Tele2 hakkında yardım, tarifeler, sorular

I. Tablo 2. Proteinlerin yapılarına göre sınıflandırılması.

II. Proteinlerin bileşimlerine göre sınıflandırılması.

Basit Kompleks

Yalnızca amino asitlerden oluşur Küresel proteinler ve protein olmayanlardan oluşur

malzeme. Beyaz olmayan kısma denir

prostetik grup.

Tablo 3. Karmaşık proteinler.

III. Tablo 4. Proteinlerin fonksiyonlarına göre sınıflandırılması.

Enzimler(enzimler) tüm canlı organizmalarda bulunan ve biyolojik katalizörlerin rolünü oynayan spesifik proteinlerdir.

Enzimler genel sonucu değiştirmeden reaksiyonları hızlandırır.

Enzimler son derece spesifiktir: Her enzim, hücrelerde spesifik bir kimyasal reaksiyon tipini katalize eder. Bu, tüm hayati süreçlerin (solunum, sindirim, fotosentez vb.) ince bir şekilde düzenlenmesini sağlar.

Örnek: üreaz enzimi, yapısal olarak ilgili bileşikler üzerinde katalitik baskı uygulamadan, yalnızca ürenin parçalanmasını katalize eder.

Enzim aktivitesi oldukça dar bir sıcaklık aralığıyla (35-45°C) sınırlıdır ve bu aralığın ötesinde aktivite azalır ve kaybolur. Enzimler fizyolojik Ph değerlerinde aktiftir; hafif alkali bir ortamda.

Enzimler, mekansal organizasyonlarına göre çeşitli alanlardan oluşur ve genellikle dördüncül bir yapıya sahiptir.

Enzimler ayrıca protein olmayan bileşenler de içerebilir. Protein kısmına denir apoenzim ve protein olmayan – kofaktör (basit bir inorganik madde ise, örneğin Zn 2+, Mg 2+) veya koenzim (koenzim) ) (organik bileşiklerden bahsediyorsak).

Birçok koenzimin öncüsü vitaminlerdir.

Örnek: pantatenik asit, metabolizmada önemli bir rol oynayan koenzim A'nın öncüsüdür.

Enzim molekülleri sözde bir içerir aktif merkez . İki bölümden oluşur - içine çekme Ve katalitik . Birincisi enzimlerin substrat moleküllerine bağlanmasından, ikincisi ise gerçek kataliz eyleminden sorumludur.

Enzimlerin adı, enzimin etki ettiği substratın adını ve “-aza” sonunu içerir.

ü selüloz - selülozun monosakaritlere hidrolizini katalize eder.

ü proteaz – proteinleri amino asitlere hidrolize eder.

Bu prensibe göre tüm enzimler 6 sınıfa ayrılır.

Oksidoredüktazlar H ve O atomlarının ve elektronların bir maddeden diğerine transferini gerçekleştirerek redoks reaksiyonlarını katalize ederken birincisini oksitler ve ikinciyi azaltır. Bu enzim grubu tüm biyolojik oksidasyon süreçlerinde rol oynar.

Örnek: nefes alırken

AN + B ↔A + VN (oksidatif)

A + O ↔ AO (indirgeyici)

Transferazlar bir grup atomun (metil, asil, fosfat ve amino grupları) bir maddeden diğerine transferini katalize eder.

Örnek: fosfotransferazların baskısı altında, fosforik asit kalıntıları ATP'den glikoz ve fruktoza aktarılır: ATP + glikoz ↔ glikoz – 6 – fosfat + ADP.

Hidrolazlar Reaksiyonları hızlandırır, kimyasal bağların kırıldığı bölgeye su molekülleri ekleyerek karmaşık organik bileşikleri daha basit bileşiklere ayırır. Bu tür bölünmeye denir hidroliz .

Bunlar arasında amilaz (nişastayı hidrolize eder), lipaz (yağları parçalar) vb. bulunur:

AB + H 2 O↔AON + VN

Liyazlar Substrata hidrolitik olmayan eklemeleri ve bir grup atomun buradan ayrılmasını katalize eder. Bu durumda C – C, C – N, C – O, C – S bağlarında kopma meydana gelebilir.

