като тяхната съвместна поликондензация в естествени условия произвежда най-важните вещества за живота - протеини.

Освен това аминокиселините имат всички химични свойства на карбоксилните киселини (по карбоксилната група) и амините (по аминогрупата).

катерици

ОПРЕДЕЛЕНИЕ

Протеини (протеини, полипептиди)- органични вещества с високо молекулно тегло, състоящи се от алфа аминокиселини, свързани във верига чрез пептидна връзка.

В живите организми аминокиселинният състав на протеините се определя от генетичния код; в повечето случаи по време на синтеза се използват 20 стандартни аминокиселини. Техните многобройни комбинации създават протеинови молекули с голямо разнообразие от свойства. В допълнение, аминокиселинните остатъци в протеина често са обект на пост-транслационни модификации, които могат да възникнат както преди протеинът да започне да изпълнява своята функция, така и по време на неговата „работа“ в клетката. Често в живите организми няколко молекули от различни протеини образуват сложни комплекси, например фотосинтетичния комплекс.

Протеините имат свойството амфотерност, тоест в зависимост от условията те проявяват както киселинни, така и основни свойства. Протеините съдържат няколко типа химични групи, които са способни да се йонизират във воден разтвор: карбоксилни остатъци на страничните вериги на киселинни аминокиселини (аспарагинова и глутаминова киселина) и азотсъдържащи групи на страничните вериги на основни аминокиселини (предимно ε- аминогруплизин и амидиновия остатък CNH(NH2) аргинин и в малко по-малка степен имидазоловия хистидинов остатък).

Протеините се различават по степента си на разтворимост във вода. Водоразтворимите протеини се наричат ​​албумини и включват кръвни и млечни протеини. Неразтворимите протеини или склеропротеините включват например кератин (протеинът, който изгражда косата, козината на бозайниците, перата на птиците и др.) и фиброинът, който е част от коприната и паяжините. Разтворимостта на протеина се определя не само от неговата структура, но и от външни фактори като природата на разтворителя, йонната сила и pH на разтвора.

13. Класификация и номенклатура на ензимите, примери

1. Оксидоредукти

2. Трансфери

3.Хидролази

4. Лиази

5. Изомерази

6. Лигази (синтетази)

15. Кинетика на ензимните реакции. Зависимост на скоростта на ензимната реакция от температурата, pH на средата, концентрацията на ензимите и субстрата. Уравнение на Михаелис-Ментен, Km.

16. Ензимни кофактори: метални йони и тяхната роля в ензимната катализа. Коензимите като производни на витамините. Коензимни функции на витамини B6, pp, B2 на примера на трансаминази и дехидрогенази.

17. Инхибиране на ензимната активност: обратимо (конкурентно и неконкурентно)

1. Конкурентно инхибиране

2. Неконкурентно инхибиране

19. Регулиране на каталитичната активност на ензимите чрез ковалентна модификация чрез фосфорилиране и дефосфорилиране.

20. Асоцииране и дисоциация на протомери на примера на протеин киназа а и ограничена протеолиза при активиране на протеолитичните ензими като начини за регулиране на протеолитичната активност на ензимите.

21. Изоензими: произход, биологично значение, примери. Определяне на ензими и изоензимен спектър на кръвна плазма с цел диагностика на заболявания.

22. Ензимопатиите са наследствени (фенилкетонурия) и придобити (скорбут). Използването на ензими за лечение на заболявания.

23. Обща схема на синтез и разлагане на пиримидинови нуклеотиди. Регламент. Оротоцидурия.

24. Обща схема на синтез и разграждане на пуринови нуклеотиди. Регламент. подагра.

27. Хибридизация на нуклеинови киселини. Денатурация и ренативация на ДНК. Хибридизация (ДНК-ДНК, ДНК-РНК). Лабораторни диагностични методи, базирани на хибридизация на нуклеинови киселини.

29. Репликация. Принципи на репликация на ДНК. Етапи на репликация. Посвещение. Протеини и ензими, участващи в образуването на репликационната вилка.