Örnek: bir karboksil grubunun dekarboksilaz ile çıkarılması

CH3 – C – C ↔ CO2 + CH3 – C

İzomerazlar molekül içi yeniden düzenlemeleri gerçekleştirin, yani. bir izomerin diğerine dönüşümünü katalize eder:

glikoz – 6 – fosfat ↔ glikoz – 1 – fosfat

Lipazlar( Sentetazlar), ATP'nin enerjisini kullanarak iki molekülün yeni C - O, C - S, P - N, C - C bağlarının oluşumuyla birleşme reaksiyonlarını katalize eder.

Lipazlar, amino asit kalıntılarının t-RNA'ya eklenmesini katalize eden bir grup enzimi içerir. Bu sentetazlar protein sentezi sürecinde önemli bir rol oynar.

Örnek: valin - t-RNA - sentetaz enzimi, etkisi altında bir valin-t-RNA kompleksi oluşur:

ATP + valin + tRNA ↔ ADP + H3PO4 + valin-tRNA

20 amino asitten protein sentezindeki olası kombinasyonların çok sayıda olması nedeniyle, her biri potansiyel olarak spesifik bir proteine ​​karşılık gelen birçok farklı amino asit dizisi vardır. Tüm bu proteinler, belirli bir özelliği (işlevi veya yapısal özellikleri) vurgulayarak kolayca ayrı sınıflara gruplandırılabilir.

Fonksiyona göre sınıflandırma

Biyolojik fonksiyonlara göre ayırt edilirler:

• yapısal proteinler (kollajen, keratin),
• enzimatik (pepsin, amilaz),
• taşıma (transferrin, albümin, hemoglobin),
• yiyecek rezervi (yumurta ve tahıl proteinleri),
• kasılma ve motor (aktin, miyozin, tübülin),
• koruyucu (immünoglobulinler, trombin, fibrinojen),
• düzenleyici (somatotropik hormon, adrenokortikotropik hormon, insülin).

Yapıya göre sınıflandırma

Molekülün şekline bağlı olarak küresel ve fibriler proteinler ayırt edilir. İÇİNDE küresel Proteinlerde boyuna ve enine eksenlerin oranı 10'dan az ve çoğu durumda 3-4'ten fazla değildir. Bu proteinler, polipeptit zincirlerinin kompakt üç boyutlu katlanmasıyla karakterize edilir. Örneğin: insülin, albümin, kan plazma globulinleri.

Fibriller proteinler eksenel oranı 10'dan fazladır. Üst üste spiral şeklinde sarılmış ve enine kovalent ve hidrojen bağlarıyla birbirine bağlanan polipeptit zincir demetlerinden oluşurlar. Koruyucu ve yapısal işlevleri yerine getirin. Örneğin: keratin, miyozin, kollajen.

Protein zinciri sayısına göre bir molekülde izole edilmiş monomerik bir alt birimi (protomer) olan proteinler ve polimer birden fazla alt birimi olan proteinlerdir. Örneğin, monomerik proteinler arasında albümin, miyoglobin, polimer- hemoglobin (4 alt birim), laktat dehidrojenaz ve kreatin kinaz enzimleri (sırasıyla 4 ve 2 alt birim), hekzokinaz (2 alt birim). Bir proteinin alt birimleri aynı ya da farklı yapıda olabilir.

Daha büyük proteinler de vardır. Bunlar arasında E. coli RNA polimeraz – 5 zincir, aspartat karbamoiltransferaz – 12 protomer, glutamin sentetaz – 12 protomer, piruvat dehidrojenaz – 72 protein zinciri bulunur.