30. Елонгация и терминация на репликацията. Ензими. Асиметричен синтез на ДНК. Фрагменти от Оказаки. Ролята на ДНК лигазата при образуването на непрекъснати и изоставащи вериги.

31. Увреждане и възстановяване на ДНК. Видове щети. Методи за възстановяване. Дефекти на репарационните системи и наследствени заболявания.

32. Транскрипция. Характеристики на компонентите на системата за синтез на РНК. Структура на ДНК-зависимата РНК полимераза: роля на субединиците. Иницииране на процеса. Удължаване, терминиране, транскрипция.

33. Първичен препис и неговата обработка. Рибозимите като пример за каталитичната активност на нуклеиновите киселини. Биороля.

35. Сглобяване на полипептидна верига върху рибозома. Формиране на инициационния комплекс. Удължаване: образуване на пептидна връзка (реакция на транспептидация). Транслокация. Транслоказе. Прекратяване на договора.

1. Посвещение

2. Удължение

3. Прекратяване

36. Характеристики на синтеза и обработката на секретирани протеини (например колаген и инсулин).

37. Биохимия на храненето. Основните компоненти на човешката храна, тяхната биороля, ежедневна нужда от тях. Основни хранителни компоненти.

38. Протеиново хранене. Биологична стойност на протеините. Азотния баланс. Пълноценност на протеиновото хранене, протеинови норми в храненето, протеинов дефицит.

39. Смилане на протеини: гастроинтестинални протеази, тяхното активиране и специфичност, рН оптимум и резултат от действието. Образуването и ролята на солната киселина в стомаха. Защита на клетките от действието на протеазите.

40. Усвояване на продукти от храносмилането. Транспорт на ак в чревните клетки. Характеристики на ак транспорта в хепатоцитите. Y-глутамилов цикъл. Нарушено храносмилане и усвояване на ак.

42. Минерални вещества на храната, макро- и микроелементи, биологична роля. Регионални патологии, свързани с липса на микроелементи.

43. Биологични мембрани, структура, функции и общи свойства: течливост, напречна асиметрия, селективна пропускливост.

1. Структура и свойства на мембранните липиди

2. Трансмембранна липидна асиметрия

3. Течливост на мембраните

4. Функции на мембранните липиди

45. Механизъм на пренос на веществото през мембраните: проста дифузия, пасивен симпорт и антипорт, активен транспорт, регулирани канали. Мембранни рецептори.

1. Първичен активен транспорт

2. Вторичен активен транспорт

46. ​​​​Ендергонични и екзергонични реакции на живата клетка. Макроергични съединения, определение, пример.

4. Свързване на екзергонични и ендергонични процеси в тялото

2. Верига за пренос на електрони от nadh и fadh2 към кислород

50. Образуване на реактивни кислородни видове (синглетен кислород, водороден пероксид, хидроксилен радикал). Място на образуване, реакционни схеми. Физиологична роля на afk.

51. Механизмът на увреждащото действие на реактивните кислородни видове върху клетките (пол, окисление на протеини и нуклеинови киселини). Примери за реакции.

1. Структура на пируват дехидрогеназния комплекс

2. Окислително декарбоксилиране на пируват

3. Връзка между окислителното декарбоксилиране на пирувата и cpe

53. Цикъл на лимонената киселина: последователност от реакции и характеристики на ензимите. Ролята на цикъла в метаболизма.

57. Аеробна гликолиза. Последователност от реакции, водещи до образуване на пируват (аеробна гликолиза). Използване на глюкоза за синтез на мазнини. Енергиен ефект от аеробното разграждане на глюкозата.

1. Етапи на аеробна гликолиза

2. Реакции на аеробна гликолиза

1. Реакции на анаеробна гликолиза

60. Гликоген, биологично значение. Биосинтеза и мобилизация на гликоген. Регулиране на синтеза и разграждането на гликоген. Метаболизъм на гликоген в анте- и неонаталния период.

61. Наследствени нарушения на метаболизма на монозахаридите и дизахаридите: галактоземия, непоносимост към фруктоза и дизахариди, есенциална фруктоземия. Гликогенози и агликогенози.

62. Липиди. Основни характеристики. Биологична роля. Класификация на липидите. Висши мастни киселини, структурни особености. Полиенови мастни киселини. Триацилглицероли.