Kimyasal bileşime göre tüm proteinler ikiye ayrılır basit Ve karmaşık. Basit proteinlerin yapısında yalnızca amino asitler bulunur (

6. Glutelinler

7. Skleroproteinler (proteinoidler)

Albümin. En yaygın protein grubu. Yüksek lösin içeriği (%15) ve düşük glisin içeriği ile karakterize edilirler. Molekül ağırlığı - 25000-70000. Suda çözünen proteinler. Çözeltiler nötr tuzlarla doyurulduğunda çökelirler. Tek bir tuzun eklenmesi, (NH4)2S04 hariç, genellikle proteinlerin çökelmesine yol açmaz; çökeltme, genellikle tek ve iki değerlikli katyon tuzlarının (NaCl ve MgS04, Na2S04) bir karışımını gerektirir. ve MgCl 2). (NH4)2SO4, %65 doygunlukta albüminleri çökeltmeye başlar ve %100 doygunlukta tam çökelme meydana gelir.

Albümin, kan plazma proteinlerinin %50'sini ve yumurta proteinlerinin %50'sini oluşturur.

Örnekler: laktoalbumin - süt proteini, ovoalbumin - yumurta albümini, seroalbumin - kan serumu.

Globulinler. Hayvan vücudunda en çok sayıda bulunan protein grubu. Amino asit bileşimi açısından globülinler albüminlere benzer, ancak yüksek glisin içeriği (% 3-4) bakımından farklılık gösterir. Molekül ağırlığı - 9 × 10 5 - 1,5 × 10 6. Fraksiyon suda çözünmez ve bu nedenle tuzlar diyalizle ayrıldığında çöker. Nötr tuzların zayıf çözeltilerinde çözünürler, ancak ikincisinin yüksek konsantrasyonları globülinleri çökertir. Örneğin, (NH4)2SO4, %50 doygunlukta globülinleri tuzlar (ancak albüminler ve globülinlerin tamamen ayrılması gerçekleşmez).

Globulinler peynir altı suyu, süt, yumurta, kas ve diğer globulinleri içerir.

Yağlı tohumlar ve baklagillerin tohumlarında dağıtılır. Baklagil - bezelye (tohumlar), fazeolin - fasulye tohumları, edestin - kenevir tohumları.

Protaminler. Düşük moleküler ağırlığa (12.000'e kadar) sahip, bazılarının diyaliz sırasında selofandan geçmesine neden olan oldukça bazik proteinler. Protaminler zayıf asitlerde çözünür ve kaynatıldığında çökelmez; moleküllerinde diaminomonokarboksilik asitlerin içeriği% 50-80, özellikle çok fazla arginin ve diğer 6-8 amino asittir. Protaminlerde değil cis, üç Ve asp, sıklıkla yok atış poligonu, saç kurutma makinesi.

Protaminler hayvanların ve insanların germ hücrelerinde bulunur ve bu tip kromatin nükleoproteinlerinin büyük kısmını oluşturur. Protaminler, organizmanın kalıtsal özelliklerinin korunması için gerekli bir koşul olan DNA'ya biyokimyasal inertlik kazandırır. Protaminlerin sentezi, germ hücresinin sitoplazmasında spermatogenez sırasında meydana gelir, protaminler hücre çekirdeğine nüfuz eder ve sperm olgunlaştıkça histonları nükleotidlerden uzaklaştırarak DNA ile güçlü bir kompleks oluşturarak vücudun kalıtsal özelliklerini korur. yan etkiler.

Protaminler balık spermlerinde (salmin - somon balığı, klupein - ringa balığı) büyük miktarlarda bulunur. Yosun sporlarından izole edilen bitki temsilcilerinde protaminler bulundu.

Histonlar. Molekül ağırlığı 12000-30000 olan alkalin proteinlerdir, %20-30'unu diaminomonokarboksilik asitler oluşturur (arginin, lizin). Amonyak ve alkolle çökeltilen zayıf asitlerde (0.2 N HCl) çözünürler. Histonlar nükleotidlerin protein kısmıdır.

Histonlar kromatin yapısının bir parçasıdır ve kromozomal proteinler arasında baskındır, yani hücrelerin çekirdeğinde bulunurlar.

Histonlar evrimsel olarak korunmuş proteinlerdir. Hayvan ve bitki histonları benzer arginin/lizin oranlarıyla karakterize edilir ve benzer fraksiyonlar içerir.

Prolaminler. Bitki kökenli proteinlerdir. Suda az çözünür, %60-80 etil alkolde yüksek oranda çözünür. Glutamik asitin yanı sıra çok sayıda amino asit prolin (dolayısıyla prolamin adı) içerirler. Çok küçük miktarlarda bu proteinler şunları içerir: liz, arg, gly. Prolaminler yalnızca tahıl tohumlarının karakteristiğidir ve burada depolama proteinleri olarak görev yaparlar: buğday ve çavdar tohumlarında gliadin proteini, arpa tohumlarında hordein ve mısır zein proteini.

Glutelinler. Alkali çözeltilerde (%0,2-2 NaOH) iyi çözünür. Tahılların ve diğer mahsullerin tohumlarının yanı sıra bitkilerin yeşil kısımlarında bulunan bir bitki proteinidir. Buğday tohumlarındaki alkalinde çözünen protein kompleksine glutenin, pirinçte ise oryzenin adı verilir. Buğday tohumu gliadin, glutenin ile birleştiğinde, özellikleri büyük ölçüde un ve hamurun teknolojik özelliklerini belirleyen gluteni oluşturur.

Skleroproteinler (proteinoidler). Destek dokularının proteinleri (kemikler, kıkırdak, tendonlar, yün, saç). Ayırt edici özelliği su, tuzlu su çözeltileri, seyreltilmiş asitler ve alkalilerdeki çözünmezliğidir. Sindirim sistemi enzimleri tarafından hidrolize edilmez. Proteinoidler fibriler proteinlerdir. Glisin, prolin, sistin bakımından zengindir, fenilalanin içermez, tirozin, triptofan, histidin, metiyonin, treonin içermez.

Proteinoid örnekleri: kollajen, prokollajen, elastin, keratinler.

Kompleks proteinler (proteidler)

İki bileşen içerir - protein ve protein olmayan.

Protein kısmı basit proteindir. Protein olmayan kısım protez grubudur (Yunanca protezden - ekliyorum, ekliyorum).

Protez grubunun kimyasal yapısına bağlı olarak proteinler ikiye ayrılır:

Asit glikoproteinleri arasında müsinler ve mukoidler bulunur.

Müsinler- vücut mukusunun temeli (tükürük, mide ve bağırsak suyu). Koruyucu fonksiyon: Sindirim sisteminin mukoza zarının tahrişini azaltır. Müsinler, proteini hidrolize eden enzimlerin etkisine karşı dirençlidir.

Mukoid s - eklemlerin sinovyal sıvısının proteinleri, kıkırdak, göz küresi sıvısı. Koruyucu bir işlev görürler ve hareket aparatında yağlayıcı görevi görürler.

Nükleoproteinler. Tüm nükleik asitler, bileşime hangi monosakkaritin dahil edildiğine bağlı olarak iki türe ayrılır. Bir nükleik asit, riboz içeriyorsa ribonükleik asit (RNA), deoksiriboz içeriyorsa deoksiribonükleik asit (DNA) olarak adlandırılır.

Nükleik asitlerin katılımıyla tüm yaşam süreçlerinin maddi temeli olan proteinlerin oluşumu meydana gelir. Proteinlerin yapısal özelliklerini belirleyen bilgiler DNA'ya “kaydedilir” ve DNA molekülleri aracılığıyla birkaç nesile aktarılır. RNA'lar, protein biyosentezi mekanizmasının zorunlu ve birincil katılımcılarıdır. Bu bakımdan vücut, proteinlerin yoğun olarak oluştuğu dokularda özellikle çok sayıda RNA içerir.

Nükleoproteinler, bir protein bileşeni (protaminler, histonlar) ve protein olmayan bir bileşen - nükleik asitler içeren karmaşık proteinlerdir.

Kromoproteinler. Kromoproteinler, protein olmayan kısmın çeşitli organik madde sınıflarına ait renkli bileşikler olduğu karmaşık proteinleri içerir: porfirin yapıları, flavin adenin dinükleotidi (FAD), flavin adenin mononükleotidi (FMN), vb.