65. Отлагане и мобилизиране на мазнини в мастната тъкан, физиологичната роля на тези процеси. Ролята на инсулина, адреналина и глюкагона в регулацията на мастния метаболизъм.

67. Биосинтеза на мастни киселини. Основни етапи на процеса. Регулиране на метаболизма на мастни киселини.

69. Холестерол. Пътища на навлизане, използване и отделяне от тялото. Ниво на серумния холестерол. Биосинтеза на холестерола, нейните етапи. Регулиране на синтеза.

74. Индиректно дезаминиране на аминокиселини. Диаграма на процеса, субстрати, ензими, кофактори.

1. Синтез и биологична роля на серотонина

1. Окислително дезаминиране

2. Индиректно дезаминиране (трансдезаминиране)

3. Неокисляващ дезамитроат

1. Метаболизъм на фенилаланин

2. Характеристики на метаболизма на тирозин в различни тъкани

3. Заболявания, свързани с метаболитни нарушения на фенилаланин и тирозин

1. Класификация на хормоните по химична структура

2. Класификация на хормоните според биологичните функции

3. Предаване на сигнал през рецептори, свързани с йонни канали

1. Хормон на растежа, пролактин

2. Тиротропин, лутеинизиращ хормон и фоликулостимулиращ хормон

3. Група хормони, образувани от проопиомеланокортин

1. Синтез и секреция на антидиуретичен хормон

2. Механизъм на действие

3. Безвкусен диабет

1. Механизъм на действие на алдостерона

2. Ролята на системата ренин-ангиотензин-алдостерон в регулацията на водно-солевия метаболизъм

3. Възстановяване на обема на кръвта при дехидратация на тялото

4. Хипералдостеронт

1. Синтез и секреция на ПТХ

2. Ролята на паратироидния хормон в регулацията на калциевата и фосфатната обмяна

3. Хиперпаратироидизъм

4. Хипопаратироидизъм

1. Структура и синтез на калцитриол

2. Механизъм на действие на калцитриол

3. Рахит

2. Биологични функции на инсулина

3. Механизъм на действие на инсулина

1. Промени в метаболизма в черния дроб по време на периода на абсорбция

2. Промени в метаболизма в адипоцитите

3. Промени в мускулния метаболизъм по време на периода на усвояване

1. Промени в чернодробния метаболизъм

2. Промени в метаболизма в мастната тъкан

1. Инсулинозависим захарен диабет

2. Инсулинонезависим захарен диабет

1. Симптоми на диабет

2. Остри усложнения на захарния диабет. Механизми на развитие на диабетна кома

3. Късни усложнения на захарния диабет

1. Основни ензими на микрозомалните електронни транспортни вериги

2. Функциониране на цитохром р450

3. Свойства на микрозомалната окислителна система

1. Причини, водещи до повишаване на количеството на ензимите в кръвта

2. Изоензими

3. Ензимна диагностика при миокарден инфаркт

1. Прости протеини

1. Немиелинизирани влакна

2. Миелиново влакно

Предмет и задачи на биологичната химия. Биохимията на молекулярно ниво

изучаване на структурната организация, анаболизма и катаболизма на живата материя.

Значението на биохимията в обучението на лекар.

Биологична химия (биохимия)е наука, която изучава химичния състав на живите организми, превръщанията на веществата и енергията, които са в основата на тяхната жизнена дейност. Съвкупността от тези трансформации съставлява биологичния метаболизъм, който е в основата на тази форма на движение на материята, която наричаме живот.

Живите организми имат необичайни свойства, които липсват при натрупването на неживи молекули. Те включват следните свойства: 1.1 Сложност и висока степен на организация. Живите организми са представени от милиони различни видове. 1.2 Всеки компонент на тялото има специално предназначение и изпълнява строго определена функция. Това се отнася дори за отделни химични съединения (липиди, протеини и др.). 1.3 Способността да извличат, трансформират и използват енергията от своята среда - или под формата на органични хранителни вещества, или под формата на енергия от слънчева радиация Метаболизмът се състои от много индивидуални химични реакции, които се случват в живия организъм и са тясно свързани с взаимно. Експерименталните биохимични данни показват взаимовръзката и неразделността на процеса на усвояване и усвояване на хранителните вещества - асимилацияи процеса на тяхното разлагане и изолиране - дисимилация.Конюгацията и взаимовръзката на отделните реакции, протичащи по време на асимилацията и дисимилацията на хранителните вещества в тялото, се проявява и в конюгацията на енергийните трансформации, протичащи през целия живот на организма.