Kendisine koordine edilmiş bir demir iyonuna sahip porfirin halkası, bir dizi redoks enziminde (katalaz, peroksidaz) ve bir grup elektron taşıyıcısında - sitokromlarda protez bir parça olarak bulunur. Flavin dehidrojenazlar veya "sarı solunum enzimleri" - flavoproteinler (FP) - aynı zamanda kromoproteinlerdir. Moleküllerinin protein kısmı FAD veya FMN ile ilişkilidir. Tipik kromoproteinler rodopsin ve kan hemoglobinidir.

Metalloproteinler. Protein moleküllerinin ayrılmaz bir parçası olan metal iyonlarının doğrudan proteine ​​​​bağlandığı proteinli metal iyon kompleksleri.

Metaloproteinler genellikle Cu, Fe, Zn, Mo vb. gibi metalleri içerir. Tipik metaloproteinler, Mn, Ni, Se, Ca vb.'nin yanı sıra bu metalleri içeren bazı enzimlerdir.

Metaloproteinler, demir içeren solunum zinciri proteinleri olan sitokromları içerir.

Keşfedilen proteinler selenoproteinler, burada selenyum büyük olasılıkla bir aromatik veya heterosiklik gruba kovalent olarak bağlanmıştır. Selenoproteinlerden biri hayvan kaslarında bulunur.

Bazı deniz hayvanlarında vanadyum içeren bir protein bulunmuştur. vanadokrom büyük olasılıkla bir oksijen taşıyıcısıdır.

Lipoproteinler. Bu karmaşık proteinlerdeki protez grup, çeşitli yağ benzeri maddeler - lipitlerdir. Lipoproteinlerin bileşenleri arasındaki bağlantı, değişen derecelerde kuvvette olabilir.

Lipoproteinler hem polar hem de nötr lipitlerin yanı sıra kolesterol ve esterlerini de içerir. Lipoproteinler, protein olmayan kısımlarının esas olarak polar lipitler - fosfolipidler, glikolipitler - ile temsil edildiği tüm hücre zarlarının temel bileşenleridir. Lipoproteinler kanda her zaman bulunur. İnositol difosfat içeren lipoprotein, beynin beyaz maddesinden izole edilir; beynin gri maddesinin lipoproteinleri, sfingolipidleri içerir. Bitkilerde protoplazmadaki fosfolipidlerin önemli bir kısmı da lipoproteinler formundadır.

Protein kısmı birçok hidrofobik amino asit içeren lipit ve protein kompleksleri bilinmektedir; lipit bileşeni genellikle protein bileşenine üstün gelir. Sonuç olarak bu tür kompleks proteinler, örneğin bir kloroform ve metanol karışımı içinde çözünür. Bu tür komplekslere denir proteolipidler. Sinir hücrelerinin miyelin kılıflarında, sinaptik membranlarda ve mitokondrinin iç membranlarında büyük miktarlarda bulunurlar.

Lipoproteinlerin işlevi vücutta lipitlerin taşınmasıdır.

Enzim proteinleri. Biyolojik katalizörlerin işlevlerini yerine getiren, basit proteinlerden ve çeşitli doğadaki protez gruplarından oluşan büyük bir protein grubu. Protein olmayan bileşenler - vitaminler, mono ve dinükleotitler, tripeptitler, monosakaritlerin fosfor esterleri.

Basit proteinlerin yapısı sunulmuştur sadece polipeptit zinciri(albümin, insülin). Bununla birlikte, birçok basit proteinin (örneğin albümin) "saf" formda bulunmadığını anlamak gerekir; bunlar her zaman bazı protein olmayan maddelerle ilişkilidir. Protein olmayan grupla olan bağlantıları nedeniyle basit proteinler olarak sınıflandırılırlar. zayıf ve vurgularken laboratuvar ortamında basit bir protein olan diğer moleküllerden arınmış oldukları ortaya çıktı.

Albümin

Doğada albüminler yalnızca kan plazmasında (serum albümini) değil, aynı zamanda yumurta beyazında (ovalbümin), sütte (laktalbümin) de bulunur ve yüksek bitkilerin tohumlarında yedek proteinlerdir.

Globulinler

Molekül ağırlığı 100 kDa'ya kadar olan çeşitli kan plazma proteinleri grubu, hafif asidik veya doğal. Albüminlerle karşılaştırıldığında zayıf bir şekilde hidratlanırlar, çözelti içinde daha az stabildirler ve "sedimanter" numunelerde (timol, Veltman) klinik teşhislerde kullanılan daha kolay çökerler. Basit olarak sınıflandırılmalarına rağmen sıklıkla karbonhidrat bileşenleri içerirler.

Şu tarihte: elektroforez Serum globulinleri en az 4 fraksiyona ayrılır - a1 -globulinler, a2 -globulinler, β-globulinler ve γ-globulinler.

Serum proteinlerinin elektroferogram modeli (üstte)
ve buna dayanarak elde edilen proteinogram (aşağıda)

Globulinler çeşitli proteinler içerdiğinden İşlevler çeşitlidir:

Bazı a-globülinler, kanı ve hücreler arası matriks proteinlerini erken yıkımdan koruyan antiproteaz aktivitesine sahiptir, örneğin a1-antitripsin, a1-antikimotripsin, a2-makroglobulin.

Bazı globulinler belirli maddeleri bağlama yeteneğine sahiptir: transferrin (demir iyonlarını taşır), seruloplazmin (bakır iyonları içerir), haptoglobin (hemoglobin taşıyıcı), hemopeksin (hem taşıma).

γ-Globulinler antikorlardır ve vücuda bağışıklık koruması sağlar.

Histonlar

Histonlar yaklaşık 24 kDa ağırlığında intranükleer proteinlerdir. Belirgin temel özelliklere sahiptirler, bu nedenle fizyolojik pH değerlerinde pozitif yüklüdürler ve deoksiribonükleik asit (DNA)'ya bağlanarak oluştururlar. deoksiribonükleoproteinler. 5 tür histon vardır - lizin açısından çok zengin (%29) histon H1, diğer histonlar H2a, H2b, H3, H4 lizin ve arginin açısından zengindir (toplamda %25'e kadar).

Histonlardaki amino asit radikalleri metillenebilir, asetillenebilir veya fosforile edilebilir. Bu, proteinlerin net yükünü ve diğer özelliklerini değiştirir.

Histonların iki işlevi ayırt edilebilir:

1. Genom aktivitesinin düzenlenmesi, yani transkripsiyona müdahale ederler.

2. Yapısal – DNA'nın uzaysal yapısını stabilize eder.

DNA ile kompleks oluşturan histonlar, H2a, H2b, H3, H4 histonlarından oluşan oktahedral yapılar olan nükleozomları oluşturur. Histon H1, DNA molekülüne bağlanarak onun histon oktamerden "kaymasını" önler. DNA, bir nükleozomun etrafını 2,5 kez sarar ve ardından bir sonraki nükleozomun çevresine sarılır. Bu düzenleme sayesinde DNA boyutunda 7 kat küçülme sağlanır.

Histonlar ve daha karmaşık yapıların oluşması sayesinde DNA'nın boyutu sonuçta binlerce kez küçülür: aslında DNA uzunluğu ulaşır 6-9 cm (10 –1) ve kromozom boyutları yalnızca birkaç mikrometredir (10 –6).

Protaminler

Bunlar 4 kDa'dan 12 kDa'ya kadar olan proteinlerdir; birçok organizmanın sperm çekirdeğinde bulunurlar; balık sperminde proteinin büyük kısmını oluştururlar. Protaminler histonların yerine geçer ve spermde kromatinin düzenlenmesine hizmet eder. Histonlarla karşılaştırıldığında protaminler keskin bir şekilde artan arginin içeriğine sahiptir (%80'e kadar). Ayrıca, histonlardan farklı olarak protaminlerin yalnızca yapısal bir işlevi vardır; spermdeki kromatin aktif değildir.

Kollajen

Kollajen, tendonların, kemiklerin, kıkırdakların, derinin bağ dokusunun hücreler arası maddesinin temelini oluşturan, ancak elbette diğer dokularda da bulunan, benzersiz bir yapıya sahip fibriler bir proteindir.