1.4 Способността да се възпроизвежда точно. Целта на биохимията е да разбере как взаимодействията на биомолекулите една с друга пораждат характеристиките на живото състояние, описани по-горе.

Биохимията се дели на: 3.1 Статична, която изучава химичния състав на живата материя; 3.2 Динамичен, изучаващ метаболитните процеси в организма; 3.3 Функционални, изучаващи процесите, лежащи в основата на определени прояви на живота. Първата част обикновено се нарича органична химия и се представя в специален курс, втората и третата част са самата биохимия.

Биологичната химия изучава молекулярните процеси, които са в основата на развитието и функционирането на организмите. Биохимията използва методите на “молекулярните” науки – химия, физикохимия, молекулярна физика и в това отношение самата биохимия е молекулярна наука.

Основните крайни задачи на биохимията обаче са в областта на биологията: тя изучава законите на биологичната, а не на химическата форма на движение на материята. От друга страна, „молекулярните изобретения“ на природата, открити от биохимиците, намират приложение в небиологичните отрасли на знанието и индустрията (молекулярна бионика, биотехнология). В такива случаи биохимията действа като метод, а предмет на изследване и развитие са проблеми, които надхвърлят биологията. Мястото на биохимията като молекулярно ниво на биологичните изследвания. Нивата на изследване са отражение на нивата на структурна организация на биологичните системи, образуващи йерархична поредица от най-простите системи (молекули на организми, молекулярно ниво) до изключително сложната земна биологична система (биосферно ниво). Действителните връзки между клоновете на биологията са много по-сложни, отколкото може да си представим с помощта на такива прости диаграми. По-специално, всяко по-просто ниво на организация на живите системи (и съответно нивото на тяхното изследване) е част от по-сложни нива. Първото ниво - молекулярното - е уникално в смисъл, че е неразделна част от системите на всички други нива на биологията. Съответно се разграничават такива клонове на биохимията, като например молекулярната генетика и биохимичната екология. Най-високото ниво - биосферата - включва всички останали нива.

Значението на биохимичните изследвания.

От определението за биологична химия следва, че това е химията на живите същества. Живата система се различава от неживата по своя метаболизъм и енергия (метаболизъм).

В резултат на метаболизма (метаболизма) голям брой метаболитни продукти (метаболити) навлизат в биологичните вътрешни среди на нашето тяло, чието съдържание при здрав човек варира леко и възлиза на хомеостазавътрешни среди на тялото (кръв, серум, цереброспинална течност, урина, храносмилателни сокове и др.).

Почти всяко заболяване започва с увреждане (нарушение) на една реакция в клетъчния метаболизъм, след което се разпространява в тъкан, орган и целия организъм. Метаболитните нарушения водят до нарушаване на хомеостазата в биологичните течности на човешкото тяло, което е придружено от промени в биохимичните показатели.

Голямото значение на клиничните и биохимичните методи за изследване на биологични течности е голямо в медицината и е важно за обучението на медицински лаборанти. Достатъчно е да припомним, че само в човешката кръв могат да се определят около 1000 метаболитни параметри с помощта на съвременни методи на биохимично изследване.

Биохимичните показатели на биологичните среди на човешкото тяло се използват широко в:

1. диагностициране на заболяването, особено диференциална диагноза;

2. избор на метод на лечение;

3.контрол за правилността на предписаното лечение;

4. резултатите от биохимичните изследвания служат като един от критериите за излекуване на патологичния процес;

5.скрининг (откриване на заболяването на предклиничен етап);

6.мониторинг (проследяване на хода на заболяването и резултата от лечението);

7. прогноза (информация за възможния изход от заболяването).