Kolajenin polipeptit zinciri 1000 amino asit içerir ve α zinciri olarak adlandırılır. Kollajen a zincirinin yaklaşık 30 çeşidi vardır, ancak hepsinin ortak bir özelliği vardır; az ya da çok tekrar eden bir üçlü içerirler. Gly-X-Y], burada X ve Y, glisin dışında herhangi bir amino asittir. Hamile X daha sık bulunur prolin veya çok daha az sıklıkla, 3-hidroksiprolin, hamile e buluşuyor prolin Ve 4-hidroksiprolin. Ayrıca pozisyonda e sıklıkla bulunur alanin, lizin Ve 5-oksilizin. Diğer amino asitler toplam amino asit sayısının yaklaşık üçte birini oluşturur.

Prolin ve hidroksiprolinin sert siklik yapısı, sağ yönlü bir a-sarmal oluşumuna izin vermez, ancak sözde olanı oluşturur. "prolin kıvrımı". Bu kırılma sayesinde her turda 3 amino asit kalıntısının bulunduğu solak bir sarmal oluşur.

Hidroksilasyon kollajen sentezinde birincil öneme sahiptir lizin Ve prolin askorbik asidin katılımıyla gerçekleştirilen birincil zincire dahil edilir. Kolajen ayrıca genellikle bazı oksilizin kalıntılarının OH gruplarıyla ilişkili monosakkarit (galaktoz) ve disakkarit (glikoz-galaktoz) moleküllerini de içerir.

Kollajen molekül sentezinin aşamaları

Sentezlenen molekül kolajen yoğun bir demet halinde iç içe geçmiş 3 polipeptit zincirinden oluşur - tropokolajen(uzunluk 300 nm, çap 1,6 nm). Polipeptit zincirleri, lizin kalıntılarının ε-amino grupları aracılığıyla birbirine sıkı bir şekilde bağlanır. Tropokollajen büyük kollajen oluşturur fibriller 10-300 nm çapında. Fibrildeki enine şeritlenme, tropokolajen moleküllerinin birbirlerine göre uzunluklarının 1/4'ü kadar yer değiştirmesinden kaynaklanmaktadır.

Kolajen fibrilleri çok güçlüdür, eşit kesitli çelik telden daha güçlüdür. Deride fibriller düzensiz örülmüş ve çok yoğun bir ağ oluşturur. Örneğin tabaklanmış deri neredeyse saf kolajendir.

Prolinin hidroksilasyonu meydana gelir ütü içeren enzim prolil hidroksilaz C vitamini (askorbik asit) gerektirir. Askorbik asit, prolil hidroksilazı inaktivasyondan koruyarak indirgenmiş durumu korur demir atomu enzimde. Askorbik asit yokluğunda sentezlenen kolajenin yeterince hidroksile olmadığı ve normal yapıdaki lifleri oluşturamadığı ortaya çıkar, bu da ciltte hasara ve kan damarlarının kırılganlığına yol açar ve kendini şu şekilde gösterir: iskorbüt hastalığı.

Lisinin hidroksilasyonu bir enzim tarafından gerçekleştirilir. lisil hidroksilaz. Homogentisik asitin (tirozin metaboliti) etkisine karşı hassastır, birikimi (hastalıklar) alkaptonüri) kollajen sentezi bozulur ve artroz gelişir.

Kollajenin yarı ömrü haftalar ve aylarla ölçülür. Değişiminde önemli bir rol oynuyor kolajenaz tropokollajeni, glisin ve lösin arasındaki C terminalinden 1/4 mesafeye kadar keser.

Vücut yaşlandıkça, tropokollajende artan sayıda çapraz bağ oluşur ve bu da bağ dokusundaki kollajen fibrillerini daha sert ve kırılgan hale getirir. Bu, yaşlılıkta kemik kırılganlığının artmasına ve korneanın şeffaflığının azalmasına yol açar.

Kolajenin parçalanması sonucu, hidroksiprolin. Bağ dokusu hasarıyla (Paget hastalığı, hiperparatiroidizm) hidroksiprolinin atılımı artar ve teşhis değeri.

Elastin

Genel anlamda elastin yapı olarak kollajene benzer. Kan damarlarının elastik tabakası olan bağlarda bulunur. Yapısal birim tropoelastin 72 kDa moleküler ağırlığa ve 800 amino asit kalıntısı uzunluğuna sahiptir. Çok daha fazla lizin, valin, alanin ve daha az hidroksiprolin içerir. Prolinin yokluğu sarmal elastik bölgelerin varlığına neden olur.

Elastinin karakteristik bir özelliği, kendine özgü bir yapının varlığıdır - 4 grubuyla protein zincirlerini her yöne gerilebilen sistemler halinde birleştiren desmosin.

Desmosinin a-amino grupları ve a-karboksil grupları, bir veya daha fazla protein zincirinin peptid bağlarına dahil edilir.

Proteinlerin yapılarına göre sınıflandırılması.

Tüm proteinler yapısal özelliklerine göre bölünür iki büyük gruba ayrılır: basit proteinler (proteinler) ve karmaşık proteinler (proteitler);

· Basit bekler (proteinler). Yapıları yalnızca bir polipeptit zinciriyle temsil edilir, yani yalnızca amino asitlerden oluşurlar ve birkaç alt gruba ayrılırlar. Molekül ağırlığı, amino asit bileşimi, özellikleri ve işlevleri bakımından benzer olan proteinler alt gruplar halinde birleştirilir. . Basit proteinler nadiren saf formda bulunur. Kural olarak karmaşık proteinlerin bir parçasıdırlar.

· Karmaşık proteinler (proteitler) bir protein bileşeninden oluşur herhangi bir basit protein ile temsil edilir ve protein olmayan bileşen isminde protez parça. Protez parçanın kimyasal yapısına bağlı olarak karmaşık proteinler alt gruplara ayrılır.

Sincaplar

Protamin kromoproteinleri

Histon nükleoproteinleri

Albümin fosfoproteinler

Globulin glikoproteinleri

Prolamin proteoglikanlar

Glutelinler lipoproteinler

Proteinoidler metaloproteinler

Basit proteinlerin özellikleri.

Protaminler ve histonlar sahip olmak en küçük moleküler ağırlık , bileşimlerine diaminokarbonik AA hakimdir: arginin ve lizin (%20-30), bu nedenle telaffuz ettiler ana özellikler (IET – 9.5-12.0), pozitif yük . Bunlar karmaşık nükleoprotein proteinlerinin bir parçasıdır. Nükleoproteinlerin bir parçası olarak gerçekleştirdikleri Özellikler: – yapısal (DNA'nın üçüncül yapısının oluşumuna katılır) ve düzenleyici (genetik bilginin DNA'dan RNA'ya transferini bloke edebilir).

Albümin – proteinler küçük moleküler ağırlık (15000-70000), ekşi (IET 4.7), büyük miktarda içerdikleri için glutamik ve aspartik asitler , sahip olmak negatif yük . İÇİNDE doymuş amonyum sülfat çözeltisi ile tuzlanmış . Fonksiyonlar albümin: Ulaşım - serbest yağ asitlerini, kolesterolü, hormonları, ilaçları, safra pigmentlerini taşır; spesifik olmayan taşıyıcılardır.

Albüminin yüksek hidrofilikliği nedeniyle onkotik basıncı korumak kan,

katılmak asit-baz durumunun korunması (ABS) kan.

Globulinler – albüminden daha büyük moleküler ağırlığa sahip proteinler (>100.000), hafif asidik veya nötr proteinler (IET 6-7.3) Albüminlerden daha az asidik amino asit içerdikleri için. Yarı doymuş (%50) amonyum sülfat çözeltisi ile çökeltildi . Dahil karmaşık proteinler - glikoproteinler ve lipoproteinler ve kompozisyonlarında performans sergiliyorlar Özellikler: Ulaşım, koruyucu (immünoglobulinler), katalitik, reseptör vb.

Prolaminler ve glutelinler - Tahıl bitkilerinin tohumlarının glüteninde bulunan, suda, tuz çözeltilerinde, asitlerde ve alkalilerde çözünmeyen, ancak diğer tüm proteinlerden farklı olarak bitki proteinleri , %60-80 etanol çözeltisinde çözülür. İLE %20-25 glutamik asit, %10-15 prolin içerir .