Бързият растеж на биохимията доведе до нейното разделяне на различни клонове: клинична биохимия, молекулярна биохимия, биохимия на спорта и биохимия на човека.

В процеса на усвояване на дисциплината „Основи на биохимията с методи на клинични и биохимични изследвания“ се сблъскваме с проблеми на медицинската биохимиясъстоящ се в изучаване на:

1. структура и функции на биомолекулите, които изграждат тъканите на тялото.

2. механизми:

· навлизане на пластични и биологично активни вещества във вътрешната среда на организма;

· превръщане на постъпващите мономери в специфични за даден организъм биополимери;

· освобождаване, натрупване и използване на енергия в клетката;

· образуване и отстраняване на крайни продукти от разпада на веществата в организма;

· възпроизвеждане и предаване на наследствените характеристики на тялото;

· регулиране на всички изброени процеси.

Основният фокус на нашия курс ще бъде върху изучаването на клинични и биохимични изследователски методи, които се състоят от етапи.

2 Аминокиселини, които изграждат протеините, тяхната структура и свойства. Биологичен

ролята на аминокиселините. Пептиди.

Протеините са полимерни молекули, в които аминокиселините служат като мономери. Само 20-AA се намира в човешките протеини.

А. Строеж и свойства на аминокиселините

1. Общи структурни характеристики на аминокиселините, които изграждат протеините

Обща структурна характеристика на AA е наличието на амино и карбоксилни групи, свързани към един и същ въглероден атом. R - аминокиселинен радикал - в най-простия случай е представен от водороден атом (глицин), но може да има и по-сложна структура.

Във водни разтвори с неутрално рН АК съществуват под формата на биполярни йони.

За разлика от останалите 19 - АА, пролинът е иминокиселина, чийто радикал е свързан както с въглеродния атом, така и с аминогрупата, в резултат на което молекулата придобива циклична структура.

19 от 20 AA съдържат асиметричен въглероден атом в α-позиция, към който са свързани 4 различни заместващи групи. В резултат на това тези АК в природата могат да бъдат намерени в две различни изомерни форми - L и D. Изключение прави глицинът, който няма асиметричен α-въглероден атом, тъй като неговият радикал е представен само от водороден атом. Протеините съдържат само L-изомери на аминокиселини.

Чистите L- или D-стереоизомери могат за дълъг период от време спонтанно и неензимно да се трансформират в еквимоларна смес от L- и D-изомери. Този процес се нарича рацемизация. Рацемизацията на всяка L-аминокиселина при дадена температура протича с определена скорост. Това обстоятелство може да се използва за определяне на възрастта на хората и животните. По този начин твърдият зъбен емайл съдържа протеинов дентин, в който L-аспартатът се трансформира в D-изомер при температура на човешкото тяло със скорост от 0,01% годишно. По време на периода на формиране на зъбите дентинът съдържа само L-изомера, така че възрастта на субекта може да се изчисли от съдържанието на D-аспартат.

Всичките 20 АА в човешкото тяло се различават по структура, размер и физикохимични свойства на радикалите, свързани с α-въглеродния атом.

2. Класификация на аминокиселините според химическата структура на радикалите

Въз основа на тяхната химична структура AA могат да бъдат разделени на алифатни, ароматни и хетероциклични.

Алифатните радикали могат да съдържат функционални групи, които им придават специфични свойства: карбоксил (-COOH), амино (-NH 2), тиол (-SH), амид (-CO-NH 2), хидроксил (-OH) и гуанидин групи.

Имената на аминокиселините могат да бъдат конструирани с помощта на заместваща номенклатура, но обикновено се използват тривиални имена.

3. Класификация на аминокиселините според разтворимостта на техните радикали във вода

АК с неполярниР: радикали с алифатни въглеводородни вериги (ala, val, leu, iso, pro и met радикали) и ароматни пръстени (phen и tri радикали).

АК с полярен незареденР: Тези радикали са по-добре разтворими във вода от хидрофобните радикали, т.к те съдържат полярни функционални групи, които образуват водородни връзки с водата. Те включват ser, tre и tyr, които имат хидроксилни групи, asn и gln, съдържащи амидни групи, и cis с неговата тиолова група.

Цистеинът и тирозинът съдържат съответно тиолови и хидроксилни групи, способни да се дисоциират, за да образуват Н +, но при рН от около 7,0, поддържано в клетките, тези групи практически не се дисоциират.

АК с полярен отрицателен зарядР: ОТе включват asn и gln аминокиселини, които имат допълнителна карбоксилна група в радикала, която се дисоциира при рН около 7,0, за да образува COO- и H +. Следователно радикалите на тези аминокиселини са аниони. Йонизираните форми на глутаминовата и аспарагиновата киселина се наричат ​​съответно глутамат и аспартат.

АК с полярен положителен зарядР:

α-Аминокиселините могат да бъдат ковалентно свързани една с друга с помощта на пептидни връзки. Образува се пептидна връзка между α-карбоксилната група на една аминокиселина и α-аминогрупата на друга, т.е. е амидна връзка. В този случай водната молекула се отцепва.

1. Структура на пептида.Броят на аминокиселините в пептидите може да варира значително. Нар. пептиди, съдържащи до 10 аминокиселини олигопептиди.Често името на такива молекули показва броя на аминокиселините, включени в олигопептида: трипептид, пентапептид, окгапептид и др.

Нар. пептиди, съдържащи повече от 10 аминокиселини "полипептиди"и полипептидите, състоящи се от повече от 50 аминокиселинни остатъка, обикновено се наричат ​​протеини. Тези имена обаче са произволни, тъй като терминът "протеин" често се използва за обозначаване на полипептид, съдържащ по-малко от 50 аминокиселинни остатъка. Например, хормонът глюкагон, състоящ се от 29 аминокиселини, се нарича протеинов хормон.

Мономерите на аминокиселините, които изграждат протеините, се наричат "аминокиселинни остатъци".Аминокиселинен остатък, който има свободна аминогрупа, се нарича N-краен и се записва отляво, а този, който има свободна α-карбоксилна група, се нарича С-краен и се записва отдясно. Пептидите се записват и четат от N-края. Верига от повтарящи се атоми в полипептидна верига -NH-CH-CO- се нарича "пептиден гръбнак".

Когато се наименува полипептид, наставката -ил се добавя към съкратеното име на аминокиселинните остатъци, с изключение на С-терминалната аминокиселина. Например, тетрапептидът Ser-Gly-Pro-Ala се чете като серилглицилпролилаланин.

Пептидната връзка, образувана от имино групата на пролина, се различава от другите пептидни връзки, тъй като азотният атом на пептидната група не е свързан с водород, а с радикал.

Пептидите се различават по аминокиселинен състав, брой и ред на свързване на аминокиселините

3 Първична структура на протеините. Пептидна връзка, нейните характеристики (сила, множественост, копланарност, цис-, транс-изомерия). Значението на първичната структура за нормалното функциониране на протеините (на примера на хемоглобин S).

Първична структура- концепция, обозначаваща последователността на аминокиселинните остатъци в протеин Пептидна връзка - основният тип връзка, която определя първичната структура Наличието на дисулфидни връзки между два цистеинови остатъка в една полипептидна верига с образуването на цистин също е Същата връзка (дисулфиден мост) може да възникне и между цистеинови остатъци, принадлежащи към различни полипептидни вериги в протеинова молекула, образуване на съполимер.

Аминокиселинните остатъци в пептидната верига на протеините не се редуват произволно, а са подредени в определен ред. Линейната последователност от аминокиселинни остатъци в полипептидна верига се нарича "първична структура на протеин".

Първичната структура на всеки отделен протеин е кодирана в част от ДНК, наречена ген. В процеса на протеиновия синтез информацията, открита в гена, първо се транскрибира върху иРНК и след това, използвайки иРНК като шаблон, първичната структура на протеина се сглобява върху рибозомата.

Всеки от 50 000 отделни протеина в човешкото тяло има първична структура, уникална за този протеин. Всички молекули на даден отделен протеин имат еднакво редуване на аминокиселинни остатъци в протеина, което основно отличава този отделен протеин от всеки друг